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Dobradura de proteína

A dobradura de proteína é um processo por que uma corrente do polipeptídeo se dobra para se transformar uma proteína biologicamente activa em sua estrutura 3D nativa. A estrutura da proteína é crucial a sua função. As proteínas dobradas são mantidas unidas por várias interacções moleculars.

Durante a tradução, cada proteína é sintetizada enquanto uma corrente linear dos ácidos aminados ou de uma bobina aleatória que não tenha uma estrutura 3D estável. Os ácidos aminados na corrente interagem eventualmente um com o otro para formar uma proteína bem definida, dobrada. A seqüência de ácido aminado de uma proteína determina sua estrutura 3D. A dobradura das proteínas em sua estrutura nativa correcta é chave a sua função. A falha dobrar-se correctamente produz as proteínas inactivas ou tóxicas que funcionam mal e causam um número de doenças.

Quatro fases da dobradura de proteína

A dobradura de uma proteína é um processo complexo, envolvendo quatro fases, que cause as várias estruturas da proteína 3D essenciais para funções diversas no corpo humano. A estrutura de uma proteína é arranjada hieràrquica, de um preliminar à estrutura quaternário. A variação larga em seqüências de ácido aminado esclarece as conformações diferentes na estrutura da proteína.

  • Fases de dobramento da estrutura da proteína - LadyofHats, commons.wikimedia.orgA estrutura preliminar refere a seqüência linear de resíduos do ácido aminado na corrente do polipeptídeo.
  • A estrutura secundária é gerada pela formação de ligações de hidrogênio entre átomos na espinha dorsal do polipeptídeo, que dobra as correntes em hélices alfa ou em beta-folhas.
  • A estrutura terciária é formada pela dobradura das folhas da estrutura secundária ou das hélices em uma outras. A estrutura terciária da proteína é a forma geométrica da proteína. Tem geralmente uma corrente do polipeptídeo como uma espinha dorsal, com umas ou várias estruturas secundárias. A estrutura terciária é determinada pelas interacções e pela ligação das correntes laterais do ácido aminado na proteína.
  • A estrutura quaternário resulta das correntes dobradas do ácido aminado nas estruturas terciárias que interagem mais um com o otro para causar uma proteína funcional tal como a hemoglobina ou a polimerase de ADN.

Factores que afetam a dobradura de proteína

A dobradura de proteína é um processo muito sensível que seja influenciado diverso incluir externo dos factores elétrico e campo magnèticos, temperatura, pH, produtos químicos, limitação do espaço e se aglomerar molecular. Estes factores influenciam a capacidade das proteínas para dobrar-se em seus formulários funcionais correctos.

As temperaturas extremas afectam a estabilidade das proteínas e fazem com que desdobrem-se ou desnaturem-se. Similarmente, o pH extremo, as forças mecânicas e os desnaturalizadores químicos podem desnaturar proteínas. Durante a desnaturação, as proteínas perdem suas estruturas terciárias e secundárias e transformam-se uma bobina aleatória. Embora a desnaturação não seja sempre reversível, algumas proteínas podem re-dobra sob certas condições.

Algumas pilhas contêm as proteínas ou os acompanhante de choque do calor que protegem proteínas na pilha contra a desnaturação de calor. Os acompanhante ajudam proteínas a dobrar-se e permanecer dobradas sob temperaturas extremas. Igualmente ajudam a proteínas misfolded na revelação e no re-dobramento correctamente.

Doenças relativas à dobradura de proteína incorrecta

As proteínas Misfolded desnaturam facilmente e perdem suas estrutura e função. A dobradura de proteína incorrecta pode conduzir a muitas doenças humanas.

A doença de Alzheimer é um exemplo de uma condição neurodegenerative causada misfolding da proteína. Esta doença é caracterizada por chapas densas no cérebro causado misfolding das β-folhas secundárias das proteínas fibrillar do β-amyloid actuais na matéria do cérebro. A doença de Huntington e a doença de Parkinson são outros exemplos das doenças neurodegenerative associadas com misfolding da proteína.

A fibrose cística (CF) é uma doença fatal causada misfolding da proteína do regulador da condutibilidade da transmembrana da fibrose (CFTR) cística. Na maioria dos casos dos CF, o phenylalanine na posição 508 do CFTR é suprimido, causando misfolding da proteína do regulador. Diversas alergias foram mostradas igualmente para ser causadas pela dobradura de proteína incorrecta.

Referências

  1. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10494843
  2. http://lectures.molgen.mpg.de/ProteinStructure/Levels/
  3. http://www.chemicalconnection.org.uk/chemistry/topics/view.php?topic=5&headingno=6
  4. http://chemwiki.ucdavis.edu/Core/Biological_Chemistry/Proteins/Protein_Structure/Protein_Folding

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Last Updated: Feb 26, 2019

Susha Cheriyedath

Written by

Susha Cheriyedath

Susha has a Bachelor of Science (B.Sc.) degree in Chemistry and Master of Science (M.Sc) degree in Biochemistry from the University of Calicut, India. She always had a keen interest in medical and health science. As part of her masters degree, she specialized in Biochemistry, with an emphasis on Microbiology, Physiology, Biotechnology, and Nutrition. In her spare time, she loves to cook up a storm in the kitchen with her super-messy baking experiments.

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