¿Cuáles son proteínas de la señora de compañía?

Las señoras de compañía son una familia de proteínas que desempeñen un papel vital en la estabilización de proteínas reveladas. Socorros de esta estabilización en muchos procesos tales como desplazamiento, degradación, y doblar.

Calnexin, señora de compañía, caracterizada ayudando al plegamiento y al control de calidad de proteína, asegurando las proteínas correctamente solamente dobladas y montadas eso procede más lejos a lo largo del camino secretor. Haber de imagen: ibreakstock/Shutterstock
Calnexin, señora de compañía, caracterizada ayudando al plegamiento y al control de calidad de proteína, asegurando las proteínas correctamente solamente dobladas y montadas eso procede más lejos a lo largo del camino secretor. Haber de imagen: ibreakstock/Shutterstock

Plegamiento de proteína

El principio de la síntesis de la proteína es realizado por los ribosomas que sintetizan una cadena lineal de los aminoácidos llamados una cadena del polipéptido. El mRNA especifica la serie de los aminoácidos.

Cada aminoácido dentro de esta cadena del polipéptido tiene una diversa propiedad. Por ejemplo, la glicocola es altamente hidrofóbica, mientras que la arginina es muy hidrofílica. Estas propiedades dictan la estructura tridimensional de la proteína. Los aminoácidos hidrofóbicos necesitan ser guardados dentro del interior de la proteína mientras que los aminoácidos hidrofílicos necesitan estar en el exterior de la proteína.

Las ligazones de hidrógeno atan a las cadenas del polipéptido para formar la estructura secundaria de proteínas que es las hélices alfa y las hojas beta. El empilar de estas hélices y hojas forma la estructura terciaria.

El plegamiento de proteína se debe mantener en su forma tridimensional y no debe agregar o degradar. Las proteínas reveladas o misfolded llevan a un ordenador principal de enfermedades.

El papel de señoras de compañía en el plegamiento de proteína

Las señoras de compañía son un grupo de las proteínas que tienen semejanza funcional y ayudan al plegamiento de proteína. Son las proteínas que tienen la capacidad de prevenir la agregación no específica atando a las proteínas extranjeras.

Hay varias familias de señoras de compañía y cada uno posee diversas funciones. El ejemplo de las proteínas de la caperuza es “las proteínas de la descarga eléctrica del calor” (Hsps).

El nombre Hsp fue dado después de que estas proteínas fueran descubiertas en bacteria. Estas bacterias produjeron más de estas proteínas en condiciones agotadoras, tales como temperaturas más altas, variación de pH y condiciones hipóxicas. Dos ejemplos de Hsps son Hsp70 y Hsp60.

Hsp70

Las proteínas de la señora de compañía Hsp70 están doblando los catalizadores que ayudan a muchas clases de procesos que doblan tales como refolding o misfolding de proteínas agregadas, y plegamiento y montaje de nuevas proteínas. Estas proteínas son monoméricas y contienen dos diversos dominios llamados las terminales de N y de C. La terminal de N contiene la ATpasa mientras que la terminal de C ata al substrato. La hidrólisis del ATP dentro de la terminal de N permite que la terminal de C se abra y ate al substrato.

Hsp70 reconoce una región del llamado cadena revelado del polipéptido “amplió la región”. Esta región extendida contiene muchos residuos hidrofóbicos. El atar de Hsp70 previene la agregación de estas proteínas.

Hsp60

Como Hsp70, las proteínas de la señora de compañía Hsp60 también tienen la capacidad de atar a los residuos hidrofóbicos expuestos a los agregados de la forma que están estables pero inactivos. Estas proteínas no están implicadas en la prevención de la agregación, sino que por el contrario funcionan para quarantine y para aislar las proteínas reveladas. El aislamiento también evita que la cadena del polipéptido agregue en los grupos con otras cadenas dentro del citoplasma.

Hsp 60 contiene 14 diversos componentes de proteínas. Estas proteínas forman dos anillos, cada uno hicieron de 7 proteínas, que se colocan encima de uno a. Las proteínas reveladas dentro de estos anillos pueden entonces doblar sin la agregación con otras proteínas reveladas y sin interferencia de Hsp70.

Como se ve en Hsp70, Hsp60 también tiene dos diversas formas. El primer estado es la forma obligatoria, en la cual el ATP está encuadernado y las proteínas reveladas pueden incorporar el orificio entre los dos anillos. La hidrólisis del ATP entonces inicia la formación de un estado cubierto, llamada el estado doblar-activo. Este cambio conformacional evita que la proteína se vaya y anima el plegamiento de las proteínas. Este estado cubierto dura para alrededor 15 segundos antes de que la conformación cambia detrás y la proteína correctamente doblada se libera en el citoplasma.

Las señoras de compañía desempeñan un papel muy importante dentro del citoplasma que previene la agregación y que asciende diversas funciones importantes tales como desplazamiento, degradación, y plegamiento de proteína conveniente.

La baja o las mutaciones de estas señoras de compañía da lugar a varias enfermedades. Un ejemplo de un grupo de enfermedades genéticas asociadas a las señoras de compañía transformadas es los proteinopathies del multisistema (MSP) que afectan a una amplia gama de funciones corporales que implican el músculo, el hueso y el sistema nervioso.

Uso terapéutico de los inhibidores de Hsp

Recientemente, los inhibidores de Hsp tales como Hsp 90 inhibidores se están utilizando para inhibir los caminos de la transmisión de señales que son responsables del incremento y de la proliferación de las células del tumor.

Han utilizado a las señoras de compañía químicas para tratar enfermedades metabólicas. Por ejemplo, la acumulación de proteínas reveladas o misfolded puede causar la tensión del retículo (ER) endoplásmico. Para relevar esta tensión del ER, las pequeñas moléculas llamadas las señoras de compañía químicas se utilizan que ascienden el plegamiento de proteína apropiado. Las influencias positivas de señoras de compañía químicas en las patologías ER-tensión-relacionadas las rinden para ser útiles para tratar los desordenes metabólicos tales como tipo - 2 diabetes, obesidad, y ateroesclerosis.

Además de las señoras de compañía que eran proteínas de tensión esenciales para el mantenimiento de la otra supervivencia de las proteínas y de la célula, su uso en el área terapéutica ha aumentado dramáticamente.

Fuentes

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Last Updated: Feb 26, 2019

Hannah Simmons

Written by

Hannah Simmons

Hannah is a medical and life sciences writer with a Master of Science (M.Sc.) degree from Lancaster University, UK. Before becoming a writer, Hannah's research focussed on the discovery of biomarkers for Alzheimer's and Parkinson's disease. She also worked to further elucidate the biological pathways involved in these diseases. Outside of her work, Hannah enjoys swimming, taking her dog for a walk and travelling the world.

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