Ubiquitination (Ubiquitylation)

Ubiquitination, igualmente conhecido como o ubiquitylation, é um processo enzimático que envolva a ligação de uma proteína do ubiquitin a uma proteína da carcaça. Isto tem sido referido às vezes como o “golpe de graça molecular” para uma proteína, enquanto a carcaça se torna neutralizada e é etiquetada geralmente para a degradação pelo proteasome através do acessório da molécula do ubiquitin.

Enzimas da alteração da Cargo-Tradução

O processo de ubiquitination regulado dentro por três tipos principais de enzimas para ocorrer na totalidade. Estes incluem as enzimas deactivação (E1), as enzimas do ubiquitin e (E2) as ligase de conjugação do ubiquitin (E3). Cada um destes tipos da enzima tem um papel importante a jogar no ubiquitination e na rotulagem das proteínas a ser degradadas pelo proteasome, que são consideradas com maiores detalhes abaixo.

A primeira etapa envolve a activação do ubiquitin pela enzima E1, que ocorre antes de seu acessório ao cysteine do ácido aminado, o local activo. A energia sob a forma do ATP é exigida para que a molécula do ubiquitin seja transferida ao local activo e produz uma substância intermediária conhecida como o ubiquitin-adenilato.

Depois disto, a enzima deconjugação (E2) joga seu papel para trazer junto as duas moléculas, transferindo o ubiquitin do E1 ao local activo do cysteine. A enzima E2 tem uma estrutura particular que permita se ligue as moléculas a ubiquitin e ao E1 e se permita que esta etapa ocorra.

Finalmente, a ligase da proteína do ubiquitin (E3) é exigida para reconhecer e ligar a carcaça do alvo, etiquetando subseqüentemente a com a molécula pequena do ubiquitin. Isto ocorre geralmente por uma ligação do isopeptide que conecta o último ácido aminado, glicina 76, da molécula do ubiquitin a uma lisina na proteína da carcaça.

Este processo enzimático é repetido então para formar uma corrente pequena com diversas moléculas do ubiquitin, marcando a proteína para a degradação no proteasome.

Casos da Não-Degradação

Embora a rotulagem de uma proteína através do ubiquitination conduza pela maior parte à degradação da proteína, há alguns casos em que não pode provar fatal.

Por exemplo, quando uma única molécula do ubiquitin é limitada a uma proteína sem formar uma corrente das moléculas, que esteja sabida como mono-ubiquitination, o resultado pode diferir significativamente. É comum para que a proteína observe pelo contrário que uma alteração na função ou nela pode ser degradada através dos lisosomas um pouco que no proteasome. Isto pode igualmente ocorrer a algumas proteínas que se submeteram a poli-ubiquitination, embora fosse menos comum.

Adicionalmente, o processo de ubiquitination pode ser invertido com a acção das enzimas do deubiquitinase, que quebram a ligação entre a molécula do ubiquitin e a proteína da carcaça.

Uma breve história

A teoria do ubiquitination que envolve a rotulagem das proteínas para a degradação foi descoberta no final dos anos 70, que conduziram para pesquisar sobre a escolha de objectivos de pilhas específicas para a degradação.

Mais recentemente, a pesquisa da descoberta promoveu a compreensão da degradação da proteína e de processos biológicos resultantes, permitindo o controle do ciclo de pilha, a transcrição do gene e a imunidade. Aaron Ciechanover, Avram Hershko e Irwin Rosa receberam um prémio nobel para esta descoberta em 2004.

Referências

Further Reading

Last Updated: Aug 23, 2018

Yolanda Smith

Written by

Yolanda Smith

Yolanda graduated with a Bachelor of Pharmacy at the University of South Australia and has experience working in both Australia and Italy. She is passionate about how medicine, diet and lifestyle affect our health and enjoys helping people understand this. In her spare time she loves to explore the world and learn about new cultures and languages.

Citations

Please use one of the following formats to cite this article in your essay, paper or report:

  • APA

    Smith, Yolanda. (2018, August 23). Ubiquitination (Ubiquitylation). News-Medical. Retrieved on September 15, 2019 from https://www.news-medical.net/life-sciences/Ubiquitination-(Ubiquitylation).aspx.

  • MLA

    Smith, Yolanda. "Ubiquitination (Ubiquitylation)". News-Medical. 15 September 2019. <https://www.news-medical.net/life-sciences/Ubiquitination-(Ubiquitylation).aspx>.

  • Chicago

    Smith, Yolanda. "Ubiquitination (Ubiquitylation)". News-Medical. https://www.news-medical.net/life-sciences/Ubiquitination-(Ubiquitylation).aspx. (accessed September 15, 2019).

  • Harvard

    Smith, Yolanda. 2018. Ubiquitination (Ubiquitylation). News-Medical, viewed 15 September 2019, https://www.news-medical.net/life-sciences/Ubiquitination-(Ubiquitylation).aspx.

Comments

The opinions expressed here are the views of the writer and do not necessarily reflect the views and opinions of News-Medical.Net.
Post a new comment
Post