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Détermination de structure des protéines

Les protéines jouent un rôle essentiel dans le monde de la recherche et leurs structures sont, pour cette raison, d'intérêt grand au chercheur.

Beaucoup de techniques et de méthodes ont été employées pour déterminer ceci, mais un des plus importante a été la découverte et le développement de la cristallographie de rayon X.

La structure tertiaire d'une protéine est responsable de ses propriétés et comportement. Les méthodes primaires en service pour étudier ceci comprennent :

Cristallographie de rayon X

Cette méthode fournit les caractéristiques maximum concernant la structure tertiaire d'une protéine. Des rayons X sont réussis par le cristal tournant et les rayons diffractés sont rassemblés sur un objectif et analysés par les systèmes automatisés.

La qualité en cristal est essentielle ; ainsi elle a comme conséquence des caractéristiques très détaillées sur l'agencement atomique dans une protéine rigide avec d'autres ions voisins, ligands et molécules, mais peut ne pas fonctionner tellement bien avec les protéines qui ont de grands domaines flexibles et pour cette raison ne forme pas les structures cristallines avec précision commandées. Elle exige relativement un grand nombre de protéine.

Pour cette raison des protéines recombinées sont souvent produites dans la quantité nécessaire, et puis des impuretés retirées, suivi de refolding de la protéine et de l'étude cristallographique. Il fournit très de haute résolution.

Microscopie électronique et microscopie de Cryo-Électron

Ces méthodes sont adaptées à l'étude des grands composés de macromolécule ou même des organelles cellulaires, qui sont relativement plus grands sur l'échelle moléculaire, et peuvent aider à reconstruire la structure tertiaire d'une particule unique. Ceci a l'avantage grand d'obvier au prérequis provocant pour la cristallisation de protéine.

La microscopie de Cryoelectron est une variante aux températures à ou en dessous de celle de l'azote liquide et peut concevoir des structures des protéines très à de haute résolution, est inférieure cependant cela des méthodes comme la spectroscopie ou la cristallographie RMN.

Cela fonctionne avec des quantités minutieuses de protéine aussi bien et réduit les corps étrangers dus aux dommages causés par les radiations.

Spectroscopie (NMR) de résonance magnétique nucléaire

Cette méthode dépend de l'effet de varier des ondes de radiofréquence sur la résonance nucléaire des atomes variés dans la protéine.

Elle a besoin de plus grandes quantités de protéine sous une forme soluble stable à la température ambiante, et pour rester stable pour la longue durée de l'acquisition de données.

Les protéines devraient être de la petite taille aussi bien pour éviter de superposer des crêtes.

Cependant, elle donne un plus de haute résolution. Elle est la plus adaptée quand la cristallisation de protéine n'est pas faisable comme avec les protéines flexibles, ou quand la dynamique de système doivent être détaillées.

Diffusion des rayons X sous petit angle et diffusion de neutrons sous petit angle

Ces méthodes sont valeur pour l'étude de la structure des protéines quand la définition limitée est suffisante. Les conditions expérimentales peuvent être mieux réglées parce que la protéine est habituellement en solution.

Modélisation d'homologie

Ceci permet à des chercheurs d'obtenir une illustration en trois dimensions d'une protéine. Il a besoin de la connaissance préalable de l'homologue ou de la matrice proche qui a très un niveau élevé de séquence des acides aminés identique à l'analyte.

La modélisation de protéine basée sur cette matrice dépend du fait que la structure des protéines est hautement économisée dans la plupart des cas.

Méthodes structurelles partielles d'étude

Celles-ci comprennent l'ultracentrifugation, la spectrométrie de masse et la spectrométrie de fluorescence, qui peut être employée pour compléter d'autres techniques.

Références

  1. https://en.wikibooks.org/wiki/Structural_Biochemistry/Proteins/Protein_Structure_determination_methods
  2. http://www.proteinstructures.com/Experimental/experimental-methods.html
  3. https://pdb101.rcsb.org/learn/guide-to-understanding-pdb-data/methods-for-determining-structure

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Last Updated: Feb 26, 2019

Dr. Liji Thomas

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Dr. Liji Thomas

Dr. Liji Thomas is an OB-GYN, who graduated from the Government Medical College, University of Calicut, Kerala, in 2001. Liji practiced as a full-time consultant in obstetrics/gynecology in a private hospital for a few years following her graduation. She has counseled hundreds of patients facing issues from pregnancy-related problems and infertility, and has been in charge of over 2,000 deliveries, striving always to achieve a normal delivery rather than operative.

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