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Proteostasis et vieillissement

Le protéome, défini comme ensemble complet de protéines dans un organisme, est mis à jour par un proteostasis appelé de procédé hautement réglé.

Crédit d'image : Andrii Vodolazhskyi/Shutterstock

Comme organisme vieillit ou est affligé par une maladie/trouble, le réseau de proteostasis est modifié qui mène à une accumulation de protéines endommagées et misfolded.

Vieillissement

Le vieillissement est un procédé qui n'est pas encore entièrement compris. Les organismes modèles, tels que le nématode, des elegens de Caenorhabditis, sont employés souvent dans les études génétiques du vieillissement de tissu.

Il y a un certain nombre de voies cellulaires qui règlent le processus de vieillissement, dont trois voies principales qui peuvent modifier le régime du vieillissement ont été recensées ; le réseau de transport mitochondrial d'électron, l'insuline/facteur de croissance insulinoïde (IGF) 1 voie de signalisation et la voie de FOXO3/Sirtuin (restriction diététique - DR).

Les études ont rapporté que le procédé du vieillissement est accompagné de nombreux cachets. Ce sont instabilité du génome, modifications épigénétiques, télomères diminués, perte de proteostasis, réduction de mémoires de cellule souche et une diminution de fonctionnement mitochondrial. Ces cachets sont également accompagnés des modifications dans le protéome, y compris la totalisation de protéine, l'oxydation, et le mislocalization.

Proteostasis

Le réseau de proteostasis contient plus de 1.400 protéines différentes telles que des chaperons, des Co-chaperons, des ribosomes, et des facteurs qui sont impliqués dans la dégradation des protéines.

La première composante de ce réseau est le ribosome qui synthétise des réseaux de polypeptide par l'intermédiaire de la traduction de l'ARN. Une fois que ce réseau est complet, les chaperons peuvent alors faciliter le repliement des protéines. Un exemple d'un chaperon est Hsp70, qui grippe aux réseaux dévoilés de polypeptide et évite la totalisation.

Un autre exemple est Hsp60, qui isole les protéines dévoilées et stimule le pliage correct. Les chaperons fonctionnent également en conditions stressantes pour réduire à un minimum les dégâts de protéine et -pour régler le réglage de protéine dans un appelé de processus la réaction de choc thermique.

Une composante complémentaire du réseau de proteostasis est la dégradation des protéines endommagées ou misfolded. Ces protéines sont décomposées utilisant des machines de dégradation telles que la voie et les lysozymes d'ubiquitine-protéasome.

De façon générale, le proteostasis s'assure que des protéines sont correctement pliées et mises à jour aux niveaux appropriés. Ce réseau est également très important en évitant le cas des proteopathies tels que la maladie d'Alzheimer.

L'effet du vieillissement sur le proteostasis

Comme organisme vieillit, les dégâts de protéine se produit de l'exposition aux produits chimiques variés, au rayonnement UV et aux toxines environnementales. Ceci peut mener à un habillage de grandes quantités de protéines misfolded et endommagées. Ces protéines également visent d'autres protéines et mènent davantage à de totalisation et à misfolding.

Bien que les chaperons soient des petites molécules qui aident au repliement des protéines, les modifications liées à l'âge influencent également leur fonctionnement. Par exemple, le fonctionnement mitochondrial réduit qui est courant en vieilles cellules, a comme conséquence une diminution d'ATP procurable. L'ATP est exigé pour le fonctionnement de chaperon et pour cette raison une diminution de disponibilité d'ATP empêche leur fonctionnement entraînant le pliage et l'accumulation incorrects.

On l'a noté que l'abondance de chaperons diminue en tant qu'âges d'un organisme. De plus, les types de chaperons impliqués changent également avec le vieillissement. Cependant, la signification fonctionnelle de ceci n'a pas été encore déterminée.

Un autre procédé de proteostasis, qui est influencé par âge, est la destruction des protéines misfolded et endommagées. La dégradation de Proteasomal, par exemple, est spectaculaire réduite en cellules plus âgées. Cellules d'objectifs de cette voie habituellement par l'ajout de l'ubiquitine aux protéines non désirées qui sont alors visées par le protéasome.

Cependant, les modifications liées au vieillissement empêchent ce procédé. Les Lysosomes sont mener également affecté à une réduction spectaculaire d'autophagy.

Proteostasis, vieillissement et maladie

Le réseau de proteostasis diminue dans la capacité pendant que nous vieillissons et pouvons mener aux maladies dues à l'accumulation de protéines misfolded ou dégradées. Ces maladies, telles qu'Alzheimer, Parkinson et maladies de Huntington, ont comme conséquence l'habillage toxique de protéine et ont des implications d'une grande portée de santé.

Les dégâts qui s'accumulent car un procédé du vieillissement peut ne pas être dû entièrement réversible aux procédés et aux voies internes complexes. Cependant, les études ont expliqué que le procédé du proteostasis peut être mis à jour par la restriction de l'admission de calorie.

Ceci a été montré pour augmenter la durée de vie des rats jusqu'à de 50%. Les études de cellule souche ont également indiqué que la maintenance de proteostasis pourrait être un facteur important dans le vieillissement organismal.

De plus, les études ont analysé la dynamique de chaperon sur l'esprit humain et la maladie neurodegenerative et leur effet suivant sur la sénilité. On l'a observé qu'un sous-ensemble de chaperons étaient critique dans le proteostasis de mise à jour avec le vieillissement. Davantage de recherche sur la modulation du réseau de proteostasis peut être une réponse à certains des problèmes médicaux considérés par le vieillissement de la population.

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Last Updated: Aug 23, 2018

Hannah Simmons

Written by

Hannah Simmons

Hannah is a medical and life sciences writer with a Master of Science (M.Sc.) degree from Lancaster University, UK. Before becoming a writer, Hannah's research focussed on the discovery of biomarkers for Alzheimer's and Parkinson's disease. She also worked to further elucidate the biological pathways involved in these diseases. Outside of her work, Hannah enjoys swimming, taking her dog for a walk and travelling the world.

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