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Che cosa sono catene atipiche di Ubiquitin?

Ubiquitin è una proteina che è presente in tutto i tessuti cellulari negli organismi eucariotici che svolge un ruolo regolatore nei trattamenti di altre proteine ed è un segnale molecolare versatile.

In primo luogo scoperto nel 1975, il ruolo che più riconoscibile svolge in celle è nel apoptosis, ma egualmente è compreso in varie funzioni cellulari quale la trascrizione immune del gene e di funzione.

Ubiquitin

Credito di immagine: Juan Gaertner/Shutterstock.com

Ubiquitin altamente è stato conservato con evoluzione eucariotica: Il ubiquitin del lievito e dell'essere umano divide un'identità di sequenza di 96%. Ubiquitin non è trovato negli organismi prokaryotic, sebbene ci siano omologhi presenti in questi organismi.

È presente in tutto le celle nel nucleo, nel citoplasma e nella membrana della cella-superficie. Il trattamento tramite cui il ubiquitin lega ad una proteina del substrato è conosciuto come il ubiquitination o ubiquitylation.

Gli enzimi che sembrano essere fattori determinanti critici nella selezione del sottostato e sono componenti importanti di formazione della catena di ubiquitin su un substrato sono le ligasi di Ubiquitin.

Struttura di Ubiquitin

Ubiquitin consiste di 76 amminoacidi e la sua massa molecolare è circa 8.6KDa. La struttura del ubiquitin comprende un popolare compatto di β-stretta. Egualmente ha una coda flessibile del C-terminale con 6 residui e un nucleo che contiene i residui rigidi.

La maggior parte delle parti importanti di sua struttura sono l'estremità di N con i sui sette residui della lisina. Questi serviscono da siti a catena del collegamento dell'installazione.

Il riconoscimento del ubiquitin da altre molecole è facilitato da una superficie idrofoba formata dai residui lle44, Val70, Leu8 e His68. Questi residui contribuiscono nei modi diversi all'interazione dei ubiquitin con altre proteine e la sua varietà di funzioni. C'è una miriade delle funzionalità strutturali del ubiquitin e dei loro ruoli specifici nella sua funzione, di cui questi sono soltanto alcune.

Catene atipiche di Ubiquitin

Molta ricerca è stata effettuata nelle catene atipiche di ubiquitin e nella loro funzionalità specifica in ubiquitination da qualche anno. Le catene atipiche di ubiquitin comprendono tutte le variazioni della struttura multimeric di ubiquitin eccezione fatta per il polyubiquitination classico di Lys 48.

Le catene atipiche di ubiquitin possono essere divise nelle classi differenti secondo i loro legami: Catena omotipa, eterologa e mista.

Le catene atipiche omolitiche sono costituite dalla coniugazione di singolo tipo di molecola della lisina. Le catene atipiche del legame misto causano la formazione di catene biforcate quali le forcelle Lys48/Lys29 dovuto la conseguenza di usando i lysines divergenti per la coniugazione. Le catene eterologhe sono il più minimo studiato e quindi il più capito male di tutti i tipi atipici della catena di Ub.

La spettrometria di massa è il main e la maggior parte del metodo di promessa di misurazione dei cambiamenti globali nei legami di ubiquitin e di fornitura dei dati utili sulla loro struttura e funzione.

Ruoli fisiologici

Le catene atipiche di ubiquitin ed i loro legami sono ancora capiti male. Pochi studi hanno fatto luce sopra il loro significato biologico. Tutti residui della lisina in ubiquitin sembrano partecipare ad una formazione a catena.

La catena atipica che è stata l'argomento di più ampio studio è la catena a maglia Lys-63. Questa catena svolge un ruolo cruciale nella via nucleare di fattore N-F-xB, una via proinflammatory prototipa di segnalazione come pure funzioni della riparazione del DNA e un ruolo in endocytosis del ricevitore.

Nella risposta di DNA-danno, è provato che Lys 63 catene collegate di ubiquitin estrae le molecole del macchinario della riparazione alla posizione del danno del DNA, tanto come una risposta infiammatoria al sito di una lesione.

le catene di ubiquitin del Misto-legame sono state implicate nell'espressione genica di Hox, nell'inattivazione del cromosoma, nel rinnovo di cella-auto del gambo e in tumorigenesis dovuto il suo ruolo nell'attivazione del complesso della ligasi di Ring1B UB, un sottounità di memoria del complesso PCR1. I tipi del legame in questione sono Lys 6, Lys 48 - e Lys 27 tipi del legame sulla stessa molecola di ubiquitin.

Le catene eterologhe egualmente sembrano avere ruoli fisiologici importanti. Recentemente, uno studio su una tale catena atipica di Ub ha svolto un ruolo specificamente nell'ottimizzazione del tipo di leucemia, la leucemia promyelocytic di SUMOylated (PML.) Ciò ha pertinenza clinica.

Conclusione

Le catene atipiche di ubiquitin rappresentano un insieme capito ancora-povero dei segnali molecolari. Possono formare una vasta gamma di modifiche con le variazioni di lunghezza e tipo del legame che possono avere parecchie funzioni fisiologiche importanti nella trascrizione del DNA, meccanismi infiammatori e risposta e regolamento di malattia.

Sebbene ci sia stato un grande organismo dei dati sperimentali che indicano la loro esistenza in vivo, c'è soltanto prova fisiologica rada circa i loro ruoli funzionali.

Il lavoro in corso è necessario stabilire più informazioni sui loro ruoli, funzione e struttura che può risultare utile nella ricerca e nello sviluppo biomedici della droga in futuro. Il campo è emozionante e di promessa.

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Last Updated: Apr 15, 2020

Reginald Davey

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Reginald Davey

Reg Davey is a freelance copywriter and editor based in Nottingham in the United Kingdom. Writing for News Medical represents the coming together of various interests and fields he has been interested and involved in over the years, including Microbiology, Biomedical Sciences, and Environmental Science.

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