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Proteostasis y envejecimiento

El proteome, definido como el equipo completo de proteínas dentro de un organismo, es mantenido por un proceso altamente controlado llamado proteostasis.

Haber de imagen: Andrii Vodolazhskyi/Shutterstock

Como organismo envejece o es afligido por una enfermedad/un desorden, se altera la red del proteostasis que lleva a una acumulación de proteínas dañadas y misfolded.

Envejecimiento

El envejecimiento es un proceso que no se entiende todavía completo. Los organismos modelo, tales como el nematodo, los elegens de Caenorhabditis, son de uso frecuente en estudios genéticos del envejecimiento del tejido.

Hay varios caminos celulares que regulan el proceso del envejecimiento, cuyo se han determinado tres caminos principales que pueden alterar el índice de envejecimiento; la cadena de transporte mitocondrial del electrón, la insulina/insulina-como el factor de incremento (IGF) 1 camino de la transmisión de señales y el camino de FOXO3/Sirtuin (restricción dietética - dr).

Los estudios han denunciado que el proceso del envejecimiento es acompañado por los sellos numerosos. Éstas son inestabilidad del genoma, cambios epigenéticos, telomeres acortados, baja del proteostasis, reducción de los almacenes de la célula madre y una disminución de la función mitocondrial. Estos sellos también son acompañados por los cambios dentro del proteome, incluyendo la agregación de la proteína, la oxidación, y el mislocalization.

Proteostasis

La red del proteostasis contiene sobre 1.400 diversas proteínas tales como señoras de compañía, co-señoras de compañía, ribosomas, y factores que estén implicados en la degradación de proteínas.

El primer componente de esta red es el ribosoma que sintetiza cadenas del polipéptido vía la traslación del ARN. Una vez que esta cadena es completa, las señoras de compañía pueden entonces ayudar al plegamiento de proteína. Un ejemplo de una señora de compañía es Hsp70, que ata a las cadenas reveladas del polipéptido y previene la agregación.

Otro ejemplo es Hsp60, que aísla las proteínas reveladas y estimula el plegamiento correcto. Las señoras de compañía también funcionan en condiciones agotadoras para disminuir daño de la proteína y hacia arriba-para regular la reparación de la proteína en un proceso llamado la reacción de la calor-descarga eléctrica.

Un componente adicional de la red del proteostasis es la degradación de proteínas dañadas o misfolded. Estas proteínas se analizan que utilizan la maquinaria de la degradación tal como el camino y los lysozymes ubiquitin-proteasome.

Total, el proteostasis se asegura de que las proteínas estén dobladas y mantenidas correctamente en los niveles apropiados. Esta red es también muy importante en la prevención del acontecimiento de proteopathies tales como enfermedad de Alzheimer.

El efecto del envejecimiento sobre proteostasis

Como organismo envejece, daño de la proteína ocurre de la exposición a las diversas substancias químicas, a la radiación ULTRAVIOLETA y a las toxinas ambientales. Esto puede llevar a una acumulación de una gran cantidad de proteínas misfolded y dañadas. Estas proteínas también apuntan otras proteínas y llevan a la agregación adicional y a misfolding.

Aunque las señoras de compañía sean las pequeñas moléculas que ayudan al plegamiento de proteína, los cambios relativos a la edad también influencian su función. Por ejemplo, la función mitocondrial reducida que es común en viejas células, da lugar a una disminución del ATP disponible. El ATP se requiere para la función de la señora de compañía y por lo tanto una disminución de la disponibilidad del ATP inhibe su función que causa el plegamiento y la acumulación incorrectos.

Se ha observado que la abundancia de señoras de compañía disminuye como edades de un organismo. Además, los tipos de señoras de compañía implicadas también cambian con el envejecimiento. Sin embargo, la significación funcional de esto todavía no se ha establecido.

Otro proceso del proteostasis, que es afectado por edad, es la destrucción de proteínas misfolded y dañadas. La degradación de Proteasomal, por ejemplo, se reduce dramáticamente en más viejas células. Células de objetivos de este camino generalmente por la adición del ubiquitin a las proteínas indeseadas que entonces son apuntadas por el proteasome.

Sin embargo, los cambios asociados al envejecimiento inhiben este proceso. Los lisosomas son el llevar también afectado a una reducción dramática en autophagy.

Proteostasis, envejecimiento y enfermedad

La red del proteostasis disminuye en capacidad mientras que envejecemos y podemos llevar a las enfermedades debido a la acumulación de proteínas misfolded o degradadas. Estas enfermedades, tales como Alzheimer, las enfermedades de Parkinson y de Huntington, dan lugar a la acumulación tóxica de la proteína y tienen implicaciones de gran envergadura de la salud.

El daño que acumula pues un proceso del envejecimiento puede no ser totalmente reversible debido a los procesos y a los caminos internos complejos. Sin embargo, los estudios han demostrado que el proceso del proteostasis se puede mantener por la restricción de la admisión de la caloría.

Esto se ha mostrado para aumentar la vida útil de ratas en el hasta 50%. Los estudios de la célula madre también han indicado que el mantenimiento del proteostasis pudo ser un factor importante en el envejecimiento organismal.

Además, los estudios han analizado la dinámica de la señora de compañía en cerebro humano y enfermedad neurodegenerative y su efecto subsiguiente sobre senilidad. Fue observado que un subconjunto de señoras de compañía era crítico en proteostasis que mantenía con el envejecimiento. La investigación adicional sobre la modulación de la red del proteostasis puede ser una respuesta a algunos de los problemas médicos hechos frente por el envejecimiento de la población.

Fuentes:

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Last Updated: Aug 23, 2018

Hannah Simmons

Written by

Hannah Simmons

Hannah is a medical and life sciences writer with a Master of Science (M.Sc.) degree from Lancaster University, UK. Before becoming a writer, Hannah's research focussed on the discovery of biomarkers for Alzheimer's and Parkinson's disease. She also worked to further elucidate the biological pathways involved in these diseases. Outside of her work, Hannah enjoys swimming, taking her dog for a walk and travelling the world.

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