Che cosa è Glycobiology?

Studio degli zuccheri

Il Glycobiology è lo studio dei carboidrati, anche conosciuto come i glycans. Questi glycans sono prevalenti in tutta la vita, dai batteri agli eucarioti complessi ed hanno strutture molto diverse.

zuccheroCredito di immagine: Igor Petrushenko/Shutterstock.com

In celle eucariotiche, la maggior parte delle proteine sono modificate dopo la traduzione in modi quale l'aggiunta dei glycans. Queste modifiche possono essere essenziali per attuabilità e funzione delle cellule, quali differenziazione delle cellule, gene e regolamento metabolico, attività della proteina come pure il riconoscimento dell'agente patogeno, cancro e le reazioni autoimmuni. A causa di questo, ora c'è un interesse aumentato nel usando i glycans come obiettivi per i sistemi diagnostici, la terapeutica ed i vaccini.

Che tecniche sono la cosa migliore da studiare i glycans?

Le molecole degli zuccheri non sono fatte pagare e non assorbono la luce UV o non emettono la fluorescenza.

Le tecniche quale la cromatografia di scambio anionico di rendimento elevato con rilevazione amperometrica pulsata (HPAEC-PAD) possono essere usate per analizzare i glycans, o se sono modificate per essere gruppi fluorescenti o metilici poi spettrometria liquida della cromatografia-massa (LC/MS) possono essere utilizzate. Se il glycan è abbondante, quindi la cromatografia di strato sottile può essere usata, sebbene la risoluzione da questo metodo sia povera.

Nello studio dal carraio e dal co., che saranno esplorati più successivamente, gli autori hanno usato l'elettroforesi e la spettrometria di massa capillari di MALDI-ToF per determinare gli zuccheri che sono stati contenuti all'interno delle proteine glicosilate.

Che genere di modifiche con i glycans accade?

La glicosilazione può accadere come conseguenza di cinque tipi di obbligazioni glicosidiche; N-glicosilico, O-glicosilico, C-glicosilico, P-glicosilico e glypiation. Le obbligazioni O-glicosiliche e di N sono il più comune.

Le obbligazioni N-glicosiliche sono costituite dallo zucchero di GlcNAc all'asparagina dell'amminoacido e questa è l'obbligazione del proteina-carboidrato più comune. Ciò inizialmente è stata descritta nell'ovalbumina della proteina e da allora in poi questa obbligazione particolare è stata riconosciuta in altre proteine, compreso le proteine del plasma, gli ormoni, gli enzimi, i ricevitori delle cellule, le immunoglobuline e i lectins di superficie.

O- la glicosilazione accade dove l'unità del carboidrato è limitata ad un amminoacido che ha un gruppo di idrossile, quali serina, teonina, tirosina, l'idrossiprolina e l'idrossilisina. i cluster della O-glicosilazione hanno fissato a serina o la teonina è stata pensata come a componente delle mucine.

Tuttavia, questo è stato indicato in altre proteine quale fetuin, le gonadotropine umane, glycophorins e perfino in proteine all'interno del S-livello del thermoaerophilus di Aneurinibacillus di archaebacterium.

Le combinazioni N e di glycans O-glicosilati sono state trovate in proteine quale fetuin, glycophorin, immunoglobulina di IgG, glicoproteine e mucine della superficie delle cellule del ricevitore dell'insulina e della tiroide, proteoglicani e collagens, che sono probabilmente portafili del limite dei carboidrati attraverso la O-glicosilazione.

Come le proteine sono glicosilate?

Queste modifiche glycan sono effettuate dagli enzimi specifici e finora, enzimi che formano 16 circa collegamenti della glicosilico-proteina sono stati identificati. Tipicamente, questo si presenta dalla formazione di obbligazione fra uno zucchero attivato o un'unità attivata del zucchero-fosfato e l'amminoacido dell'obiettivo. Inizialmente, questo comprende soltanto un'unità dello zucchero, ma altre possono aggiungersi successivamente per creare i glycans dell'oligosaccaride.

Come la glicosilazione si riferisce alla malattia?

Gli studi recenti hanno indicato che i problemi che accadono durante la glicosilazione possono piombo alla malattia. A volte, questi possono essere congeniti e principalmente lo sviluppo neurologico di influenza. La carenza rara II di aderenza del leucocita di disordine egualmente è stata collegata ad un difetto nella glicosilazione della proteina; in questo caso, la mancanza di formazione P.I.L.-Fuc.

Il hemoglobinuria notturno parossistico è un'altra malattia connessa con un difetto in glicosilazione, in questo caso, l'aggiunta di GlcNAc al residuo dell'inositolo di fosfatidilinositolo.

Glicosilazione e virulenza batterica

I batteri del genere clostridio producono le tossine e questi agiscono sul Rho mammifero GTPases. Le proteine del Rho sono opzioni molecolari che gestiscono i trattamenti cellulari, quale l'organizzazione dei filamenti dell'actina del citoscheletro. Quando GTP è limitato, le proteine del Rho sono attive, ma la conversione del GTP al P.I.L. rende le proteine del Rho inattive.

La modifica dall'aggiunta di un GlcNac o dalla cromatografia gaseoliquido ad un residuo della teonina dalle tossine del clostridio inibisce l'attività del Rho GTPases, in modo da significa che le proteine rimangono attive. Ciò, a sua volta, causa gli stati patologici quali botulismo, cancrena del gas e colite pseudomembranous.

Uno studio recente dal carraio e dal co. indicato che quando Pseudomonas aeruginosa del batterio è esposto a mucoso, che contiene i glycans della mucina, l'espressione dei geni di virulenza giù-è regolamentata e che il suo biofilm è ripartito.

Più ulteriormente, gli autori hanno trovato che l'esposizione alle mucine egualmente ha promosso la crescita “planctonica„ rispetto alla crescita del biofilm. Ciò forse è chiave a spiegare come il livello mucoso funge da prima barriera contro le infezioni.

Sorgenti

neb.com che cosa è Glycobiology? https://www.neb.com/applications/glycobiology-and-proteomics/glycobiology

FAQ di neb.com: Che cosa sono le migliori tecniche per analizzare i glycans della o e di N? https://www.neb.com/faqs/2015/04/10/what-are-the-best-techniques-to-analyze-n-and-o-glycans

Spiro, 2002) glicosilazioni della proteina del R G. (: la natura, la distribuzione, la formazione enzimatica e le implicazioni di malattia di glicopeptide salda. Glycobiology https://academic.oup.com/glycob/article/12/4/43R/590954

Carraio, K.M e co. (2019) I glycans della mucina attenuano la virulenza di Pseudomonas aeruginosa nell'infezione. Microbiologia https://www.nature.com/articles/s41564-019-0581-8 della natura

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Last Updated: Nov 19, 2019

Dr. Maho Yokoyama

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Dr. Maho Yokoyama

Dr. Maho Yokoyama is a researcher and science writer. She was awarded her Ph.D. from the University of Bath, UK, following a thesis in the field of Microbiology, where she applied functional genomics to Staphylococcus aureus . During her doctoral studies, Maho collaborated with other academics on several papers and even published some of her own work in peer-reviewed scientific journals. She also presented her work at academic conferences around the world.

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