Que são proteínas do acompanhante?

Os acompanhante são uma família das proteínas que jogam um papel vital na estabilização de proteínas desdobradas. Auxílios desta estabilização em muitos processos tais como a translocação, a degradação, e o dobramento.

Calnexin, um acompanhante, caracterizado ajudando a dobradura de proteína e o controle da qualidade, assegurando proteínas correctamente somente dobradas e montadas isso continua mais ao longo do caminho secretory. Crédito de imagem: ibreakstock/Shutterstock
Calnexin, um acompanhante, caracterizado ajudando a dobradura de proteína e o controle da qualidade, assegurando proteínas correctamente somente dobradas e montadas isso continua mais ao longo do caminho secretory. Crédito de imagem: ibreakstock/Shutterstock

Dobradura de proteína

O começo da síntese da proteína é realizado pelos ribosomes que sintetizam uma corrente linear dos ácidos aminados chamados uma corrente do polipeptídeo. O mRNA especifica a seqüência dos ácidos aminados.

Cada ácido aminado dentro desta corrente do polipeptídeo tem uma propriedade diferente. Por exemplo, a glicina é altamente hidrofóbica, enquanto a arginina é muito hidrófila. Estas propriedades ditam a estrutura tridimensional da proteína. Os ácidos aminados hidrofóbicas precisam de ser mantidos dentro do interior da proteína enquanto os ácidos aminados hidrófilos precisam de estar no exterior da proteína.

As ligações de hidrogênio ligam às correntes do polipeptídeo para formar a estrutura secundária das proteínas que é as hélices alfa e as beta folhas. O empilhamento destas hélices e folhas forma a estrutura terciária.

A dobradura de proteína deve ser mantida em sua forma tridimensional e não deve agregar ou degradar. As proteínas desdobradas ou misfolded levam a um anfitrião das doenças.

O papel dos acompanhante na dobradura de proteína

Os acompanhante são um grupo de proteínas que têm a similaridade funcional e a ajudam na dobradura de proteína. São as proteínas que têm a capacidade para impedir a agregação não específica ligando às proteínas não-nativas.

Há diversas famílias dos acompanhante e cada um possui funções diferentes. O exemplo de proteínas do acompanhante é do “as proteínas de choque calor” (Hsps).

O nome Hsp foi dado depois que estas proteínas foram descobertas na bactéria. Estas bactérias produziram mais destas proteínas em condições fatigantes, tais como umas mais altas temperaturas, uma variação de pH e condições hypoxic. Dois exemplos de Hsps são Hsp70 e Hsp60.

Hsp70

As proteínas do acompanhante Hsp70 estão dobrando os catalizadores que ajudam em muitos tipos de processos de dobramento tais como refolding ou misfolding de proteínas agregadas, e a dobradura e a montagem de proteínas novas. Estas proteínas são monomeric e contêm dois domínios diferentes chamados os terminais de N e de C. O terminal de N contem a ATPase enquanto o terminal de C liga à carcaça. A hidrólise do ATP dentro do terminal de N permite que o terminal de C abra e ligue à carcaça.

Hsp70 reconhece uma região do denominado corrente desdobrado do polipeptídeo “estendeu a região”. Esta região prolongada contem muitos resíduos hidrofóbicas. A ligação de Hsp70 impede a agregação destas proteínas.

Hsp60

Como Hsp70, as proteínas do acompanhante Hsp60 igualmente têm a capacidade para ligar aos resíduos hidrofóbicas expor aos agregados do formulário que são estáveis mas inactivos. Estas proteínas não são envolvidas em impedir a agregação, mas funcionam pelo contrário para quarantine e isolar proteínas desdobradas. O isolamento igualmente impede que a corrente do polipeptídeo agregue em grupos com outras correntes dentro do citoplasma.

Hsp 60 contem 14 componentes de proteínas diferentes. Estas proteínas formam dois anéis, cada um fizeram de 7 proteínas, que são colocadas sobre se. As proteínas desdobradas dentro destes anéis podem então dobrar-se sem agregar com outras proteínas desdobradas e sem interferência de Hsp70.

Como visto em Hsp70, Hsp60 igualmente tem dois formulários diferentes. O primeiro estado é o formulário obrigatório, em que o ATP é encadernado e as proteínas desdobradas podem incorporar o furo entre os dois anéis. A hidrólise do ATP inicia então a formação de um estado incluido, chamada o estado dobrar-activo. Esta mudança conformational impede que a proteína saa e incentiva a dobradura das proteínas. Este estado incluido dura para ao redor 15 segundos antes que a conformação mude para trás e a proteína correctamente dobrada está liberada no citoplasma.

Os acompanhante jogam um papel muito importante dentro do citoplasma que impede a agregação e que promove várias funções importantes tais como a translocação, a degradação, e a dobradura de proteína apropriada.

A perda ou as mutações destes acompanhante causam diversas doenças. Um exemplo de um grupo de doenças genéticas associadas com os acompanhante transformados é os proteinopathies do sistema múltiplo (MSP) que afectam uma vasta gama de funções corporais que envolvem o músculo, o osso e o sistema nervoso.

Aplicação terapêutica de inibidores de Hsp

Recentemente, os inibidores de Hsp tais como Hsp 90 inibidores estão sendo usados para inibir os caminhos da sinalização que são responsáveis para o crescimento e a proliferação de pilhas do tumor.

Os acompanhante químicos foram usados para tratar doenças metabólicas. Por exemplo, a acumulação de proteínas desdobradas ou misfolded pode causar o esforço do segundo estômago (ER) endoplasmic. Para aliviar este esforço do ER, as moléculas pequenas chamadas os acompanhante químicos são usadas que promovem a dobradura de proteína apropriada. As influências positivas de acompanhante químicos em patologias ER-esforço-relacionadas rendem-nas para ser úteis tratar as desordens metabólicas tais como o tipo - 2 diabetes, obesidade, e aterosclerose.

Além do que os acompanhante que são proteínas de esforço essenciais para a manutenção da outra sobrevivência das proteínas e da pilha, sua aplicação na área terapêutica aumentou dramàtica.

Fontes

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Last Updated: Feb 26, 2019

Hannah Simmons

Written by

Hannah Simmons

Hannah is a medical and life sciences writer with a Master of Science (M.Sc.) degree from Lancaster University, UK. Before becoming a writer, Hannah's research focussed on the discovery of biomarkers for Alzheimer's and Parkinson's disease. She also worked to further elucidate the biological pathways involved in these diseases. Outside of her work, Hannah enjoys swimming, taking her dog for a walk and travelling the world.

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