Che cosa sono proteine del chaperon?

I chaperon sono una famiglia delle proteine che svolgono un ruolo vitale nella stabilizzazione delle proteine spiegate. Aiuti di questa stabilizzazione in molti trattamenti come spostamento, degradazione e profilatura.

Calnexin, un chaperon, caratterizzato dall
Calnexin, un chaperon, caratterizzato dall'assistenza la folding proteico e del controllo di qualità, assicurando le proteine correttamente soltanto profilatura e montate quello continua più ulteriormente lungo la via secretiva. Credito di immagine: ibreakstock/Shutterstock

Folding proteico

L'inizio della sintesi delle proteine è effettuato dai ribosomi che sintetizzano una catena lineare degli amminoacidi chiamati una catena del polipeptide. Il mRNA specifica la sequenza degli amminoacidi.

Ogni amminoacido all'interno di questa catena del polipeptide ha i beni differenti. Per esempio, la glicina è altamente idrofoba, mentre l'arginina è molto idrofila. Questi beni dettano la struttura tridimensionale della proteina. Gli amminoacidi idrofobi devono essere tenuti all'interno dell'interno della proteina mentre gli amminoacidi idrofili devono essere sull'esterno della proteina.

I legami idrogeni legano alle catene del polipeptide per formare la struttura secondaria delle proteine che è le alfa eliche e le beta lamiere sottili. L'impilamento di queste eliche e lamiere sottili forma la struttura terziaria.

La folding proteico deve essere mantenuta nella loro forma tridimensionale e non dovrebbe cumulare o degradarsi. Le proteine spiegate o misfolded conducono ad una miriade di malattie.

Il ruolo dei chaperon nella folding proteico

I chaperon sono un gruppo di proteine che hanno similarità funzionale ed assistono nella folding proteico. Sono proteine che hanno la capacità di impedire l'aggregazione non specifica legando alle proteine non indigene.

Ci sono parecchie famiglie dei chaperon e ciascuno possiede le funzioni differenti. L'esempio delle proteine del chaperon è “le proteine di scossa del calore„ (Hsps).

Il nome Hsp è stato dato dopo che queste proteine sono state scoperte in batterio. Questi batteri hanno prodotto più di queste proteine nei termini stressanti, quali le più alte temperature, la variazione di pH ed i termini hypoxic. Due esempi di Hsps sono Hsp70 e Hsp60.

Hsp70

Le proteine del chaperon Hsp70 profilatura i catalizzatori che assistono in molti generi di trattamenti d'profilatura come refolding o misfolding delle proteine cumulate e piegatura e montaggio delle proteine nuove. Queste proteine sono monomeriche e contengono due domini differenti chiamati i terminali di C e di N. Il terminale di N contiene l'atpasi mentre il terminale di C lega al substrato. L'idrolisi del trifosfato di adenosina all'interno del terminale di N permette che il terminale di C si apra e leghi al substrato.

Hsp70 riconosce una regione del definito catena spiegato del polipeptide “ha esteso la regione„. Questa regione estesa contiene molti residui idrofobi. Legando di Hsp70 impedisce l'aggregazione di queste proteine.

Hsp60

Come Hsp70, le proteine del chaperon Hsp60 egualmente hanno la capacità di legare ai residui idrofobi esposti ai cumuli del modulo che sono stabili ma inattivi. Queste proteine non sono comprese nell'impedire l'aggregazione, ma invece funzionano per quarantine ed isolare le proteine spiegate. L'isolamento egualmente impedisce la catena del polipeptide il cumulo nei mucchi con altre catene all'interno del citoplasma.

Hsp 60 contiene 14 componenti proteiche differenti. Queste proteine formano due anelli, ciascuno hanno fatto di 7 proteine, che sono collocate sopra a vicenda. Le proteine spiegate all'interno di questi anelli possono poi profilatura senza cumulare con altre proteine spiegate e senza interferenza da Hsp70.

Come si vede in Hsp70, Hsp60 egualmente ha due moduli differenti. Il primo stato è il modulo obbligatorio, in cui il trifosfato di adenosina è rilegato e le proteine spiegate possono fornire il foro fra i due anelli. L'idrolisi del trifosfato di adenosina poi inizia la formazione di stato qui accluso, chiamata lo stato dell'profilatura-attivo. Questo cambiamento conformazionale impedisce la proteina andare ed incoraggia la piegatura delle proteine. Questo stato qui accluso dura intorno 15 secondi prima che la conformazione cambi indietro e la proteina correttamente profilatura è scaricata nel citoplasma.

I chaperon svolgono un ruolo molto importante all'interno del citoplasma che impedisce l'aggregazione e che promuove le varie funzioni importanti quali lo spostamento, la degradazione e la folding proteico adatta.

La perdita o le mutazioni di questi chaperon provoca parecchie malattie. Un esempio di un gruppo di malattie genetiche connesse con i chaperon mutati è proteinopathies di sistema multiplo (MSP) che pregiudicano una vasta gamma di funzioni corporee che comprendono il muscolo, l'osso ed il sistema nervoso.

Applicazione terapeutica degli inibitori di Hsp

Recentemente, gli inibitori di Hsp quale Hsp 90 inibitori stanno usandi per inibire le vie di segnalazione che sono responsabili della crescita e della proliferazione delle celle del tumore.

I chaperon chimici sono stati usati per trattare le malattie metaboliche. Per esempio, la capitalizzazione delle proteine spiegate o misfolded può causare lo sforzo (ER) del reticolo endoplasmatico. Per alleviare questo sforzo di ER, le piccole molecole chiamate chaperon chimici sono usate che promuovono la folding proteico adeguata. Le influenze positive dei chaperon chimici sulle patologie ER sforzo in relazione con le rendono per essere utili da trattare i disordini metabolici quali il diabete di tipo 2, l'obesità e l'aterosclerosi.

Oltre ai chaperon che sono proteine di sforzo essenziali per mantenimento dell'altra sopravvivenza delle cellule e delle proteine, la loro applicazione nell'area terapeutica è aumentato drammaticamente.

Sorgenti

[Ulteriore lettura: Folding proteico]

Last Updated: Feb 26, 2019

Hannah Simmons

Written by

Hannah Simmons

Hannah is a medical and life sciences writer with a Master of Science (M.Sc.) degree from Lancaster University, UK. Before becoming a writer, Hannah's research focussed on the discovery of biomarkers for Alzheimer's and Parkinson's disease. She also worked to further elucidate the biological pathways involved in these diseases. Outside of her work, Hannah enjoys swimming, taking her dog for a walk and travelling the world.

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