Quelles sont des protéines de chaperon ?

Les chaperons sont une famille des protéines qui jouent un rôle indispensable dans la stabilisation des protéines dévoilées. Aides de cette stabilisation dans beaucoup de procédés tels que la translocation, la dégradation, et se plier.

Calnexin, un chaperon, caractérisé en aidant le repliement des protéines et le contrôle qualité, assurant les protéines correctement seulement pliées et assemblées de cela effectuent davantage le long de la voie sécrétoire. Crédit d
Calnexin, un chaperon, caractérisé en aidant le repliement des protéines et le contrôle qualité, assurant les protéines correctement seulement pliées et assemblées de cela effectuent davantage le long de la voie sécrétoire. Crédit d'image : ibreakstock/Shutterstock

Repliement des protéines

Le début de la synthèse des protéines est effectué par les ribosomes qui synthétisent un réseau linéaire des acides aminés appelés un réseau de polypeptide. L'ARNm spécifie la séquence des acides aminés.

Chaque acide aminé dans ce réseau de polypeptide a une propriété différente. Par exemple, la glycine est hautement hydrophobe, tandis que l'arginine est très hydrophile. Ces propriétés dictent la structure en trois dimensions de la protéine. Les acides aminés hydrophobes doivent être maintenus dans l'intérieur de la protéine tandis que les acides aminés hydrophiles doivent être sur l'extérieur de la protéine.

Les liaisons hydrogènes grippent aux réseaux de polypeptide pour former la structure secondaire des protéines qui est les alpha helices et les bêtas feuilles. L'empilement de ces helices et feuilles forme la structure tertiaire.

Le repliement des protéines doit être mis à jour dans leur forme en trois dimensions et ne devrait pas totaliser ou dégrader. Les protéines dévoilées ou misfolded mènent à une foule des maladies.

Le rôle des chaperons dans le repliement des protéines

Les chaperons sont un groupe de protéines qui ont la similitude fonctionnelle et aident au repliement des protéines. Ils sont des protéines qui ont la capacité d'éviter la totalisation non spécifique en grippant aux protéines non-indigènes.

Il y a plusieurs familles des chaperons et chacun possède différents fonctionnements. L'exemple des protéines de surveillant sont « les protéines de choc de la chaleur » (Hsps).

Le nom Hsp était donné après que ces protéines aient été découvertes dans la bactérie. Ces bactéries ont produit plus de ces protéines en conditions stressantes, telles que les températures plus élevées, la variation de pH et les conditions hypoxiques. Deux exemples de Hsps sont Hsp70 et Hsp60.

Hsp70

Les protéines du chaperon Hsp70 plient les catalyseurs qui aident à beaucoup de genres de procédés se pliants tels que refolding ou misfolding des protéines totalisées, et le pliage et se réunir des protéines neuves. Ces protéines sont monomériques et contiennent deux domaines différents appelés les bornes de N et de C. La borne de N contient l'atpase tandis que la borne de C grippe au substrat. L'hydrolyse d'ATP dans la borne de N permet à la borne de C de s'ouvrir et gripper au substrat.

Hsp70 identifie une région du nommé par réseau dévoilé de polypeptide « a étendu la région ». Cette région étendue contient beaucoup de résidus hydrophobes. Gripper de Hsp70 évite la totalisation de ces protéines.

Hsp60

Comme Hsp70, les protéines du chaperon Hsp60 ont également la capacité de gripper aux résidus hydrophobes exposés aux ensembles de forme qui sont stables mais inactifs. Ces protéines ne sont pas impliquées en évitant la totalisation, mais fonctionnent au lieu pour mettre en quarantaine et isoler les protéines dévoilées. L'isolement empêche également le réseau de polypeptide de totaliser dans des blocs avec d'autres réseaux dans le cytoplasme.

Hsp 60 contient 14 éléments protéiques différentes. Ces protéines forment deux sonneries, chacune ont effectué de 7 protéines, qui sont mises sur l'un l'autre. Les protéines dévoilées dans ces sonneries peuvent alors se plier sans totaliser avec d'autres protéines dévoilées et sans interférence de Hsp70.

Comme vu dans Hsp70, Hsp60 a également deux formes différentes. La première condition est la forme obligatoire, dans laquelle l'ATP est attaché et les protéines dévoilées peuvent présenter le trou entre les deux sonneries. L'hydrolyse de l'ATP commence alors la formation d'une condition ci-jointe, appelée la condition plier-active. Cette modification conformationnelle empêche la protéine de partir et encourage le pliage des protéines. Cette condition ci-jointe durent environ 15 secondes avant que la conformation change de retour et la protéine correctement pliée est déchargée dans le cytoplasme.

Les chaperons jouent très un rôle majeur dans le cytoplasme évitant la totalisation et introduisant des rôles importants variés tels que la translocation, la dégradation, et le repliement des protéines adapté.

La perte ou les mutations de ces chaperons provoquent plusieurs maladies. Un exemple d'un groupe de maladies génétiques liées aux chaperons mutés sont des proteinopathies de multisystème (MSP) qui affectent un large éventail de fonctionnements corporels concernant le muscle, l'os et le système nerveux.

Application thérapeutique des inhibiteurs de Hsp

Récemment, des inhibiteurs de Hsp tels que Hsp 90 inhibiteurs sont employés pour empêcher les voies de signalisation qui sont responsables de l'accroissement et de la prolifération des cellules tumorales.

Des chaperons chimiques ont été habitués pour traiter des maladies métaboliques. Par exemple, l'accumulation de protéines dévoilées ou misfolded peut entraîner la tension (ER) de réticulum endoplasmique. Pour détendre cette tension d'ER, on habitue des chaperons chimiques appelés de petites molécules qui introduisent le repliement des protéines correcte. Les influences positives des chaperons chimiques sur des pathologies liées Heu tension les rendent pour être utiles pour traiter des troubles métaboliques tels que le diabète de type 2, l'obésité, et l'athérosclérose.

En plus des chaperons étant les protéines du stress essentielles pour la maintenance de l'autre survie de protéines et de cellules, leur application dans la zone thérapeutique a augmenté considérablement.

Last Updated: Feb 26, 2019

Hannah Simmons

Written by

Hannah Simmons

Hannah is a medical and life sciences writer with a Master of Science (M.Sc.) degree from Lancaster University, UK. Before becoming a writer, Hannah's research focussed on the discovery of biomarkers for Alzheimer's and Parkinson's disease. She also worked to further elucidate the biological pathways involved in these diseases. Outside of her work, Hannah enjoys swimming, taking her dog for a walk and travelling the world.

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