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Quel est peptide Aptamers ?

Les aptamers de peptide sont de petits, artificiels polypeptides, qui grippent aux protéines cibles d'une façon hautement spécifique, assimilés aux anticorps. Ces protéines peuvent se produire naturellement ou elles peuvent être artificiellement produites.

Quel est Aptamers ?

Aptamers ont été employés la première fois dans la recherche suivant leur découverte pendant les années 1990 où Tuerk et or ont développé une méthodologie pour sélecter pour les ligands d'ARN, qui grippent très particulièrement à l'ADN polymérase T4. Les premiers aptamers conçus étaient l'ARN d'acides nucléiques et l'ADN.

Cependant, en 1996 des aptamers de peptide ont été développés. Ces peptides contiennent un échafaudage de peptide lié à une région variable de boucle (5-20 résidus longtemps), qui contient différentes séquences des acides aminés. Cette région variable de boucle a l'abilitiy à déceler et gripper aux séquences, alors que l'échafaudage de protéine fournit la souplesse et évite le grippement anormal en stabilisant la conformation de la boucle.

Le premier échafaudage de protéine était le thioredoxin d'Escherichia coli. Cette protéine est encore employée dans la technologie d'aptamer de protéine pendant qu'elle contient un site actif de boucle, qui peut être remplacé par une séquence variable.

Modèle de molécule d
Modèle de molécule d'ADN. Crédit d'image : UGREEN 3S/Shutterstock

Isolement de protéine Aptamers

Une fois que produits, des aptamers de protéine sont habituellement isolés dans les bibliothèques combinatoires par une technique de choix. Ils sont alors améliorés par la nombreuse altération, principalement par des remarque-mutations.

Le choix est habituellement fait par le système de deux-hybride de levure, mais peut également être effectué utilisant l'étalage bactériophage et une gamme d'autres procédés sans cellule.

Dans le système de deux-hybride de levure, des aptamers de protéine sont préparés et liés aux domaines de l'activation Gal4 (proie), tandis que les séquences d'objectif sont liées aux domaines Gal4 obligatoires (amorce).

Le grippement et le domaine d'activation sont exigés pour la transcription d'une protéine, mais un gène en aval de journaliste peut être activé par un facteur de transcription grippant à une séquence de commande en amont. Par conséquent, si une protéine d'amorce et la protéine de proie grippent, puis ces deux domaines venez assez étroitement pour agir l'un sur l'autre, et le gène de journaliste peut transcripted.

Cependant, si ces protéines n'agissent pas l'un sur l'autre alors aucune transcription ne se produit. Par conséquent, les aptamers de protéine qui mènent à la transcription du gène de journaliste sont les protéines qui sont complémentaires à la séquence désirée.

Alternativement, dans la méthode bactériophage sans cellule d'étalage, des polypeptides sont présentés sur la surface des bactériophages. Ces séquences peuvent alors sélecter pour et gripper aux polypeptides, qui sont compatibles avec la séquence pré-sélectionnée.

Rôles de protéine Aptamers

In vivo, les aptamers grippent naturellement à leur objectif de protéine et perturbent leur fonctionnement par un grand choix de mécanismes, par exemple, en évitant des interactions avec d'autres protéines. Cette propriété a pour cette raison rendu ces aptamers de protéine utiles dans la caractérisation des protéines. Par exemple, elles peuvent être employées comme agents mutagènes, grippement et empêcher le fonctionnement du gène cible.

Un phénotype spécifique peut alors être sélecté pour et ceci permet l'identification des aptamers de protéine qui produisent ce phénotype en empêchant le fonctionnement de protéine. Ceci peut, pour cette raison, être employé pour recenser la protéine cible, son rôle biologique et d'autres protéines de interaction.

Des aptamers de protéine ont été pour cette raison employés dans beaucoup de domaines de recherches, par exemple pour l'identification des gènes, qui sont impliqués dans le cycle cellulaire.

Les développements ultérieurs ont également prouvé que ces aptamers peuvent modifier la localisation des protéines ou mener aux modifications anormales de posttranslational, les rendant bien plus précieuses dans la recherche.

Ces protéines peuvent également être appliquées pour la recherche in vitro. Elles grippent aux protéines d'intérêt, permettant l'identification d'une grande variété de polypeptides, tels que les isoforms et les objectifs actifs d'anticorps.

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Last Updated: Nov 1, 2018

Hannah Simmons

Written by

Hannah Simmons

Hannah is a medical and life sciences writer with a Master of Science (M.Sc.) degree from Lancaster University, UK. Before becoming a writer, Hannah's research focussed on the discovery of biomarkers for Alzheimer's and Parkinson's disease. She also worked to further elucidate the biological pathways involved in these diseases. Outside of her work, Hannah enjoys swimming, taking her dog for a walk and travelling the world.

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