Ubiquitination (Ubiquitylation)

Ubiquitination, également connu sous le nom d'ubiquitylation, est un procédé enzymatique qui concerne l'adhérence d'une protéine d'ubiquitine à une protéine de substrat. Ceci parfois désigné sous le nom du « coup de grâce » moléculaire pour une protéine, pendant que le substrat habituellement devient inactivé et est étiqueté pour la dégradation par le protéasome par la pièce d'assemblage de la molécule d'ubiquitine.

Enzymes de modification de Goujon-Traduction

Le procédé de l'ubiquitination dedans réglé par trois types principaux d'enzymes pour avoir lieu dans l'intégralité. Celles-ci comprennent les enzymes de ubiquitine-commande (E1), les enzymes d'ubiquitine et (E2) les ligases de conjugaison d'ubiquitine (E3). Chacun de ces types d'enzymes a un rôle majeur à jouer dans l'ubiquitination et le marquage des protéines à dégrader par le protéasome, qui sont considérées plus en détail ci-après.

La première étape concerne l'activation de l'ubiquitine par l'enzyme E1, qui se produit avant sa pièce d'assemblage à la cystéine acide aminée, le site actif. De l'énergie sous forme d'ATP est exigée pour que la molécule d'ubiquitine soit transférée au site actif et produit une substance intermédiaire connue sous le nom d'ubiquitine-adenylate.

Après ceci, l'enzyme de ubiquitine-conjugaison (E2) joue son rôle pour réunir les deux molécules, en transférant l'ubiquitine à partir d'E1 au site actif de cystéine. L'enzyme E2 a une structure particulière qui lui permet de coller sur les molécules ubiquitine et E1 et de permettre à cette opération de se produire.

En conclusion, la ligase de protéine d'ubiquitine (E3) est exigée pour identifier et gripper le substrat d'objectif, la marquant par la suite avec la petite molécule d'ubiquitine. Ceci se produit habituellement par une obligation d'isopeptide branchant le dernier acide aminé, la glycine 76, de la molécule d'ubiquitine à une lysine sur la protéine de substrat.

Ce procédé enzymatique est alors répété pour former un petit réseau avec plusieurs molécules d'ubiquitine, marquant la protéine pour la dégradation dans le protéasome.

Cas de Non-Dégradation

Bien que le marquage d'une protéine par l'intermédiaire d'ubiquitination ait en grande partie comme conséquence la dégradation de la protéine, il y a quelques cas dans lesquels il peut ne pas prouver fatal.

Par exemple, quand une molécule unique d'ubiquitine est liée à une protéine sans former un réseau des molécules, qui est connu comme mono-ubiquitination, le résultat peut différer de manière significative. Il est courant pour que la protéine remarque au lieu qu'un changement de fonctionnement ou de lui peut être dégradé par l'intermédiaire des lysosomes plutôt qui dans le protéasome. Ceci peut également se produire à quelques protéines qui ont subi poly-ubiquitination, bien qu'il soit moins courant.

Supplémentaire, le procédé de l'ubiquitination peut être renversé par l'action des enzymes de deubiquitinase, qui brisent l'obligation entre la molécule d'ubiquitine et la protéine de substrat.

Un bref historique

La théorie d'ubiquitination comportant le marquage des protéines pour la dégradation a été découverte vers la fin des années 1970, qui ont abouti à rechercher au sujet de viser les cellules spécifiques pour la dégradation.

Plus récent, la recherche de découverte a promu la compréhension des procédés biologiques de dégradation et de donner droit de protéine, activant le contrôle du cycle cellulaire, la transcription des gènes et l'immunité. Aaron Ciechanover, Avram Hershko et Irwin Rose ont reçu un prix Nobel pour cette découverte en 2004.

Références

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Last Updated: Aug 23, 2018

Yolanda Smith

Written by

Yolanda Smith

Yolanda graduated with a Bachelor of Pharmacy at the University of South Australia and has experience working in both Australia and Italy. She is passionate about how medicine, diet and lifestyle affect our health and enjoys helping people understand this. In her spare time she loves to explore the world and learn about new cultures and languages.

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