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¿Cuáles son cadenas anormales de Ubiquitin?

Ubiquitin es una proteína que está presente en tejidos celulares en organismos eucarióticos que desempeña un papel regulador en los procesos de otras proteínas y es una señal molecular versátil.

Primero descubierto en 1975, el papel más reconocible que desempeña en células está en apoptosis, pero también está implicado en varias diversas funciones celulares tales como transcripción inmune de la función y del gen.

Ubiquitin

Haber de imagen: Juan Gaertner/Shutterstock.com

Ubiquitin se ha conservado altamente con la evolución eucariótica: El ubiquitin del ser humano y de la levadura comparte una identidad de la serie del 96%. Ubiquitin no se encuentra en organismos procarióticos, aunque hay homólogos presentes en estos organismos.

Está presente en las células en el núcleo, el citoplasma, y la membrana de la célula-superficie. El proceso por el cual el ubiquitin ata a una proteína del substrato se conoce como el ubiquitination o ubiquitylation.

Las enzimas que parecen ser determinantes críticos en la selección del subestado y son componentes importantes de la formación de la cadena del ubiquitin en un substrato son las ligasas de Ubiquitin.

Estructura de Ubiquitin

Ubiquitin consiste en 76 aminoácidos y su masa molecular está sobre 8.6KDa. La estructura del ubiquitin comprende un doblez compacto de la β-compresión. También tiene una cola flexible de la C-terminal con 6 residuos, y una base que contenga residuos rígidos.

La mayoría de las partes importantes de su estructura son el término de N con sus siete residuos de la lisina. Éstos sirven como sitios de cadena de la agregación del montaje.

El reconocimiento del ubiquitin por otras moléculas es facilitado por una superficie hidrofóbica comprendida de los residuos lle44, Val70, Leu8, e His68. Estos residuos contribuyen en maneras diferentes a la acción recíproca de los ubiquitin con otras proteínas y su variedad de funciones. Hay una miríada de características estructurales del ubiquitin y de sus papeles específicos en su función, cuyo éstos son solamente algunos.

Cadenas anormales de Ubiquitin

Mucha investigación se ha realizado en cadenas anormales del ubiquitin y sus funciones específicas en el ubiquitination durante últimos años. Las cadenas anormales del ubiquitin incluyen todas las variaciones de la estructura multimeric del ubiquitin a excepción del polyubiquitination clásico de Lys 48.

Las cadenas anormales del ubiquitin se pueden dividir en diversas clases dependiendo de sus articulaciones: Cadena homotípica, heteróloga, y mezclada.

Las cadenas anormales homolíticas son formadas por la conjugación de un único tipo de molécula de la lisina. Las cadenas anormales de la articulación mezclada causan la formación de cadenas bifurcadas tales como horquillas Lys48/Lys29 debido a la consecuencia de usar los lysines divergentes para la conjugación. Las cadenas heterólogas son lo más menos posible haber estudiado y por lo tanto las más mal entendidas de todos los tipos anormales de la cadena de Ub.

La espectrometría de masa es la cañería maestra y la mayoría del método prometedor de medir cambios globales en articulaciones del ubiquitin y de ofrecer datos útiles en su estructura y función.

Papeles fisiológicos

Las cadenas anormales del ubiquitin y sus articulaciones son todavía mal entendidas. Pocos estudios han lanzado la luz sobre su significación biológica. Todos los residuos de la lisina en ubiquitin parecen estar implicados en una formación de cadena.

La cadena anormal que ha sido el tema del estudio más amplio es la cadena conectada Lys-63. Esta cadena desempeña un papel crucial en el camino nuclear del factor N-F-xB, un camino proinflammatory prototípico de la transmisión de señales, así como funciones de la reparación de la DNA y un papel en endocytosis del receptor.

En la reacción del DNA-daño, hay evidencia de que Lys 63 cadenas conectadas del ubiquitin drena las moléculas de la maquinaria de la reparación a la situación del daño de la DNA, como una reacción inflamatoria en el sitio de un daño.

las cadenas del ubiquitin de la Mezclado-articulación se han implicado en la expresión génica de Hox, la desactivación del cromosoma, la renovación del célula-uno mismo del vástago y el tumorigenesis debido a su papel en la activación del complejo de la ligasa de Ring1B UB, una subunidad de la base del complejo PCR1. Los tipos de la articulación implicados son Lys 6, Lys 48 - y Lys 27 tipos de la articulación en la misma molécula del ubiquitin.

Las cadenas heterólogas también parecen tener papeles fisiológicos importantes. Recientemente, un estudio en una tal cadena anormal de Ub desempeñó un papel en específicamente el alcance de un tipo de leucemia, leucemia promyelocytic de SUMOylated (PML.) Esto tiene importancia clínica.

Conclusión

Las cadenas anormales del ubiquitin representan un equipo still-poorly entendido de señales moleculares. Pueden formar una amplia gama de modificaciones con las variaciones de largo y el tipo de la articulación que pueden tener varias funciones fisiológicas importantes en la transcripción de la DNA, los mecanismos inflamatorios, y reacción y regla de la enfermedad.

Aunque haya habido una carrocería grande de los datos experimentales que indican su existencia in vivo, hay solamente pruebas fisiológicas escasas sobre sus papeles funcionales.

El trabajo en curso es necesario establecer más información sobre sus papeles, función, y estructura que pueda probar útil en la investigación y el revelado biomédicos de la droga en el futuro. El campo es emocionante y prometedor.

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Last Updated: Apr 15, 2020

Reginald Davey

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Reginald Davey

Reg Davey is a freelance copywriter and editor based in Nottingham in the United Kingdom. Writing for News Medical represents the coming together of various interests and fields he has been interested and involved in over the years, including Microbiology, Biomedical Sciences, and Environmental Science.

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