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Plegamiento de proteína

El plegamiento de proteína es un proceso por el cual una cadena del polipéptido dobla para convertirse en una proteína biológicamente activa en su estructura nativa 3D. La estructura de la proteína es crucial a su función. Las proteínas dobladas son ligadas por diversas acciones recíprocas moleculares.

Durante la traslación, se sintetiza cada proteína mientras que una cadena lineal de aminoácidos o de una bobina al azar que no tenga una estructura estable 3D. Los aminoácidos en la cadena obran recíprocamente eventual con uno a para formar una proteína bien definida, doblada. La serie de aminoácido de una proteína determina su estructura 3D. El plegamiento de proteínas en su estructura nativa correcta es dominante a su función. La falla de doblar correctamente produce las proteínas inactivas o tóxicas que funcionan incorrectamente y causan varias enfermedades.

Cuatro escenarios de plegamiento de proteína

El plegamiento de una proteína es un proceso complejo, implicando cuatro escenarios, que da lugar a las diversas estructuras de la proteína 3D esenciales para las funciones diversas en el cuerpo humano. La estructura de una proteína se arregla jerárquico, de un primario a la estructura de cuaternario. La amplia variación en series de aminoácido explica las diversas conformaciones en estructura de la proteína.

  • Escenarios que doblan de la estructura de la proteína - LadyofHats, commons.wikimedia.orgLa estructura primaria refiere a la serie lineal de los residuos del aminoácido en la cadena del polipéptido.
  • La estructura secundaria es generada por la formación de ligazones de hidrógeno entre los átomos en la espina dorsal del polipéptido, que dobla las cadenas en hélices alfa o beta-hojas.
  • La estructura terciaria es formada por el plegamiento de las hojas o de las hélices en una otras de la estructura secundaria. La estructura terciaria de la proteína es la forma geométrica de la proteína. Tiene generalmente una cadena del polipéptido como espina dorsal, con una o más estructuras secundarias. La estructura terciaria es determinada por las acciones recíprocas y la vinculación de las cadenas laterales del aminoácido en la proteína.
  • La estructura de cuaternario resulta de cadenas dobladas del aminoácido en las estructuras terciarias que obran recíprocamente más lejos con uno a para dar lugar a una proteína funcional tal como hemoglobina o polimerasa de DNA.

Factores que afectan al plegamiento de proteína

El plegamiento de proteína es un proceso muy sensible que es influenciado por varios factores externos incluyendo eléctrico y los campos magnéticos, temperatura, pH, las substancias químicas, limitación del espacio y apretadura molecular. Estos factores influencian la capacidad de proteínas de doblar en sus formas funcionales correctas.

Las temperaturas extremas afectan a la estabilidad de proteínas y las hacen revelar o desnaturalizar. Semejantemente, el pH extremo, las fuerzas mecánicas y los desnaturalizadores químicos pueden desnaturalizar las proteínas. Durante la desnaturalización, las proteínas pierden sus estructuras terciarias y secundarias y se convierten en una bobina al azar. Aunque la desnaturalización no sea siempre reversible, algunas proteínas pueden re-doblez bajo ciertas condiciones.

Algunas células contienen las proteínas o a las señoras de compañía de la descarga eléctrica del calor que protegen las proteínas en la célula contra la desnaturalización de calor. Las señoras de compañía ayudan a las proteínas para doblar y para seguir dobladas bajo temperaturas extremas. También ayudan a las proteínas misfolded en el despliegue y re-doblar correctamente.

Enfermedades relacionadas con el plegamiento de proteína incorrecto

Las proteínas Misfolded desnaturalizan fácilmente y pierden su estructura y función. El plegamiento de proteína incorrecto puede llevar a muchas enfermedades humanas.

La enfermedad de Alzheimer es un ejemplo de una condición neurodegenerative causada misfolding de la proteína. Esta enfermedad es caracterizada por las placas densas en el cerebro causado misfolding de las β-hojas secundarias de las proteínas fibrilosas del β-amiloide presentes en materia del cerebro. La enfermedad de Huntington y la enfermedad de Parkinson son otros ejemplos de las enfermedades neurodegenerative asociadas a misfolding de la proteína.

La fibrosis quística (CF) es una enfermedad fatal causada misfolding de la proteína del regulador de la conductancia de la transmembrana (CFTR) de la fibrosis quística. En la mayoría de los casos de CF, la fenilalanina en la posición 508 del CFTR se suprime, causando misfolding de la proteína del regulador. Varias alergias también se han mostrado para ser causadas por el plegamiento de proteína incorrecto.

Referencias

  1. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10494843
  2. http://lectures.molgen.mpg.de/ProteinStructure/Levels/
  3. http://www.chemicalconnection.org.uk/chemistry/topics/view.php?topic=5&headingno=6
  4. http://chemwiki.ucdavis.edu/Core/Biological_Chemistry/Proteins/Protein_Structure/Protein_Folding

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Last Updated: Feb 26, 2019

Susha Cheriyedath

Written by

Susha Cheriyedath

Susha has a Bachelor of Science (B.Sc.) degree in Chemistry and Master of Science (M.Sc) degree in Biochemistry from the University of Calicut, India. She always had a keen interest in medical and health science. As part of her masters degree, she specialized in Biochemistry, with an emphasis on Microbiology, Physiology, Biotechnology, and Nutrition. In her spare time, she loves to cook up a storm in the kitchen with her super-messy baking experiments.

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