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Tipos de modificación Poste-De translación de la proteína

la modificación Poste-de translación (PTM) de proteínas refiere a los cambios químicos que ocurren después de que se haya producido una proteína. Puede afectar la estructura, el electrophilicity y las acciones recíprocas de proteínas.

Haber: BiCyte/Shutterstock.com

Tipos de modificación poste-de translación

Hay muchos typs de la modificación de la proteína, que son catalizados sobre todo por las enzimas que reconocen series específicas del objetivo en proteínas. Estas modificaciones regulan el plegamiento de proteína apuntando las divisiones subcelulares específicas, obrando recíprocamente con ligands u otras proteínas, o causando un cambio en su estado funcional incluyendo actividad catalítica o haciendo señales. El PTMs más común es:

De acuerdo con la adición de grupos químicos

  • Fosforilación
  • Acetilación
  • Hidroxilación
  • Metilación

De acuerdo con la adición de grupos complejos

  • Glycosylation
  • AMPylation
  • Lipidation

De acuerdo con la adición de polipéptidos

  • Ubiquitination

De acuerdo con la hendidura de proteínas

  • Proteólisis

De acuerdo con la modificación del aminoácido

  • Desamidación

Grupos químicos

Fosforilación

La fosforilación reversible de proteínas implica la adición de un grupo del fosfato en la serina, la treonina, o los residuos de la tirosina y es una del PTM importante y extensivamente estudiado en prokaryotes y eucariotas.

Varias enzimas o proteínas de la transmisión de señales son ` cambiado en' o ` de' por la fosforilación o defosforilización. La fosforilación es realizada por las enzimas llamadas las cinasas del `', mientras que la defosforilización es realizada por las fosfatasas del `'.

La adición de un grupo del fosfato puede convertir una cavidad previamente uncharged de proteína en a negativo - proteína cargada e hidrofílica de tal modo que induce cambios conformacionales en la proteína.

La fosforilación tiene implicaciones en varios procesos celulares, incluyendo caminos de la transducción del ciclo celular, del incremento, del apoptosis y de la señal. Un ejemplo es la activación de p53, una proteína del supresor del tumor. p53 se utiliza en terapéutica del cáncer y es activado por la fosforilación de su N-terminal por varias cinasas.

Acetilación

La acetilación refiere a la adición del grupo del acetilo en una proteína. Está implicada en varias funciones biológicas, incluyendo estabilidad de la proteína, situación, síntesis; apoptosis; cáncer; Estabilidad de la DNA. La acetilación y el deacetylation de la histona crean a una parte crítica de la regla del gen.

La acetilación de histonas reduce la carga positiva en la histona, reduciendo su acción recíproca con negativo - los grupos cargados del fosfato de DNA, haciéndole menos herida apretado a la DNA y accesible a la transcripción del gen. La acetilación de p53, un gen de supresor del tumor, es crucial para su incremento que suprime propiedades.

Hidroxilación

Este proceso agrega un grupo de oxhidrilo (- OH) a las proteínas. Es catalizado por las enzimas llamadas como hydroxylases del `' y socorros en convertir composiciones hidrofóbicas o lipofílicas en composiciones hidrofílicas.

Metilación

La metilación refiere a la adición de un grupo metílico al residuo de la lisina o de la arginina de una proteína. La arginina se puede desnaturalizar una o dos veces, mientras que la lisina se puede desnaturalizar una vez, dos veces, o tres veces. La metilación es lograda por las enzimas llamadas los methyltransferases. La metilación se ha estudiado extensamente en histonas en donde la metilación de la histona puede llevar a la activación o a la represión del gen basada en el residuo se desnaturaliza que.

Grupos complejos

Glycosylation

El Glycosylation implica la adición de un oligosacárido llamado ` glycan' a un átomo del nitrógeno (glycosylation N-conectado) o a un átomo de oxígeno (glycosylation O-conectado). el glycosylation N-conectado ocurre en el nitrógeno de la amida de la asparragina, mientras que el glycosylation O-conectado ocurre en el átomo de oxígeno de la serina o de la treonina.

Los hidratos de carbono presentes bajo la forma de oligosacáridos N-conectados u O-conectados están presentes en la superficie de células y secretan las proteínas. Tienen papeles críticos en la clasificación de la proteína, el reconocimiento inmune, el atascamiento del receptor, la inflamación, y la patogenicidad. Por ejemplo, los glycans N-conectados en una célula inmune pueden dictar cómo emigra a los sitios específicos. Semejantemente, puede también determinar cómo una célula reconoce uno mismo del `' y a no-uno mismo del `'.

AMPylation

AMPylation refiere a la adición reversible del amperio a una proteína. Implica la formación de una ligazón de phosphodiester entre el grupo de oxhidrilo de la proteína y el grupo del fosfato del amperio.

Lipidation

El atascamiento covalente de un grupo del lípido a una proteína se llama lipidation. Lipidation se puede subdividir más a fondo en el prenylation, N-myristoylation, el palmitoylation, y el glycosylphosphatidylinositol (GPI) - ancla la adición.

Prenylation implica la adición de la mitad del isoprenoid a un residuo de la cisteína de una proteína del substrato. Es crítico en controlar la localización y la actividad de varias proteínas que tengan funciones cruciales en la regla biológica.

Myristoylation implica la adición del grupo del myristoyl a un residuo de la glicocola por una ligazón de la amida. Tiene funciones en la asociación y el apoptosis de la membrana. En el palmitoylation, agregan a un grupo del palmitoyl a un residuo de la cisteína de una proteína.

En la adición del GPI-ancla, el péptido de señal de la carboxilo-terminal de la proteína es partido y reemplazado por un ancla de GPI. La investigación reciente en genética humana ha revelado que las anclas de GPI son importantes para la salud humana. Cualquier defecto en el montaje, la agregación o el remodelado de las anclas de GPI lleva a las enfermedades genéticas conocidas como deficiencia heredada de GPI.

Polipéptidos

Ubiquitination

Ubiquitination implica la adición de una proteína encontrada ubicuo, llamada ubiquitin del `', al residuo de la lisina de un substrato. Una única molécula del ubiquitin (monoubiquitination) o una cadena de varias moléculas del ubiquitin puede ser sujetada (polyubiquitination).

Las proteínas de Polyubiquitinated son reconocidas por el 26S proteasome y apuntadas posteriormente para la proteólisis o la degradación. Las proteínas de Monoubiquitinated pueden influenciar la búsqueda y el endocytosis de la célula.

Hendidura de la proteína

Proteólisis

La proteólisis refiere a la avería de proteínas en polipéptidos o aminoácidos más pequeños. Por ejemplo, el retiro de la metionina de la N-terminal, un péptido de señal, después de la traslación lleva a la conversión de una proteína inactiva o no funcional activa.

Modificación del aminoácido

Desamidación

La desamidación es el retiro o la conversión del residuo de la asparragina o de la glutamina a otro grupo funcional. La asparragina se convierte al ácido aspártico o al ácido isoaspartic, mientras que la glutamina se convierte al ácido glutámico o al ácido piroglutámico. Esta modificación puede cambiar la estructura, la estabilidad, y la función de la proteína.

Fuentes:

Further Reading

Last Updated: Feb 26, 2019

Dr. Surat P

Written by

Dr. Surat P

Dr. Surat graduated with a Ph.D. in Cell Biology and Mechanobiology from the Tata Institute of Fundamental Research (Mumbai, India) in 2016. Prior to her Ph.D., Surat studied for a Bachelor of Science (B.Sc.) degree in Zoology, during which she was the recipient of an Indian Academy of Sciences Summer Fellowship to study the proteins involved in AIDs. She produces feature articles on a wide range of topics, such as medical ethics, data manipulation, pseudoscience and superstition, education, and human evolution. She is passionate about science communication and writes articles covering all areas of the life sciences.  

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