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Tipi di modifiche Post-Di traduzione della proteina

la modifica Post-di traduzione (PTM) delle proteine si riferisce alle modifiche chimiche che accadono dopo che una proteina è stata prodotta. Può urtare la struttura, il electrophilicity e le interazioni delle proteine.

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Tipi di modifiche post-di traduzione

Ci sono molti typs di modifica della proteina, che principalmente sono catalizzati dagli enzimi che riconoscono le sequenze specifiche dell'obiettivo in proteine. Queste modifiche regolamentano la folding proteico mirando ai compartimenti sottocellulari specifici, interagendo con i leganti o altre proteine, o determinando un cambiamento nel loro stato funzionale compreso attività catalitica o segnalando. Il PTMs più comune è:

Sulla base dell'aggiunta dei gruppi chimici

  • Fosforilazione
  • Acetilazione
  • Idrossilazione
  • Metilazione

Sulla base dell'aggiunta dei gruppi complessi

  • Glicosilazione
  • AMPylation
  • Lipidation

Sulla base dell'aggiunta dei polipeptidi

  • Ubiquitination

Sulla base della fenditura delle proteine

  • Proteolisi

Sulla base della modifica dell'amminoacido

  • Deamidazione

Gruppi chimici

Fosforilazione

La fosforilazione reversibile delle proteine comprende l'aggiunta di un gruppo del fosfato su serina, su teonina, o sui residui della tirosina ed è una del PTM importante ed estesamente studiato sia in prokaryotes che in eucarioti.

Parecchi enzimi o proteine di segnalazione sono ` passato su' o ` fuori da' da fosforilazione o la defosforilazione. La fosforilazione è eseguita dagli enzimi chiamati chinasi del `', mentre la defosforilazione è eseguita dalle fosfatasi del `'.

L'aggiunta di un gruppo del fosfato può convertire negativamente una casella di proteina precedentemente uncharged in a - proteina fatta pagare ed idrofila quindi che induce i cambiamenti conformazionali nella proteina.

La fosforilazione ha implicazioni in parecchi trattamenti cellulari, compreso le vie di trasduzione del ciclo cellulare, della crescita, di apoptosis e del segnale. Un esempio è l'attivazione di p53, una proteina del soppressore del tumore. p53 è utilizzato nella terapeutica del cancro ed è attivato da fosforilazione del suo N-terminale da parecchie chinasi.

Acetilazione

L'acetilazione si riferisce all'aggiunta del gruppo dell'acetile in una proteina. È compresa in parecchie funzioni biologiche, compreso la stabilità della proteina, posizione, la sintesi; apoptosis; cancro; Stabilità del DNA. L'acetilazione e il deacetylation dell'istone fanno parte una parte critica di regolamento del gene.

L'acetilazione degli istoni diminuisce la carica positiva sull'istone, diminuente negativamente la sua interazione con - i gruppi fatti pagare del fosfato di DNA, rendentegi di meno ferito strettamente a DNA ed accessibile alla trascrizione del gene. L'acetilazione di p53, un gene soppressore del tumore, è cruciale per la sua crescita che sopprime i beni.

Idrossilazione

Questo trattamento aggiunge un gruppo di idrossile (- l'OH) alle proteine. È catalizzato dagli enzimi definiti come i hydroxylases del `' ed aiuti nella conversione dei composti idrofobi o lipofilici in composti idrofili.

Metilazione

La metilazione si riferisce all'aggiunta di un gruppo metilico al residuo dell'arginina o della lisina di proteina. L'arginina può essere metilata una o due volte, mentre la lisina può essere metilata una volta, due volte, o tre volte. La metilazione è raggiunta dagli enzimi chiamati methyltransferases. La metilazione ampiamente è stata studiata in istoni in cui la metilazione dell'istone può piombo all'attivazione o alla repressione del gene basata sul residuo che è metilato.

Gruppi complessi

Glicosilazione

La glicosilazione comprende l'aggiunta di un oligosaccaride definito ` glycan' ad un atomo dell'azoto (glicosilazione N-collegata) o ad un atomo di ossigeno (glicosilazione O-collegata). la glicosilazione N-collegata si presenta nell'azoto dell'ammide dell'asparagina, mentre la glicosilazione O-collegata si presenta sull'atomo di ossigeno di serina o di teonina.

I carboidrati presenti sotto forma di oligosaccaridi N-collegati o O-collegati sono presenti sulla superficie delle celle e secernono le proteine. Hanno ruoli critici nell'ordinamento della proteina, nel riconoscimento immune, nell'associazione del ricevitore, nell'infiammazione e nella patogenicità. Per esempio, i glycans N-collegati su una cella immune possono dettare come migra ai siti specifici. Similmente, può anche determinare come una cella riconosce l'auto del `' e l'non auto del `'.

AMPylation

AMPylation si riferisce all'aggiunta reversibile dell'ampère ad una proteina. Comprende la formazione di obbligazione di phosphodiester fra il gruppo di idrossile della proteina ed il gruppo del fosfato di ampère.

Lipidation

Il legame covalente di un gruppo del lipido ad una proteina è chiamato lipidation. Lipidation può più ulteriormente essere suddiviso nel prenylation, in N-myristoylation, nel palmitoylation e nel glycosylphosphatidylinositol (GPI) - ancora l'aggiunta.

Prenylation comprende l'aggiunta della parte del isoprenoid ad un residuo della cisteina di proteina del substrato. È critico nel gestire la localizzazione e l'attività di parecchie proteine che hanno funzioni cruciali nel regolamento biologico.

Myristoylation comprende l'aggiunta del gruppo di myristoyl ad un residuo della glicina da un'obbligazione dell'ammide. Ha funzioni nell'associazione e nel apoptosis della membrana. In palmitoylation, un gruppo di palmitoyl si aggiunge ad un residuo della cisteina di proteina.

Nell'aggiunta dell'GPI-ancora, il peptide di segnale del carbossilico-terminale della proteina è spaccato e sostituito da un'ancora di GPI. La ricerca recente nella genetica umana ha rivelato che le ancore di GPI sono importanti per le sanità. Tutti i difetti nel montaggio, nel collegamento o nella ricostruzione delle ancore di GPI piombo alle malattie genetiche conosciute come la carenza ereditata di GPI.

Polipeptidi

Ubiquitination

Ubiquitination comprende l'aggiunta di una proteina trovata onnipresente, definita ubiquitin del `', al residuo della lisina di substrato. Una singola molecola di ubiquitin (monoubiquitination) o una catena di parecchie molecole di ubiquitin può essere fissata (polyubiquitination).

Le proteine di Polyubiquitinated sono riconosciute dal 26S proteasome e successivamente sono mirate a per proteolisi o degradazione. Le proteine di Monoubiquitinated possono influenzare tenere la carreggiata e il endocytosis delle cellule.

Fenditura della proteina

Proteolisi

La proteolisi si riferisce alla scomposizione delle proteine in più piccoli polipeptidi o amminoacidi. Per esempio, la rimozione della metionina del N-terminale, un peptide di segnale, dopo la traduzione piombo alla conversione di una proteina inattiva o non funzionale a attiva.

Modifica dell'amminoacido

Deamidazione

La deamidazione è la rimozione o la conversione del residuo della glutamina o dell'asparagina ad un altro gruppo funzionale. L'asparagina è convertita in acido aspartico o in acido isoaspartic, mentre la glutamina è convertita in acido glutammico o in acido piroglutammico. Questa modifica può cambiare la struttura, la stabilità e la funzione della proteina.

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Last Updated: Feb 26, 2019

Dr. Surat P

Written by

Dr. Surat P

Dr. Surat graduated with a Ph.D. in Cell Biology and Mechanobiology from the Tata Institute of Fundamental Research (Mumbai, India) in 2016. Prior to her Ph.D., Surat studied for a Bachelor of Science (B.Sc.) degree in Zoology, during which she was the recipient of an Indian Academy of Sciences Summer Fellowship to study the proteins involved in AIDs. She produces feature articles on a wide range of topics, such as medical ethics, data manipulation, pseudoscience and superstition, education, and human evolution. She is passionate about science communication and writes articles covering all areas of the life sciences.  

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