Quel est Glycobiology ?

Étude des sucres

Le Glycobiology est l'étude des hydrates de carbone, également connue sous le nom de glycans. Ces glycans sont répandus dans toute la durée, des bactéries aux eucaryotes complexes, et ont les structures très diverses.

sucreCrédit d'image : Igor Petrushenko/Shutterstock.com

En cellules eucaryotes, la plupart des protéines sont modifiées après traduction des voies telles que l'ajout des glycans. Ces modifications peuvent être essentielles pour la viabilité et le fonctionnement de cellules, tel que la différenciation cellulaire, le gène et le règlement métabolique, l'activité de protéine, ainsi que la reconnaissance d'agent pathogène, le cancer, et les réactions auto-immune. Pour cette raison, il y a maintenant un intérêt accru en employant des glycans comme objectifs pour la diagnose, la thérapeutique, et les vaccins.

Quelles techniques sont les meilleures pour étudier des glycans ?

Des molécules de sucres ne sont pas chargées et n'absorbent pas la lumière UV ou n'émettent pas la fluorescence.

Des techniques telles que la haute performance la chromatographie d'échange qu'anionique avec le dépistage ampèremétrique pulsé (HPAEC-PAD) peut être employée pour analyser des glycans, ou s'ils sont modifiés pour être les groupes fluorescents ou méthyliques alors la spectrométrie liquide de la chromatographie-masse (LC/MS) peut être utilisée. Si le glycan est abondant, alors la chromatographie sur couche mince peut être employée, bien que la définition de cette méthode soit mauvaise.

Dans l'étude par le charron et la Cie., qui seront explorés plus tard, les auteurs avaient l'habitude l'électrophorèse capillaire et la spectrométrie de masse de MALDI-ToF pour déterminer les sucres qui ont été contenus dans les protéines glycosylées.

Quelles un peu modifications avec des glycans se produit ?

La glycosylation peut se produire en raison de cinq types d'obligations glycosidiques ; N-glycosylique, O-glycosylique, C-glycosylique, P-glycosylique, et glypiation. Les obligations de n et O-glycosyliques sont les plus courantes.

Les obligations N-glycosyliques sont constituées par le sucre de GlcNAc à l'asparagine acide aminée, et c'est l'obligation de protéine-hydrate de carbone la plus courante. Ceci a été au commencement décrit dans l'ovalbumine de protéine, et ensuite cette obligation particulière a été identifiée en d'autres protéines, y compris des protéines de plasma, des hormones, des enzymes, des récepteurs de cellules, des immunoglobulines, et des lectins extérieurs.

O- la glycosylation se produit où l'élément d'hydrate de carbone est lié à un acide aminé qui a un groupe d'hydroxyle, tel que la sérine, la thréonine, la tyrosine, l'hydroxyproline, et l'hydroxylysine. les boîtiers d'O-glycosylation ont fixé à la sérine ou la thréonine a été considérée comme une composante des mucines.

Cependant, ceci a été montré en d'autres protéines telles que le fetuin, gonadotrophines humaines, glycophorins, et même en protéines chez le tueur du thermoaerophilus d'Aneurinibacillus d'archaebacterium.

Des combinaisons n et des glycans O-glycosylés ont été trouvées en protéines telles que le fetuin, glycophorin, immunoglobuline d'IgG, glycoprotéines et mucines de surface de cellules de récepteur d'insuline et thyroïde, protéoglycanes, et collagènes, qui sont vraisemblablement des transporteurs de limite d'hydrates de carbone par O-glycosylation.

Comment les protéines deviennent-elles glycosylées ?

Ces modifications glycan sont effectuées par les enzymes spécifiques, et jusqu'ici, les enzymes qui forment 16 environ tiges de glycosylique-protéine ont été recensés. Type, ceci se produit par la formation d'une obligation entre un sucre activé ou un élément activé de sucre-phosphate et l'acide aminé d'objectif. Au commencement, ceci concerne seulement un élément de sucre, mais d'autres peuvent être ajoutés par la suite pour produire des glycans d'oligosaccharide.

Comment la glycosylation associe-t-elle à la maladie ?

Les études récentes ont prouvé que les problèmes se posant pendant la glycosylation peuvent mener à la maladie. Parfois, ceux-ci peuvent être congénitaux et en grande partie développement neurologique d'affect. Le déficit II d'adhérence de leucocyte d'affection rare a été également lié à une défectuosité dans la glycosylation de protéine ; dans ce cas, le manque de la formation PIB-Fuc.

La hémoglobinurie nocturne paroxysmale est une autre maladie liée à une défectuosité dans la glycosylation, dans ce cas, l'ajout de GlcNAc au résidu d'inositol de phosphatidyl-inositol.

Glycosylation et virulence bactérienne

Les bactéries du genre Clostridium produisent des toxines et ceux-ci agissent sur le Rho mammifère GTPases. Les protéines de Rho sont des commutations moléculaires qui règlent des processus cellulaires, tels que l'organisme des filaments d'actine du cytosquelette. Quand le GTP est lié, les protéines de Rho sont en activité, mais la conversion du GTP en PIB rend les protéines de Rho inactives.

La modification par l'ajout d'un GlcNac ou la CGL à un résidu de thréonine par des toxines de Clostridium empêche l'activité du Rho GTPases, ainsi il signifie que les protéines restent actives. Ceci, consécutivement, entraîne les conditions pathologiques telles que le botulisme, le gangrène de gaz, et les colitis pseudomembraneux.

Une étude récente par le charron et la Cie. a prouvé que quand les pseudomonas aeruginosa de bactérie sont exposés à muqueux, qui contient des glycans de mucine, l'expression des gènes de virulence vers le bas-est réglée, et que son film biologique devient décomposé.

De plus, les auteurs ont constaté que l'exposition aux mucines a également introduit l'accroissement « planctonique » par opposition à l'accroissement de film biologique. Ce peut-être est principal à expliquer comment la couche muqueuse agit en tant que le premier barrage contre des infections.

Sources

neb.com ce qui est Glycobiology ? www.neb.com/applications/glycobiology-and-proteomics/glycobiology

FAQ de neb.com : Quelles sont les meilleures techniques pour analyser des glycans de N et d'o ? www.neb.com/.../what-are-the-best-techniques-to-analyze-n-and-o-glycans

Spiro, 2002) glycosylations de protéine de R.G. (: la nature, la distribution, la formation enzymatique, et les implications de la maladie du glycopeptide colle. Glycobiology https://academic.oup.com/glycob/article/12/4/43R/590954

Le charron, le K.M et 2019) glycans de mucine de Cie. (atténuent la virulence des pseudomonas aeruginosa dans l'infection. Microbiologie https://www.nature.com/articles/s41564-019-0581-8 de nature

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Last Updated: Nov 19, 2019

Dr. Maho Yokoyama

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Dr. Maho Yokoyama

Dr. Maho Yokoyama is a researcher and science writer. She was awarded her Ph.D. from the University of Bath, UK, following a thesis in the field of Microbiology, where she applied functional genomics to Staphylococcus aureus . During her doctoral studies, Maho collaborated with other academics on several papers and even published some of her own work in peer-reviewed scientific journals. She also presented her work at academic conferences around the world.

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