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Folding proteico

La folding proteico è un trattamento tramite cui una catena del polipeptide profilatura per trasformarsi in in una proteina biologicamente attiva in sua struttura indigena 3D. La struttura della proteina è determinante per la sua funzione. Le proteine profilatura sono tenute insieme dalle varie interazioni molecolari.

Durante la traduzione, ogni proteina è sintetizzata mentre una catena lineare degli amminoacidi o di una spirale casuale che non ha una struttura stabile 3D. Gli amminoacidi nella catena finalmente interagiscono a vicenda per formare una proteina ben definita e profilatura. La sequenza aminoacidica di proteina determina la sua struttura 3D. La piegatura delle proteine nella loro struttura indigena corretta è chiave alla loro funzione. L'omissione di profilatura correttamente produce le proteine inattive o tossiche che funzionano male e causano una serie di malattie.

Quattro fasi di folding proteico

La piegatura di una proteina è un trattamento complesso, comprendente quattro fasi, che provoca le varie strutture della proteina 3D essenziali per le diverse funzioni nel corpo umano. La struttura di una proteina è sistemata gerarchico, da un primario alla struttura quaternaria. L'ampia variazione nelle sequenze aminoacidiche rappresenta le conformazioni differenti in struttura della proteina.

  • Fasi di piegatura della struttura della proteina - LadyofHats, commons.wikimedia.orgLa struttura primaria si riferisce alla sequenza lineare dei residui dell'amminoacido nella catena del polipeptide.
  • La struttura secondaria è generata da formazione di legami idrogeni fra gli atomi nella spina dorsale del polipeptide, che profilatura le catene nelle alfa eliche o nelle beta-lamiere sottili.
  • La struttura terziaria è costituita dalla piegatura delle lamiere sottili della struttura secondaria o delle eliche in una un altro. La struttura terziaria di proteina è la forma geometrica della proteina. Ha solitamente una catena del polipeptide come spina dorsale, con una o più strutture secondarie. La struttura terziaria è determinata dalle interazioni e dal legame delle catene laterali dell'amminoacido nella proteina.
  • La struttura quaternaria deriva dalle catene profilatura dell'amminoacido in strutture terziarie che interagiscono più ulteriormente a vicenda per provocare una proteina funzionale quali emoglobina o la DNA polimerasi.

Fattori che pregiudicano folding proteico

La folding proteico è un trattamento molto sensibile che è influenzato da parecchi fattori esterni compresi elettrico e campi magnetici, la temperatura, pH, prodotti chimici, limitazione dello spazio ed ammucchiatura molecolare. Questi fattori influenzano la capacità delle proteine di profilatura nei loro moduli funzionali corretti.

Le temperature estreme pregiudicano la stabilità delle proteine e le inducono a spiegare o denaturare. Similmente, il pH estremo, le forze meccaniche ed i denaturanti chimici possono denaturare le proteine. Durante la denaturazione, le proteine perdono le loro strutture terziarie e secondarie e si trasformano in in una spirale casuale. Sebbene la denaturazione non sia sempre reversibile, alcune proteine possono ri-popolare a certe condizioni.

Alcune celle contengono le proteine o i chaperon di scossa del calore che proteggono le proteine nella cella da denaturazione al calore. I chaperon aiutano le proteine per profilatura e rimanere profilatura alle temperature estreme. Egualmente assistono le proteine misfolded nello spiegamento e nell'ri-profilatura correttamente.

Malattie relative a folding proteico sbagliata

Le proteine Misfolded denaturano facilmente e perdono la loro struttura e funzione. La folding proteico sbagliata può piombo a molte malattie umane.

Il morbo di Alzheimer è un esempio di uno stato neurodegenerative causato misfolding della proteina. Questa malattia è caratterizzata dalle placche dense nel cervello causato misfolding delle β-lamiere sottili secondarie delle proteine fibrillari dell'β-amiloide presenti nella materia del cervello. La malattia e la malattia del Parkinson di Huntington sono altri esempi delle malattie neurodegenerative connesse con misfolding della proteina.

La fibrosi cistica (CF) è una malattia interna causata misfolding della proteina del regolatore di conduttanza del transmembrane di fibrosi (CFTR) cistica. Nella maggior parte dei casi dei CF, la fenilalanina alla posizione 508 del CFTR è cancellata, causante misfolding della proteina del regolatore. Parecchie allergie egualmente sono state indicate per essere causate da folding proteico sbagliata.

Riferimenti

  1. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10494843
  2. http://lectures.molgen.mpg.de/ProteinStructure/Levels/
  3. http://www.chemicalconnection.org.uk/chemistry/topics/view.php?topic=5&headingno=6
  4. http://chemwiki.ucdavis.edu/Core/Biological_Chemistry/Proteins/Protein_Structure/Protein_Folding

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Last Updated: Feb 26, 2019

Susha Cheriyedath

Written by

Susha Cheriyedath

Susha has a Bachelor of Science (B.Sc.) degree in Chemistry and Master of Science (M.Sc) degree in Biochemistry from the University of Calicut, India. She always had a keen interest in medical and health science. As part of her masters degree, she specialized in Biochemistry, with an emphasis on Microbiology, Physiology, Biotechnology, and Nutrition. In her spare time, she loves to cook up a storm in the kitchen with her super-messy baking experiments.

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