Ubiquitination (Ubiquitylation)

Ubiquitination, también conocido como ubiquitylation, es un proceso enzimático que implica la vinculación de una proteína del ubiquitin a una proteína del substrato. Esto se ha referido a veces como el “golpe de gracia molecular” para una proteína, mientras que el substrato se desactiva y es marcado con etiqueta generalmente para la degradación por el proteasome a través de la agregación de la molécula del ubiquitin.

Enzimas de la modificación de la Poste-Traslación

El proceso del ubiquitination hacia adentro regulado por tres tipos principales de enzimas para ocurrir en totalidad. Éstos incluyen las enzimas ubiquitin-que activan (E1), las enzimas y las ligasas (E2) de conjugación del ubiquitin (E3) del ubiquitin. Cada uno de estos tipos de la enzima tiene un papel importante a jugar en el ubiquitination y la etiqueta de las proteínas que se degradarán por el proteasome, que se consideran más detalladamente abajo.

El primer paso implica la activación del ubiquitin por la enzima E1, que ocurre antes de su agregación a la cisteína del aminoácido, el sitio activo. La energía bajo la forma de ATP se requiere para que la molécula del ubiquitin sea transferida al sitio activo y produce una substancia intermedia conocida como ubiquitin-adenilato.

Después de esto, la enzima de ubiquitin-conjugación (E2) desempeña su papel para traer las dos moléculas juntas, transfiriendo el ubiquitin de E1 al sitio activo de la cisteína. La enzima E2 tiene una estructura determinada que permita pegue las moléculas a ubiquitin y a E1 y permita que ocurra este paso.

Finalmente, la ligasa de la proteína del ubiquitin (E3) se requiere para reconocer y para atar el substrato del objetivo, etiqueta posteriormente la con la pequeña molécula del ubiquitin. Esto ocurre generalmente por una ligazón del isopeptide que conecta el aminoácido pasado, glicocola 76, de la molécula del ubiquitin con una lisina en la proteína del substrato.

Este proceso enzimático entonces se relanza para formar una pequeña cadena con varias moléculas del ubiquitin, marcando la proteína para la degradación en el proteasome.

Casos de la No-Degradación

Aunque la etiqueta de una proteína vía el ubiquitination dé lugar en gran parte a la degradación de la proteína, hay algunos casos en los cuales puede no probar fatal.

Por ejemplo, cuando una única molécula del ubiquitin está limitada a una proteína sin la formación de una cadena de moléculas, que se conoce como mono-ubiquitination, el resultado puede diferir importante. Es común para que la proteína en lugar de otro note que un cambio en la función o él se puede degradar vía los lisosomas bastante que en el proteasome. Esto puede también ocurrir a algunas proteínas que han experimentado polivinílico-ubiquitination, aunque sea menos común.

Además, el proceso del ubiquitination se puede invertir con la acción de las enzimas del deubiquitinase, que rompen la ligazón entre la molécula del ubiquitin y la proteína del substrato.

Una historia abreviada

La teoría del ubiquitination que implicaba la etiqueta de las proteínas para la degradación fue descubierta a finales de los años 70, que llevaron para investigar sobre el alcance de las células específicas para la degradación.

Más recientemente, la investigación de la ruptura fomentó la comprensión de la degradación de la proteína y de los procesos biológicos resultantes, habilitando el mando del ciclo celular, la transcripción del gen y la inmunidad. Aaron Ciechanover, Avram Hershko e Irwin Rose recibieron un Premio Nobel Para este descubrimiento en 2004.

Referencias

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Last Updated: Aug 23, 2018

Yolanda Smith

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Yolanda Smith

Yolanda graduated with a Bachelor of Pharmacy at the University of South Australia and has experience working in both Australia and Italy. She is passionate about how medicine, diet and lifestyle affect our health and enjoys helping people understand this. In her spare time she loves to explore the world and learn about new cultures and languages.

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