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Quels sont les réseaux atypiques d'ubiquitine ?

L'ubiquitine est une protéine qui est présente dans tous les tissus cellulaires dans les organismes eucaryotiques qui joue un rôle de réglementation dans les procédés d'autres protéines et est un signe moléculaire polyvalent.

D'abord découvert en 1975, le rôle le plus reconnaissable qu'elle joue en cellules est dans l'apoptose, mais il est également impliqué dans plusieurs différentes fonctions cellulaires telles que la fonction immunitaire et la transcription des gènes.

Ubiquitine

Crédit d'image : Juan Gaertner/Shutterstock.com

L'ubiquitine a été hautement économisée par l'évolution eucaryotique : L'ubiquitine d'être humain et de levure partagent une identité de séquence de 96%. L'ubiquitine n'est pas trouvée dans les organismes procaryotiques, bien qu'il y ait des homologues actuels dans ces organismes.

Elle est présente dans toutes des cellules dans le noyau, le cytoplasme, et la membrane de cellule-surface. Le procédé par lequel l'ubiquitine grippe à une protéine de substrat est connu comme ubiquitination ou ubiquitylation.

Les enzymes qui semblent être des causes déterminantes critiques dans le choix de sous-état et sont des éléments importants de formation de réseau d'ubiquitine sur un substrat sont les ligases d'ubiquitine.

Structure d'ubiquitine

L'ubiquitine se compose de 76 acides aminés et sa masse moléculaire est au sujet de 8.6KDa. La structure de l'ubiquitine comporte un pli compact de β-prise. Elle a également un arrière flexible de C-terminal avec 6 résidus, et un noyau qui contient les résidus rigides.

Les la plupart des parts importantes de sa structure sont les terminus de N avec ses sept résidus de lysine. Celles-ci servent d'attaches à chaînes d'ensemble.

La reconnaissance de l'ubiquitine par d'autres molécules est facilitée par une surface hydrophobe consistée en les résidus lle44, Val70, Leu8, et His68. Ces résidus contribuent dans différentes voies à l'interaction de l'ubiquitine avec d'autres protéines et sa variété de fonctionnements. Il y a une myriade de caractéristiques structurelles d'ubiquitine et de leurs rôles spécifiques dans son fonctionnement, dont ce sont seulement quelques uns.

Réseaux atypiques d'ubiquitine

Beaucoup de recherche a été effectuée dans les réseaux atypiques d'ubiquitine et leur fonctionnalité spécifique dans l'ubiquitination depuis quelques années. Les réseaux atypiques d'ubiquitine comprennent toutes les variations de structure multimeric d'ubiquitine excepté le polyubiquitination classique de Lys 48.

Des réseaux atypiques d'ubiquitine peuvent être divisés en différents types selon leurs liens : Réseau homotype, hétérologue, et mélangé.

Des réseaux atypiques homolytiques sont constitués par la conjugaison d'un type unique de molécule de lysine. Les réseaux atypiques de lien mélangé entraînent la formation des réseaux bifurqués tels que les fourches Lys48/Lys29 dues à la conséquence d'employer des lysines divergents pour la conjugaison. Les réseaux hétérologues sont moins étudiée et pour cette raison les plus mal compris de tous les types atypiques de réseau d'Ub.

La spectrométrie de masse est la canalisation et la plupart de méthode prometteuse de mesurer les changements globaux des liens d'ubiquitine et de fournir les informations utiles sur leur structure et fonctionnement.

Rôles physiologiques

Les réseaux atypiques d'ubiquitine et leurs liens sont encore mal compris. Peu d'études ont projeté la lumière sur leur signification biologique. Tous les résidus de lysine en ubiquitine semblent être impliqués dans une formation à chaînes.

Le réseau atypique qui a été le sujet de l'étude la plus large est le réseau Lys-63 joint. Ce réseau joue un rôle essentiel dans la voie nucléaire du facteur N-F-xB, une voie proinflammatory prototypique de signalisation, ainsi que la réparation de l'ADN fonctionne et un rôle dans l'endocytose de récepteur.

Dans la réaction des ADN-dégâts, évidemment Lys 63 réseaux joints d'ubiquitine entraînent des molécules de machines de réglage à l'emplacement des dégâts d'ADN, tout comme une réaction inflammatoire au site des blessures.

des réseaux d'ubiquitine de Mélangé-lien ont été impliqués dans l'expression du gène de Hox, l'inactivation de chromosome, le renouvellement de cellule-individu de cheminée et la tumorigenèse dus à son rôle dans l'activation du composé de ligase de Ring1B UB, une sous-unité de faisceau du composé PCR1. Les types de lien impliqués sont Lys 6, Lys 48 - et Lys 27 types de lien sur la même molécule d'ubiquitine.

Les réseaux hétérologues semblent également avoir des rôles physiologiques importants. Récent, une étude sur un tel réseau atypique d'Ub a joué un rôle en visant particulièrement un type de leucémie, la leucémie promyélocytaire de SUMOylated (PML.) Ceci a la pertinence clinique.

Conclusion

Les réseaux atypiques d'ubiquitine représentent un ensemble still-poorly compris de signes moléculaires. Ils peuvent former un large éventail de modifications par des variations de la longueur et le type de lien qui peuvent avoir plusieurs fonctionnements physiologiques importants dans la transcription d'ADN, les mécanismes inflammatoires, et la réaction et le règlement de la maladie.

Bien qu'il y ait eu un grand fuselage des données expérimentales qui indiquent leur existence in vivo, il y a seulement de preuve physiologique clairsemée au sujet de leurs rôles fonctionnels.

Le travail actuel est nécessaire pour déterminer plus d'informations sur leurs rôles, fonctionnement, et structure qui peut s'avérer utile dans la recherche biomédicale et le développement de médicament à l'avenir. L'inducteur est passionnant et promettant.

Sources

Further Reading

Last Updated: Apr 15, 2020

Reginald Davey

Written by

Reginald Davey

Reg Davey is a freelance copywriter and editor based in Nottingham in the United Kingdom. Writing for News Medical represents the coming together of various interests and fields he has been interested and involved in over the years, including Microbiology, Biomedical Sciences, and Environmental Science.

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