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Determinación de la estructura de la proteína

Las proteínas desempeñan un papel crucial en el mundo de la investigación y sus estructuras están, por lo tanto, de gran interés al investigador.

Muchas técnicas y métodos se han utilizado para determinar esto, pero uno del más importante ha sido el descubrimiento y el revelado de la cristalografía de la radiografía.

La estructura terciaria de una proteína es responsable de sus propiedades y comportamiento. Los métodos primarios funcionando estudiar esto incluyen:

Cristalografía de la radiografía

Este método ofrece los datos máximos con respecto a la estructura terciaria de una proteína. Las radiografías se pasan a través del cristal giratorio y los rayos difractados cerco en un objetivo y son analizados por los sistemas automatizados.

La calidad cristalina es crucial; así da lugar a datos muy detallados sobre la ordenación atómica dentro de una proteína rígida con otros iones vecinos, ligands y moléculas, pero puede no trabajar tan bien con las proteínas que tienen dominios flexibles grandes y por lo tanto no forma las estructuras cristalinas exacto pedidas. Requiere relativamente una gran cantidad de la proteína.

Por este motivo las proteínas recombinantes se producen a menudo en la cantidad necesaria, y entonces las impurezas quitadas, seguido refolding de la proteína y del estudio cristalográfico. Ofrece muy de alta resolución.

Microscopia electrónica y microscopia del Cryo-Electrón

Estos métodos se adaptan al estudio de los complejos grandes de la macromolécula o aún de los organelos celulares, que son relativamente más grandes en la escala molecular, y pueden ayudar a reconstruir la estructura terciaria de una única partícula. Esto tiene la gran ventaja de evitar el requisito previo desafiador de la cristalización de la proteína.

La microscopia de Cryoelectron es una variante en las temperaturas en o por debajo de la del nitrógeno líquido y puede visualizar las estructuras de la proteína en muy de alta resolución, aunque es menos que el de métodos como la espectroscopia o la cristalografía del RMN.

Trabaja con cantidades minuciosas de proteína también y reduce los artefactos debido al daño de radiación.

Espectroscopia de resonancia magnética (NMR) nuclear

Este método depende del efecto de variar ondas de la radiofrecuencia sobre la resonancia nuclear de diversos átomos dentro de la proteína.

Necesita mayores cantidades de proteína en una forma soluble estable en la temperatura ambiente, y seguir siendo estable para la duración larga de adquisición de datos.

Las proteínas deben estar de tamaño pequeño también a evitar recubrir picos.

Sin embargo, da un más de alta resolución. Es el más conveniente cuando la cristalización de la proteína no es posible como con las proteínas flexibles, o cuando las dinámicas del sistema deben ser detalladas.

El dispersar de radiografía del Pequeño-Ángulo y el dispersar de neutrón del Pequeño-Ángulo

Estos métodos tienen valores para estudiar la estructura de la proteína cuando la resolución limitada es suficiente. Las condiciones experimentales pueden ser mejor controladas porque la proteína está generalmente en la solución.

Modelado de la homología

Esto permite a investigadores obtener un retrato tridimensional de una proteína. Necesita el conocimiento anterior del homólogo o del patrón cercano que tiene mismo un alto nivel de serie de aminoácido idéntica al analito.

El modelado de la proteína basado en este patrón depende del hecho de que la estructura de la proteína está conservada altamente en la mayoría de los casos.

Métodos estructurales parciales del estudio

Éstos incluyen la ultracentrifugación, la espectrometría de masa y la espectrometría de la fluorescencia, que se puede utilizar para complementar otras técnicas.

Referencias

  1. https://en.wikibooks.org/wiki/Structural_Biochemistry/Proteins/Protein_Structure_determination_methods
  2. http://www.proteinstructures.com/Experimental/experimental-methods.html
  3. https://pdb101.rcsb.org/learn/guide-to-understanding-pdb-data/methods-for-determining-structure

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Last Updated: Feb 26, 2019

Dr. Liji Thomas

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Dr. Liji Thomas

Dr. Liji Thomas is an OB-GYN, who graduated from the Government Medical College, University of Calicut, Kerala, in 2001. Liji practiced as a full-time consultant in obstetrics/gynecology in a private hospital for a few years following her graduation. She has counseled hundreds of patients facing issues from pregnancy-related problems and infertility, and has been in charge of over 2,000 deliveries, striving always to achieve a normal delivery rather than operative.

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