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Usando a dispersão de raio X do Pequeno-Ângulo (SAXS) ao metabolismo do estudo

A dispersão de raio X do Pequeno-Ângulo (SAXS) é um método usado para determinar diferenças do nanoscale na densidade de uma amostra. Este método está ganhando a importância no campo do metabolomics, para a avaliação do estado metabólico e de desordens relacionadas.

SAXS pode ser usado para estudar a estrutura das proteínas, incluindo apolipoproteinsmolekuul_be | Shutterstock

Que é dispersão de raio X do Pequeno-Ângulo?

SAXS é uma técnica da dispersão de raio X que mede a dispersão elástica dos raios X quando está viajando através de um material. Embora seja fundamental similar à difracção de raio X, há igualmente algumas diferenças distintas.

Ambos os métodos empregam um feixe de raio X intenso, mas em SAXS a molécula da amostra está na solução. Isto é em contraste com a difracção de raio X, onde a amostra é encaixada em um cristal. A difracção de raio X rende frequentemente uma relação de relação sinal-ruído mais de alta resolução e melhor mas há determinadas proteínas que são flexíveis e não se cristalizam facilmente. Para tais moléculas, a dispersão de raio X do pequeno-ângulo pode ser aplicada.

Mecanismo da dispersão de raio X do Pequeno-Ângulo

SAXS é baseado em diferenças ao contrário. O sinal é derivado da diferença na densidade de elétron média do solvente e o solute ou a proteína. Esta diferença na densidade é baseada na composição do solvente e na concentração da amostra. O levantamento de dados é baseado em subtrair os dados obtidos do amortecedor “vazio” e da amostra.

É importante medir precisamente a placa, porque mesmo as diferenças pequenas na composição do amortecedor podem afectar os dados da dispersão de raio X do pequeno-ângulo. Também, o baixo ângulo que dispersa dados pode ser contaminado por raios X unscattered. Assim, a estação experimental deve com cuidado ser setup para assegurar a contaminação mínima.

Usando a dispersão de raio X do Pequeno-Ângulo para revelar a estrutura das lipoproteína

Apolipoproteins foi mostrado para emulsionar lipidos e ter papéis protectores contra doenças cardiovasculares e obesidade. Actuam como andaimes estruturais e podem activar a lipoproteína-modelagem de factores. Podem igualmente interagir com as proteínas da superfície da pilha para modular o metabolismo da lipoproteína.

Porque têm a grande importancia na biologia do lipido, é importante conhecer a estrutura dos apolipoproteins. Contudo, muitas da transição dos apolipoproteins entre auto-associado indicam, como os dímero, os trimers, os tetramers etc. Assim, é difícil caracterizar sua estrutura.

Uma maneira é estabilizar um formulário oligomeric particular usando a mutagênese local-dirigida. Contudo, este método desenhou a desaprovação porque tem o potencial alterar a conformação da proteína junto com o estado oligomeric.

Um estudo recente executou SAXS em um apolipoprotein completo, apoA-IV. Usando este método, os autores podiam visualizar o comprimento completo da proteína junto com suas variações do truncamento. Podiam igualmente analisar como os términos afectam a conformação da estrutura no conjunto. Compreender a estrutura igualmente fornece um indício a como a proteína funciona em vários processos metabólicos.

Como pode SAXS ser usado para compreender as interacções entre o alimento digerido?

Um estudo recente usou SAXS para investigar como os caseinophosphopeptides (CPP), um produto digerido principal do leite, e chitosano interactivo em uma condição gastrintestinal simulada. Há uma mudança no valor de pH porque o alimento passa do estômago ao intestino delgado, e esta mudança de pH induz a formação de um complexo entre caseinophosphopeptides e chitosano. Esta formação complexa é conduzida por interacções electrostáticas entre estas duas moléculas. SAXS foi usado para caracterizar a estrutura destes complexos.

SAXS foi usado igualmente para estudar como os polyphenols, uma classe de micronutrientes, interagem com o CRPP e o chitosano. Usando este método, é possível analisar como os complexos digeridos do alimento interagem um com o otro e com outras moléculas, dando introspecções críticas na digestão e no metabolismo.

Fontes

Further Reading

Last Updated: Apr 1, 2019

Dr. Surat P

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Dr. Surat P

Dr. Surat graduated with a Ph.D. in Cell Biology and Mechanobiology from the Tata Institute of Fundamental Research (Mumbai, India) in 2016. Prior to her Ph.D., Surat studied for a Bachelor of Science (B.Sc.) degree in Zoology, during which she was the recipient of an Indian Academy of Sciences Summer Fellowship to study the proteins involved in AIDs. She produces feature articles on a wide range of topics, such as medical ethics, data manipulation, pseudoscience and superstition, education, and human evolution. She is passionate about science communication and writes articles covering all areas of the life sciences.  

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