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Utilisant la diffusion des rayons X sous petit angle (SAXS) pour étudier le métabolisme

La diffusion des rayons X sous petit angle (SAXS) est une méthode employée pour mesurer des différences de nanoscale dans la densité d'un échantillon. Cette méthode gagne l'importance dans le domaine du metabolomics, pour l'évaluation de la condition métabolique et des troubles relatifs.

SAXS peut être employé pour étudier la structure des protéines, y compris des apolipoprotéinesmolekuul_be | Shutterstock

Quelle est diffusion des rayons X sous petit angle ?

SAXS est une technique de diffusion des rayons X qui mesurent la diffusion élastique des rayons X quand elle se déplace par un matériau. Bien qu'il soit principalement assimilé à la diffraction des rayons X, il y a également quelques différences distinctes.

Les deux méthodes utilisent un faisceau de rayons X fort, mais dans SAXS la molécule témoin est en solution. Ce contraste avec la diffraction des rayons X, où l'échantillon est encastré dans un cristal. La diffraction des rayons X fournit souvent un rapport signal/bruit plus de haute résolution et meilleur mais il y a certaines protéines qui sont flexibles et ne se cristallisent pas facilement. Pour de telles molécules, la diffusion des rayons X sous petit angle peut être appliquée.

Mécanisme de la diffusion des rayons X sous petit angle

SAXS est basé sur des différences en revanche. Le signe est dérivé de la différence dans la densité d'électrons moyenne du solvant et le corps dissous ou la protéine. Cette différence dans la densité est basée sur la composition du solvant et la concentration de l'échantillon. La collecte des informations est basée sur soustraire les caractéristiques obtenues du tampon « neutre » et de l'échantillon.

Il est important de mesurer le blanc avec précision, car même les petites différences dans la composition du tampon peuvent affecter les caractéristiques sous petit angle de diffusion des rayons X. En outre, l'angle faible dispersant des caractéristiques peut être contaminé par les rayons X unscattered. Ainsi, la station expérimentale devrait être soigneusement installée pour assurer la contamination minimum.

Utilisant la diffusion des rayons X sous petit angle pour indiquer la structure des lipoprotéines

Des apolipoprotéines ont été montrées pour émulsionner des lipides et pour avoir des rôles protecteurs contre des maladies cardio-vasculaires et l'obésité. Ils agissent en tant qu'échafaudages structurels et peuvent activer lipoprotéine-modéliser des facteurs. Ils peuvent également agir l'un sur l'autre avec des protéines de surface de cellules pour moduler le métabolisme de lipoprotéine.

Car ils ont l'importance grande dans la biologie de lipide, il est important de connaître la structure des apolipoprotéines. Cependant, on du passage d'apolipoprotéines entre auto-associé indique, comme les dimères, les trimères, les tétramères etc. Ainsi, il est difficile de caractériser leur structure.

Une voie est de stabiliser une forme oligomère particulière utilisant la mutagénèse dirigée site-dirigée. Cependant, cette méthode a entraîné la critique car elle a le potentiel de modifier la conformation de protéine avec la condition oligomère.

Une étude récente a exécuté SAXS sur une apolipoprotéine intégrale, apoA-IV. Suivre cette méthode, les auteurs pouvaient concevoir l'intégral de la protéine avec ses variantes de troncature. Ils pouvaient également analyser comment les terminus affectent la conformation de la structure dans son ensemble. La compréhension de la structure fournit également un indice à la façon dont la protéine fonctionne dans procédés métaboliques variés.

Comment SAXS peut-il être employé pour comprendre les interactions parmi la nourriture assimilée ?

Une étude récente a employé SAXS pour vérifier comment les caseinophosphopeptides (CPP), un produit assimilé important de lait, et chitosan interactif en état gastro-intestinal simulé. Il y a un changement de valeur de pH car la nourriture réussit de l'estomac à l'intestin grêle, et cette modification de pH induit la formation d'un composé entre les caseinophosphopeptides et le chitosan. Cette formation complexe est pilotée par des interactions électrostatiques entre ces deux molécules. SAXS a été employé pour caractériser la structure de ces composés.

SAXS a été également employé pour étudier comment les polyphénols, une classe des oligo-éléments, agissent l'un sur l'autre avec le CRPP et le chitosan. Suivre cette méthode, il est possible d'analyser comment les composés assimilés de nourriture agissent l'un sur l'autre les uns avec les autres et avec d'autres molécules, donnant des analyses critiques dans la digestion et le métabolisme.

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Last Updated: Apr 1, 2019

Dr. Surat P

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Dr. Surat P

Dr. Surat graduated with a Ph.D. in Cell Biology and Mechanobiology from the Tata Institute of Fundamental Research (Mumbai, India) in 2016. Prior to her Ph.D., Surat studied for a Bachelor of Science (B.Sc.) degree in Zoology, during which she was the recipient of an Indian Academy of Sciences Summer Fellowship to study the proteins involved in AIDs. She produces feature articles on a wide range of topics, such as medical ethics, data manipulation, pseudoscience and superstition, education, and human evolution. She is passionate about science communication and writes articles covering all areas of the life sciences.  

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