Structure et fonctionnement des protéoglycanes

Les protéoglycanes agissent en tant que polysaccharides plutôt que des protéines pendant que 95% de leur grammage se compose de glycosaminoglycane. Les réseaux de glycosaminoglycane se composent alterner l'hexosamine et les éléments hexuronic d'acide ou de galactose. Il y a également des régions de lien de glycopeptide qui branchent les réseaux de polysaccharide aux protéines de faisceau qui contiennent les oligosaccharides de n et/ou O-joint.

La séquence régulière de polymère des glycosaminoglycanes est un résultat des éléments répétitifs des réseaux de glycosaminoglycane. Cependant, une étude de glycosaminoglycane enchaîne l'hétérogénéité marquée indiquée dans les différents éléments de polysaccharide.

Des protéoglycanes peuvent être classifiés sur la base de leurs protéines de faisceau. Par exemple, une famille se compose des grands protéoglycanes extracellulaires de sulfate de chondroïtine qui peuvent particulièrement agir l'un sur l'autre avec de l'acide hyaluronique. Plusieurs protéoglycanes dans la matrice extracellulaire et protéoglycanes actuels dans différents tissus conjonctifs appartiennent à cette catégorie.

Une autre famille de protéoglycane se compose des petites protéines homologues de faisceau qui comprennent un ou deux réseaux de glycosaminoglycane. Ces petites protéines de faisceau comprennent le decorin, biglycan, fibromodulin, les protéoglycanes de héparane-sulfate etc. sont présents dans l'extracellulaire ou la membrane basale et sont liés au protéoglycane de héparane-sulfate sécrété par la lignée cellulaire (EHS) de tumeur d'Engelbreth-Holm-Essaim.

Les serglycans sont des protéoglycanes intracellulaires qui se composent des séquences protéiques de faisceau d'éléments de sérine et de glycine qui sont fortement substitués avec des réseaux de heparan. Toutes les protéines de faisceau contiennent un domaine de remplacement de glycosaminoglycane et la plupart des protéoglycanes sont fixées aux macromolécules actuelles dans la matrice extracellulaire par les domaines qui sont présents dans les protéines de faisceau.

Les réseaux de glycosaminoglycane sont liés aux résidus sérine qui sont présents dans les protéines de faisceau. L'allongement du réseau est commencé par le xylosylation des résidus sérine spécifiques. Les éléments de sérine qui sont susceptibles du xylosylation se produisent dans la séquence spécifique de tétrapeptide qui est précédée par quelques résidus acides. Les peptides synthétiques qui contiennent cette séquence se sont avérés les substrats adéquats pour le xylosylation in vitro.

Tous les processus cellulaires concernent des interactions sur la surface de la cellule, y compris l'interaction de la cellule de la modification, avec d'autres cellules, ainsi qu'avec des ligands. Ces interactions concernent des protéoglycanes depuis ces molécules grippent avide avec les protéines et sont abondamment présentes sur la surface.

Dans une étude, le rôle des protéoglycanes de héparane-sulfate a été décrit pendant les stades de développement critiques, y compris le rétablissement et la différenciation des neurones, du guidage axonal, du développement de synapse, etc.

Un des comportements critiques des cellules tumorales est une invasion et une métastase à distance locales. Ces comportements concernent adhérer aux cellules, à la motilité, et à l'accroissement - tous ces facteurs sont influencés par des protéoglycanes.

Une autre étude a prouvé que les protéoglycanes de héparane-sulfate peuvent empêcher ou améliorer ces activités basées sur le type de cellules ou de tissu, pathophysiologie de la tumeur, et l'opération spécifique de la métastase qui est affectée.

Les deux familles principales des protéoglycanes de héparane-sulfate de surface de cellules sont des syndecans et des glypicans. Ces deux familles grippent à plusieurs facteurs de croissance et protéines de la matrice et sont impliquées dans des voies variées de transduction du signal impliquées dans la prolifération des cellules et la forme de cellules change.

Syndecans sont des protéines de transmembrane qui sont liées à la membrane cellulaire utilisant des attaches de lipide du glycosylphosphatidylinositol (GPI). Il y a quatre protéines syndecan mammifères connues. Tandis que la structure de ces protéines est tout à fait assimilée à plusieurs a partagé cytoplasmique, juxtamembrane et des domaines de transmembrane, elles ont également des régions et des distributions distinctes à l'intérieur des cellules. Les associés économisés et divergents de protéine ont des rôles dans les fonctionnements cellulaires et de développement des protéoglycanes.

Études récentes entreprises dans la drosophile, les souris, et les êtres humains montrés comment des protéoglycanes peuvent être impliqués dans la croissance des cellules et la différenciation. Elles ont également des rôles particuliers pour régler les molécules impliquées dans des voies de signalisation, telles que FGFs, véhicules blindés amphibies soviétique d'infanterie, Wnts, Hhs, IGFs, etc. Cependant, le mécanisme exact de la façon dont le fonctionnement de ces molécules toujours complet n'est pas compris.

La majeure partie d'informations sur la façon dont le fonctionnement de protéoglycanes vient des études dans la vis sans fin de mouche à fruit et de nématode, Caenorhabditis elegans. Plusieurs des protéoglycanes de héparane-sulfate de surface de cellules mammifères ont des homologues dans la mouche et la vis sans fin.

Tandis qu'il y a beaucoup de différences dans la structure et le fonctionnement quand la mouche et les systèmes mammifères sont comparés, plusieurs fonctionnements des glypicans de drosophile et syndecan sont imités dans les mammifères, proposant des fonctionnements économisés.