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Modification Goujon-De translation de types de protéine

la modification Goujon-de translation (PTM) des protéines se rapporte aux changements chimiques qui se produisent après qu'une protéine ait été produite. Elle peut influencer la structure, l'electrophilicity et les interactions des protéines.

Crédit : BiCyte/Shutterstock.com

Types de modification goujon-de translation

Il y a beaucoup de typs de modification de protéine, qui sont en grande partie catalysés par les enzymes qui identifient des séquences d'objectif spécifique en protéines. Ces modifications règlent le repliement des protéines en visant les compartiments sous-cellulaires spécifiques, agissant l'un sur l'autre avec des ligands ou d'autres protéines, ou en provoquant un changement de leur état fonctionnel comprenant l'activité catalytique ou la signalisation. Le PTMs le plus courant sont :

Basé sur l'ajout des groupes chimiques

  • Phosphorylation
  • Acétylation
  • Hydroxylation
  • Méthylation

Basé sur l'ajout des groupes complexes

  • Glycosylation
  • AMPylation
  • Lipidation

Basé sur l'ajout des polypeptides

  • Ubiquitination

Basé sur le clivage des protéines

  • Protéolyse

Basé sur la modification acide aminée

  • Désamidation

Groupes chimiques

Phosphorylation

La phosphorylation réversible des protéines comporte l'ajout d'un groupe de phosphate sur la sérine, la thréonine, ou les résidus tyrosine et est une du PTM important et considérable étudié dans des prokaryotes et des eucaryotes.

Plusieurs enzymes ou protéines de signalisation sont ` commuté sur' ou ` hors de' par phosphorylation ou dephosphorylation. La phosphorylation est exécutée par les kinases appelées de ` d'enzymes', alors que la dephosphorylation est exécutée par des phosphatases de `'.

L'ajout d'un groupe de phosphate peut convertir une poche de protéine précédemment uncharged en a négativement - protéine chargée et hydrophile induisant de ce fait les changements conformationnels de la protéine.

La phosphorylation a des implications dans plusieurs processus cellulaires, y compris le cycle cellulaire, l'accroissement, l'apoptose et les voies de transduction du signal. Un exemple est l'activation de p53, une protéine de suppresseur de tumeur. p53 est employé en thérapeutique de cancer et est activé par phosphorylation de son N-terminal par plusieurs kinases.

Acétylation

L'acétylation se rapporte à l'ajout du groupe d'acétyle dans une protéine. Elle est impliquée dans plusieurs rôles biologiques, y compris la stabilité de protéine, emplacement, synthèse ; apoptose ; cancer ; Stabilité d'ADN. L'acétylation et le deacetylation de l'histone font partie critique de règlement de gène.

L'acétylation des histones réduit la charge positive sur l'histone, réduisant son interaction avec négativement - les groupes chargés de phosphate d'ADN, lui effectuant moins fortement enroulé à l'ADN et accessible à la transcription des gènes. L'acétylation de p53, un gène suppresseur de tumeur, est essentielle pour son accroissement supprimant des propriétés.

Hydroxylation

Ce procédé ajoute un groupe d'hydroxyle (- l'OH) aux protéines. Il est catalysé par des enzymes nommées comme hydroxylases de `' et aides en convertissant les composés hydrophobes ou liphophiles en composés hydrophiles.

Méthylation

La méthylation se rapporte à l'ajout d'un groupe méthylique au résidu de lysine ou d'arginine d'une protéine. L'arginine peut être méthylée une ou deux fois, alors que la lysine peut être méthylée une fois, deux fois, ou trois fois. La méthylation est réalisée par les méthyltransférases appelées d'enzymes. La méthylation a été largement étudiée en histones où la méthylation d'histone peut mener à l'activation ou à la répression de gène basée sur le résidu qui est méthylé.

Groupes complexes

Glycosylation

La glycosylation comporte l'ajout d'un oligosaccharide nommé ` glycan' à un atome d'azote (glycosylation N-jointe) ou à un atome d'oxygène (glycosylation O-jointe). la glycosylation N-jointe se produit dans l'azote d'amide de l'asparagine, alors que la glycosylation O-jointe se produit sur l'atome d'oxygène de la sérine ou de la thréonine.

Les hydrates de carbone actuels sous forme d'oligosaccharides N-joints ou O-joints sont présents sur la surface des cellules et sécrètent des protéines. Ils ont des rôles critiques dans trier de protéine, reconnaissance immunisée, grippement de récepteur, inflammation, et pathogénicité. Par exemple, les glycans N-joints sur une cellule immunitaire peuvent dicter comment il émigre aux sites spécifiques. De même, il peut également déterminer comment une cellule identifie l'individu de `' et le non-individu de `'.

AMPylation

AMPylation se réfère à l'ajout réversible de l'ampère à une protéine. Elle concerne la formation d'une obligation de phosphodiester entre le groupe d'hydroxyle de la protéine et le groupe de phosphate de l'ampère.

Lipidation

Le grippement covalent d'un groupe de lipide à une protéine est lipidation appelé. Lipidation peut être encore subdivisé en prenylation, N-myristoylation, palmitoylation, et glycosylphosphatidylinositol (GPI) - ancrent l'ajout.

Prenylation comporte l'ajout de la partie d'isoprenoid à un résidu de cystéine d'une protéine de substrat. Il est critique en réglant la localisation et l'activité de plusieurs protéines qui ont des fonctionnements essentiels dans le règlement biologique.

Myristoylation comporte l'ajout du groupe de myristoyl à un résidu de glycine par une obligation d'amide. Il a des fonctionnements dans l'association et l'apoptose de membrane. Dans le palmitoylation, un groupe de palmitoyl est ajouté à un résidu de cystéine d'une protéine.

Dans l'ajout de GPI-attache, le peptide signal de carboxylique-borne de la protéine est divisé et remplacé par une attache de GPI. La recherche récente en génétique humaine a indiqué que les attaches de GPI sont importantes pour la santé des personnes. Toutes les défectuosités dans se réunir, la pièce d'assemblage ou transformer des attaches de GPI mènent aux maladies génétiques connues sous le nom de déficit hérité de GPI.

Polypeptides

Ubiquitination

Ubiquitination comporte l'ajout d'une protéine trouvée omniprésent, nommé ubiquitine de `', au résidu de lysine d'un substrat. Une molécule unique d'ubiquitine (monoubiquitination) ou un réseau de plusieurs molécules d'ubiquitine peut être jointe (polyubiquitination).

Des protéines de Polyubiquitinated sont identifiées par le protéasome 26S et sont par la suite visées pour la protéolyse ou la dégradation. Les protéines de Monoubiquitinated peuvent influencer le rail et l'endocytose de cellules.

Clivage de protéine

Protéolyse

La protéolyse se rapporte à la décomposition des protéines en plus petits polypeptides ou acides aminés. Par exemple, le démontage de la méthionine de N-terminal, un peptide signal, après traduction mène à la conversion d'une protéine inactive ou non fonctionnelle en active.

Modification acide aminée

Désamidation

La désamidation est le démontage ou la conversion du résidu d'asparagine ou de glutamine en un autre groupe fonctionnel. L'asparagine est convertie en acide aspartique ou acide isoaspartic, alors que la glutamine est convertie en acide glutamique ou proline. Cette modification peut changer la structure des protéines, la stabilité, et le fonctionnement.

Sources :

Further Reading

Last Updated: Feb 26, 2019

Dr. Surat P

Written by

Dr. Surat P

Dr. Surat graduated with a Ph.D. in Cell Biology and Mechanobiology from the Tata Institute of Fundamental Research (Mumbai, India) in 2016. Prior to her Ph.D., Surat studied for a Bachelor of Science (B.Sc.) degree in Zoology, during which she was the recipient of an Indian Academy of Sciences Summer Fellowship to study the proteins involved in AIDs. She produces feature articles on a wide range of topics, such as medical ethics, data manipulation, pseudoscience and superstition, education, and human evolution. She is passionate about science communication and writes articles covering all areas of the life sciences.  

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