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Structure des anticorps de Camelid

Les anticorps de Camelid sont des anticorps réseau réseau unique-variables et lourds (HcAb) qui sont naturellement produits par des camelids et des requins. À la différence des anticorps conventionnels, les anticorps de camelid n'ont pas un réseau léger, mais se composent de deux réseaux lourds identiques au lieu. Les études de biologie moléculaire ont expliqué que HcAbs ont été gagnés par des membres de la famille de chameau au cours de l'évolution.

Structure dmolekuul_be | Shutterstock

Structure de faisceau des anticorps de camelid

En anticorps conventionnels, le réseau léger est lié à la région continuelle, CH1. Cependant, en anticorps de camelid, un réseau lourd de domaine variable unique de N-terminal, désigné sous le nom de VHH, grippe à l'antigène sans appareillement de domaine. Ces anticorps fonctionnels de produit de VHHs sans besoin de réseaux légers vus en anticorps conventionnels.

La structure de faisceau de VHH se compose de quatre régions de cadre (FRs) et de trois régions de complémentarité-détermination (CDRs) qui contribuent au grippement d'antigène. La recherche a expliqué que les VHH FRs ont l'homologie approximativement de 80%, activant la superposition de leur structure 3D.

Deux caractéristiques importantes du dromadaire VHHs sont les substitutions de l'acide aminé à quatre positions FR2 (libres dans les domaines conventionnels de VH) et la présence d'un CDR3 étendu. En outre, les anticorps de VHH ont une région relativement variable du N-terminal CDR1.

La stabilité de ces anticorps a été attribuée à la liaison disulfide complémentaire que le CDR3 étendu forme avec une partie de cystéine dans CDR1 ou FR2. D'autre part, le hydrophilicity et la solubilité améliorés de VHHs sont les effets combinés d'une partie du CDR3 qui replie l'accepteur léger variable précédent du réseau (VL) et les remplacements à FR2, évitant de ce fait l'appareillement de VL.

Spécificités de surface et de génome

La surface d'un domaine unique de VHH est aussi grande que (ou même plus grande) que celle d'un paratope de VH-VL, activant de ce fait une conformation qui s'insère bien dans la cavité en forme concave de la surface d'antigène. De plus, il y a une excellente complémentarité de forme entre les deux domaines de protéine dans la structure cristalline du composé de VHH-antigène.

Le génome des anticorps de camelid comporte des lignes suivantes de germe : IGHGH qui est le gène pour la partie continuelle du réseau lourd de l'anticorps réseau réseau lourd (IgG) d'immunoglobuline G, et IGHVH qui est le gène pour la partie de la région variable du réseau lourd des anticorps réseau réseau lourds. Pendant la maturation de lymphocyte B, un HcAb fonctionnel est produit par la recombinaison de la ligne de germe d'IGHVH avec certains mini-gènes pour produire d'un domaine de VHH.

Anticorps de camelid de bureau d'études

l'Objectif-détail VHHs sont recherchés par l'étalage bactériophage de VHHs copié et de panoramique sur des antigènes. Ces VHHs recombiné, aussi nanobodies appelés, sont employés pour la production à grande échelle des micros-organismes et dans un large éventail d'applications biochimiques et biophysiques.

Une fois épuré par la chromatographie d'affinité, VHHs recombiné deviennent soluble dans les solutions aqueuses et manifestent la spécificité et l'affinité élevées pour des antigènes. Comme résultat, ces VHHs peut supporter des conditions stressantes ainsi que la dénaturation thermique ou la dénaturation de produit chimique.

Les nanobodies ont été employés avec succès comme traceurs des objectifs intracellulaires pour dégrader des protéines d'objectif spécifique, ou pour étudier la formation en temps réel ou la perturbation des interactions entre les protéines. En concevant les nanobodies avec une liaison disulfide supplémentaire d'intra-domaine, leur résistance contre le déploiement ou protéases augmente leur effectuer de bonnes sondes de biocapteur. La liaison disulfide fournit également assez de stabilité aux nanobodies pour leur usage dans des formulations orales.

Les études ont expliqué que les nanobodies n'entraînent pas des réactions d'immunogénicité car leur identité de séquence aux domaines humains de VH est haut, montrant de ce fait le comportement stable.

La petite taille des nanobodies aide également dans l'élimination rapide du fuselage par les reins, mais également de la barrière hémato-encéphalique. Cette propriété les rend extrêmement utiles dans in vivo la représentation non envahissante, car ils sont distribués rapidement par les tissus pour atteindre le site d'objectif avec l'élimination des nanobodies excédentaires du sang.

Points de vue

Pour augmenter l'affinité et le pouvoir fonctionnels de VHHs, des nanobodies de la deuxième génération sont étendus avec la protéine fluorescente verte (GFP) et également sont assemblés avec le Bi-détail ou les éléments bivalents.

Des anticorps de VHH également sont employés dans les analyses dues à leur spécificité pour des petites molécules, avec un poids moléculaire moins de 500 daltons (Da) - principalement pour analyser les produits chimiques environnementaux et en tant que diagnose précieuse dans l'agriculture et l'industrie alimentaire.

Il y a un intérêt croissant en employant VHH pour surveiller la nutrition, ainsi que pour trouver la présence de pointes non désirées/involontaires dans les composantes en nourritures emballées (par exemple le dépistage de la présence de la caféine en boissons de disponible-à-boisson).

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Last Updated: Jan 28, 2019

Deepthi Sathyajith

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Deepthi Sathyajith

Deepthi spent much of her early career working as a post-doctoral researcher in the field of pharmacognosy. She began her career in pharmacovigilance, where she worked on many global projects with some of the world's leading pharmaceutical companies. Deepthi is now a consultant scientific writer for a large pharmaceutical company and occasionally works with News-Medical, applying her expertise to a wide range of life sciences subjects.

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