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Tipos de alteração Cargo-Translational da proteína

a alteração Cargo-translational (PTM) das proteínas refere as mudanças químicas que ocorrem depois que uma proteína foi produzida. Pode impactar a estrutura, o electrophilicity e as interacções das proteínas.

Crédito: BiCyte/Shutterstock.com

Tipos de alteração cargo-translational

Há muitos typs da alteração da proteína, que são catalisados na maior parte pelas enzimas que reconhecem seqüências específicas do alvo nas proteínas. Estas alterações regulam a dobradura de proteína visando compartimentos subcelulares específicos, interagindo com as ligantes ou as outras proteínas, ou trazendo sobre uma mudança em seu estado funcional que inclui a actividade catalítica ou sinalizando. O PTMs o mais comum é:

Baseado na adição de grupos químicos

  • Fosforilação
  • Acetificação
  • Hydroxylation
  • Methylation

Baseado na adição de grupos complexos

  • Glycosylation
  • AMPylation
  • Lipidation

Baseado na adição de polipeptídeos

  • Ubiquitination

Baseado na segmentação das proteínas

  • Proteolysis

Baseado na alteração do ácido aminado

  • Desengomação

Grupos químicos

Fosforilação

A fosforilação reversível das proteínas envolve a adição de um grupo do fosfato no serine, na treonina, ou nos resíduos da tirosina e é um do PTM importante e extensivamente estudado em prokaryotes e em eukaryotes.

Diversas enzimas ou proteínas da sinalização são ` comutado em' ou ` fora de' pela fosforilação ou desfosforilação. A fosforilação está executada pelas enzimas chamadas quinase do `', quando a desfosforilação for executada por fosfatase do `'.

A adição de um grupo do fosfato pode converter um bolso previamente uncharged da proteína na negativamente - proteína cobrada e hidrófila que induz desse modo mudanças conformational na proteína.

A fosforilação tem implicações em diversos processos celulares, incluindo caminhos da transdução do ciclo de pilha, do crescimento, do apoptosis e do sinal. Um exemplo é a activação de p53, uma proteína do supressor do tumor. p53 é usado na terapêutica do cancro e activado pela fosforilação de seu N-terminal por diversas quinase.

Acetificação

A acetificação refere a adição de grupo do acetil em uma proteína. É envolvida em diversas funções biológicas, incluindo a estabilidade da proteína, lugar, síntese; apoptosis; cancro; Estabilidade do ADN. A acetificação e o deacetylation do histone fazem parte crítica do regulamento do gene.

A acetificação dos histones reduz a carga positiva no histone, reduzindo sua interacção com negativamente - os grupos cobrados do fosfato de ADN, fazendo lhe menos ferem-se firmemente ao ADN e acessível à transcrição do gene. A acetificação de p53, um gene de supressor do tumor, é crucial para seu crescimento que suprime propriedades.

Hydroxylation

Este processo adiciona um grupo de hidróxilo (- OH) às proteínas. É catalisado pelas enzimas denominadas como hydroxylases do `' e auxílios em converter compostos hidrofóbicas ou lipofílicos em compostos hidrófilos.

Methylation

O Methylation refere a adição de um grupo metílico ao resíduo da lisina ou da arginina de uma proteína. A arginina pode ser misturada uma ou duas vezes, quando a lisina puder ser misturada uma vez, duas vezes, ou extremamente. O Methylation é conseguido pelas enzimas chamadas methyltransferases. O Methylation foi estudado extensamente nos histones onde o methylation do histone pode conduzir à activação ou à repressão do gene baseada no resíduo que é misturado.

Grupos complexos

Glycosylation

O Glycosylation envolve a adição de um oligosaccharide denominado ` glycan' a um átomo do nitrogênio (glycosylation N-ligado) ou a um átomo de oxigênio (glycosylation O-ligado). o glycosylation N-ligado ocorre no nitrogênio do amido da asparagina, quando o glycosylation O-ligado ocorrer no átomo de oxigênio do serine ou da treonina.

Os hidratos de carbono actuais sob a forma dos oligosaccharides N-ligados ou O-ligados estam presente na superfície das pilhas e segregam proteínas. Têm papéis críticos na classificação da proteína, no reconhecimento imune, no emperramento do receptor, na inflamação, e na parogenicidade. Por exemplo, os glycans N-ligados em uma pilha imune podem ditar como migra aos locais específicos. Similarmente, pode igualmente determinar como uma pilha reconhece o auto do `' e o não-auto do `'.

AMPylation

AMPylation refere a adição reversível de ampère a uma proteína. Envolve a formação de uma ligação de phosphodiester entre o grupo de hidróxilo da proteína e o grupo do fosfato de ampère.

Lipidation

O emperramento covalent de um grupo do lipido a uma proteína é chamado lipidation. Lipidation pode mais ser subdividido no prenylation, no N-myristoylation, no palmitoylation, e no glycosylphosphatidylinositol (GPI) - ancora a adição.

Prenylation envolve a adição de parte do isoprenoid a um resíduo do cysteine de uma proteína da carcaça. É crítico em controlar a localização e a actividade de diversas proteínas que têm funções cruciais no regulamento biológico.

Myristoylation envolve a adição de grupo do myristoyl a um resíduo da glicina por uma ligação do amido. Tem funções na associação e no apoptosis da membrana. No palmitoylation, um grupo do palmitoyl é adicionado a um resíduo do cysteine de uma proteína.

Na adição da GPI-âncora, o peptide de sinal do carboxyl-terminal da proteína é separação e substituído por uma âncora de GPI. A pesquisa recente na genética humana revelou que as âncoras de GPI são importantes para a saúde humana. Todos os defeitos na montagem, no acessório ou na remodelação de âncoras de GPI conduzem às doenças genéticas conhecidas como a deficiência herdada de GPI.

Polipeptídeos

Ubiquitination

Ubiquitination envolve a adição de uma proteína encontrada ubiquitously, denominada ubiquitin do `', ao resíduo da lisina de uma carcaça. Uma única molécula do ubiquitin (monoubiquitination) ou uma corrente de diversas moléculas do ubiquitin podem ser anexadas (polyubiquitination).

As proteínas de Polyubiquitinated são reconhecidas pelo 26S proteasome e visadas subseqüentemente para o proteolysis ou a degradação. As proteínas de Monoubiquitinated podem influenciar o seguimento e o endocytosis da pilha.

Segmentação da proteína

Proteolysis

O Proteolysis refere a divisão das proteínas em polipeptídeos ou em ácidos aminados menores. Por exemplo, a remoção da metionina do N-terminal, um peptide de sinal, após a tradução conduz à conversão de uma proteína inactiva ou não-funcional a uma activa.

Alteração do ácido aminado

Desengomação

A desengomação é a remoção ou a conversão do resíduo da asparagina ou da glutamina a um outro grupo funcional. A asparagina está convertida ao ácido aspartic ou ao ácido isoaspartic, quando a glutamina for convertida ao ácido glutamic ou ao ácido pyroglutamic. Esta alteração pode mudar a estrutura, a estabilidade, e a função da proteína.

Fontes:

Further Reading

Last Updated: Feb 26, 2019

Dr. Surat P

Written by

Dr. Surat P

Dr. Surat graduated with a Ph.D. in Cell Biology and Mechanobiology from the Tata Institute of Fundamental Research (Mumbai, India) in 2016. Prior to her Ph.D., Surat studied for a Bachelor of Science (B.Sc.) degree in Zoology, during which she was the recipient of an Indian Academy of Sciences Summer Fellowship to study the proteins involved in AIDs. She produces feature articles on a wide range of topics, such as medical ethics, data manipulation, pseudoscience and superstition, education, and human evolution. She is passionate about science communication and writes articles covering all areas of the life sciences.  

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