Ubiquitination (Ubiquitylation)

Ubiquitination, anche conosciuto come il ubiquitylation, è un trattamento enzimatico che comprende il legame di una proteina di ubiquitin ad una proteina del substrato. Ciò a volte si è riferita a come “il colpo mortale„ molecolare per una proteina, mentre il substrato solitamente è inattivato ed è etichettato per degradazione dal proteasome tramite il collegamento della molecola di ubiquitin.

Enzimi di modifica di Post-Traduzione

Il trattamento del ubiquitination dentro regolamentato da tre tipi principali di enzimi per avere luogo nella totalità. Questi includono gli enzimi d'attivazione (E1), gli enzimi di ubiquitin e (E2) le ligasi di coniugazione di ubiquitin (E3). Ciascuno di questi tipi degli enzimi ha un ruolo importante in ubiquitination e nel contrassegno delle proteine da degradare dai proteasome, che sono considerati più dettagliatamente sotto.

Il primo punto comprende l'attivazione del ubiquitin dall'enzima E1, che si presenta prima del suo collegamento alla cisteina dell'amminoacido, il sito attivo. L'energia sotto forma di trifosfato di adenosina è richiesta in modo che la molecola di ubiquitin per essere trasferita al sito attivo e produce una sostanza intermedia conosciuta come ubiquitin-adenilato.

A seguito di questo, l'enzima diconiugazione (E2) svolge il suo ruolo per riunire le due molecole, trasferendo il ubiquitin da E1 al sito attivo della cisteina. L'enzima E2 ha una struttura particolare che permette saldi sia le molecole a ubiquitin che a E1 e permetta che questo punto accada.

Per concludere, la ligasi della proteina di ubiquitin (E3) è richiesta per riconoscere e legare il substrato dell'obiettivo, successivamente contrassegnante lo con la piccola molecola di ubiquitin. Ciò si presenta solitamente mediante un'obbligazione di isopeptide che connette l'ultimo amminoacido, glicina 76, della molecola di ubiquitin ad una lisina sulla proteina del substrato.

Questo trattamento enzimatico poi è ripetuto per formare una catenella con parecchie molecole di ubiquitin, traccianti la proteina per degradazione nel proteasome.

Casi di Non Degradazione

Sebbene il contrassegno di una proteina via il ubiquitination in gran parte provochi la degradazione della proteina, ci sono alcuni casi in cui non possono provare interno.

Per esempio, quando una singola molecola di ubiquitin è limitata ad una proteina senza formare una catena delle molecole, che è conosciuta come mono-ubiquitination, il risultato può differire significativamente. È comune affinchè la proteina invece noti che un'alterazione nella funzione o in può essere degradata via i lisosomi piuttosto che nel proteasome. Ciò può anche accadere ad alcune proteine che hanno subito poli-ubiquitination, sebbene sia meno comune.

Ulteriormente, il trattamento del ubiquitination può essere invertito con l'atto degli enzimi di deubiquitinase, che rompono l'obbligazione fra la molecola di ubiquitin e la proteina del substrato.

Una breve storia

La teoria del ubiquitination che comprende il contrassegno delle proteine per degradazione è stata scoperta verso la fine degli anni 70, che piombo per ricercare circa l'ottimizzazione delle celle specifiche per degradazione.

Più recentemente, la ricerca dell'innovazione ha avanzato la comprensione della degradazione della proteina e dei trattamenti biologici risultanti, permettendo al controllo del ciclo cellulare, alla trascrizione del gene ed all'immunità. Aaron Ciechanover, Avram Hershko e Irwin Rosa hanno ricevuto un premio Nobel per questa scoperta nel 2004.

Riferimenti

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Last Updated: Aug 23, 2018

Yolanda Smith

Written by

Yolanda Smith

Yolanda graduated with a Bachelor of Pharmacy at the University of South Australia and has experience working in both Australia and Italy. She is passionate about how medicine, diet and lifestyle affect our health and enjoys helping people understand this. In her spare time she loves to explore the world and learn about new cultures and languages.

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