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Que são Cathepsins (CTS)?

Cathepsins é os proteases, que são as enzimas que são responsáveis para degradar proteínas. Há ao redor 12 tipos diferentes de cathepsins. Cada catepsina trabalha para degradar uma proteína diferente, e têm estruturas diferentes e trabalham através dos mecanismos diferentes.

Catepsina KCrédito de imagem: StudioMolekuul/Shutterstock.com

Quando contribuírem ao metabolismo normal das pilhas, igualmente jogam uma parte em uma vasta gama de doenças diferentes, do diabetes à doença de Parkinson, e o cancro.

Os tipos diferentes de catepsina

Nos mamíferos, os proteases são agrupados em cinco famílias, chamadas proteases metallo, do serine, da treonina, os aspartic, e do cysteine. São classificados nestas famílias baseadas nos ácidos aminados actuais nas proteínas que os cathepsins dividem.

Todos os tipos de catepsina são classificados em três destas famílias do protease. Os proteases do serine compensam por até 31% de todos os proteases totais no corpo humano. O Cysteine e os proteases aspartic compensam por 25% e por 4% dos proteases totais no corpo humano respectivamente.

Os cathepsins são organizados nas famílias mostradas abaixo.

Família do Serine

  • Catepsina A
  • Catepsina G

Família Aspartic

  • Catepsina D
  • Catepsina E

Família do Cysteine

  • Catepsina B
  • Catepsina C
  • Catepsina F
  • Catepsina H
  • Catepsina K
  • Catepsina L1
  • Catepsina L2
  • Catepsina O
  • Catepsina S
  • Catepsina W
  • Catepsina Z (ou X)

Todos os cathepsins são compo de um peptide de sinal, de um propeptide, e de uma enzima funcional madura que seja catalìtica activa.

O papel dos cathepsins no corpo

Jogo de Cathepsins um papel na degradação das proteínas, do metabolismo energético, e das respostas imunes do corpo, entre outras funções.

Cathepsins é encontrado tipicamente em sistemas endocytic ou lysosomal ácidos, mas alguns cathepsins funcionam acima do nível óptimo do pH 5, a saber a catepsina S, que é activa no pH 6,5. A catepsina D é geralmente a mais activa no pH 4, mas igualmente encontrou-se que a catepsina D é activa a níveis mais altos do pH até o pH 7,4.

Quase toda a actividade da catepsina é encontrada nos organelles do lisosoma, que são um tipo de organelle responsável para dividir o excesso ou envelhecer partes das pilhas e em ajudar o apoptosis (morte celular). Os lisosomas podem igualmente destruir vírus e bactérias.

Cathepsins divide proteínas cortando as ligações de peptide que ligam ácidos aminados junto.

Cathepsins na doença

Os papéis importantes do jogo de Cathepsins nos endosomes de pilhas imunes e são activos em respostas imunes inatas e adaptáveis. Determinados estudos concluíram que se o nível do pH do corpo é demasiado baixo, igualmente sabido como a acidez, cathepsins podem começar a causar problemas e conduzi-los à revelação da doença.

A síntese e a actividade da catepsina de Dysregulated foram consideradas em diverso doenças, artrite reumatóide, cancro, e em doenças neurológicas inflamatórios. Enquanto podem afectar uma escala enorme de tipos de doenças diferentes, são frequentemente do interesse particular no estudo da progressão da doença, assim como da prevenção da doença.

A actividade da catepsina de Dysregulated pode conduzir ao overexpression (hiperactividade) dos cathepsins e fazer com que sejam segregados fora das pilhas. Isto pode causar problemas na matriz extracelular (ECM), que é a parte não-celular de todos os tecidos e os órgãos e as pilhas das ajudas se comportam normalmente durante a proliferação de pilha, a diferenciação de pilha, e a migração da pilha.

Quando na matriz extracelular, os cathepsins do cysteine, em particular, puderem degradar os componentes estruturais do ECM, tais como o colagénio ou o elastin, e contribuírem ao processamento dos chemokines, que são as moléculas que são envolvidas em ativar respostas imunes inflamatórios. Como tal, os cathepsins extracelulares do cysteine podem ser implicados em determinadas doenças inflamatórios tais como a artrite ou a psoríase e poderiam ser importantes em estudar tratamentos para estes tipos de doenças.

Doenças de Neurodegenerative

Cathepsins é importante em doenças neurodegenerative porque dividem diversas proteínas importantes. A doença de Huntington e de Parkinson foi ligada à catepsina D, que faz uma parte na homeostase de pilhas neuronal. Quando esta homeostase é danificada, o proteolysis de proteínas particulares está danificado. Estas proteínas incluem:

  • Huntingtin
  • Tau
  • Lipofuscin
  • apoE
  • α-synuclein.

Doenças cardiovasculares

Os tipos de doenças cardiovasculares que podem ser influenciadas pela actividade da catepsina incluem:

  • Cardiomiopatia (doenças do músculo de coração)
  • Hipertensão (hipertensão)
  • Enfarte do miocárdio (cardíaco de ataque)
  • Aterosclerose (acúmulo das gorduras e do colesterol nas artérias)
  • Aneurismas aórticos (inchamento no vaso sanguíneo do coração ao estômago).

Estas doenças podem igualmente envolver a degradação da matriz extracelular por cathepsins. Por exemplo, os cathepsins foram encontrados para degradar a lipoproteína de baixa densidade (LDL-P) e para reduzir o efeito do colesterol que deixa macrófagos. Isto conduz para espumar as pilhas que estão sendo criadas, que foram ligadas à aterosclerose e à doença arterial coronária especificamente.

Cancro

Cathepsins é envolvido no crescimento, na invasão, na angiogênese (a revelação de vasos sanguíneos novos), e nos tumores que tornam-se resistentes à medicamentação. A degradação da matriz extracelular foi encontrada igualmente para fazer uma parte no cancro metastático, que é quando o cancro se transporta de seu local preliminar, tal como os pulmões, a uma outra parte do corpo, tal como os ossos. Isto significa que a deficiência orgânica que da catepsina aquela conduz à degradação do ECM pode ajudar o cancro a espalhar às partes secundárias do corpo.

Desordens metabólicas

A obesidade e o diabetes ambos envolvem potencial os cathepsins L, S, H, e K. Catepsina H pode conduzir ao diabetes com a actividade do endopeptidase quando se torna dysregulated. A catepsina K pode contribuir à obesidade dividindo proteínas do colagénio no ECM.

Outras doenças que são ligadas ao dysregulation da catepsina incluem:

  • Periodontitis
  • Pancreatitie
  • Degeneração Macular
  • Distrofia muscular
  • Curso
  • Esquizofrenia
  • Tuberculose
  • Ebola.

Os inibidores da catepsina podem parar a função da catepsina, que pode parar tumores da formação com da obstrução da angiogênese. Os inibidores da catepsina podem igualmente reduzir-se como as pilhas boas do tumor podem se mover em torno do corpo e como invasor são.

Sumário

Cathepsins é uma parte vital do corpo humano, mas os desequilíbrios no nível do pH do corpo e em outros problemas graves tais como a hipóxia podem fazer com que os cathepsins tornem-se dysregulated, que pode, para conduzir por sua vez à doença.

Papéis importantes do jogo de Cathepsins em diversas doenças comuns, e como tal, são o foco do estudo na prevenção da doença e progressão. Compreender o papel dos cathepsins na doença pode ajudar a desenvolver terapias eficazes para patologias sérias tais como o cancro e o Alzheimer, mas o macacão, há ainda uma falta da compreensão em como os cathepsins trabalham dentro do corpo, e em como influenciam a doença.

Referências

Further Reading

Last Updated: Mar 15, 2021

Lois Zoppi

Written by

Lois Zoppi

Lois is a freelance copywriter based in the UK. She graduated from the University of Sussex with a BA in Media Practice, having specialized in screenwriting. She maintains a focus on anxiety disorders and depression and aims to explore other areas of mental health including dissociative disorders such as maladaptive daydreaming.

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