Que é Glycobiology?

Estudando açúcares

O Glycobiology é o estudo dos hidratos de carbono, igualmente conhecido como glycans. Estes glycans são predominantes em toda a vida, das bactérias aos eukaryotes complexos, e têm estruturas muito diversas.

açúcarCrédito de imagem: Igor Petrushenko/Shutterstock.com

Em pilhas eucarióticas, a maioria de proteínas são alteradas após a tradução nas maneiras tais como a adição de glycans. Estas alterações podem ser essenciais para a viabilidade e a função da pilha, tal como a diferenciação de pilha, o gene e regulamento metabólico, actividade da proteína, assim como reconhecimento do micróbio patogénico, cancro, e reacções auto-imunes. Devido a isto, há agora um interesse aumentado em usar glycans como alvos para diagnósticos, terapêutica, e vacinas.

Que técnicas são as melhores estudar glycans?

As moléculas dos açúcares não são cobradas e não absorvem a luz UV nem não se emitem a fluorescência.

As técnicas tais como a cromatografia da troca de aníon do elevado desempenho com detecção amperométrica pulsada (HPAEC-PAD) podem ser usadas para analisar glycans, ou se são alteradas para ser grupos fluorescentes ou metílicos então a espectrometria líquida da cromatografia-massa (LC/MS) podem ser utilizadas. Se o glycan é abundante, a seguir a cromatografia fina da camada pode ser usada, embora a definição deste método seja deficiente.

No estudo pelo veículo com rodas e pelo co., que serão explorados mais tarde, os autores usaram a electroforese capilar e a espectrometria em massa de MALDI-ToF para determinar os açúcares que foram contidos dentro das proteínas glycosylated.

Que tipo das alterações com glycans ocorre?

O Glycosylation pode ocorrer em conseqüência de cinco tipos de ligações glycosidic; N-glycosyl, O-glycosyl, C-glycosyl, P-glycosyl, e glypiation. As ligações do n e as O-glycosyl são as mais comuns.

As ligações N-glycosyl são formadas pelo açúcar de GlcNAc à asparagina do ácido aminado, e esta é a ligação a mais comum do proteína-hidrato de carbono. Isto foi descrito inicialmente na albumina do ovo da proteína, e esta ligação particular tem sido reconhecida depois disso em outras proteínas, incluindo proteínas do plasma, hormonas, enzimas, os receptors da pilha, as imunoglobulina, e os lectins de superfície.

O- o glycosylation ocorre onde a unidade do hidrato de carbono é limitada a um ácido aminado que tenha um grupo de hidróxilo, tal como o serine, a treonina, a tirosina, o hydroxyproline, e o hydroxylysine. os conjuntos do O-glycosylation anexaram ao serine ou a treonina foi pensada como de um componente dos mucins.

Contudo, isto foi mostrado em outras proteínas tais como o fetuin, gonadotropinas humanas, glycophorins, e mesmo nas proteínas dentro do assassino do thermoaerophilus de Aneurinibacillus do archaebacterium.

As combinações n e de glycans O-glycosylated foram encontradas nas proteínas tais como o fetuin, glycophorin, imunoglobulina de IgG, glicoproteína e mucins da superfície da pilha do receptor da insulina e do tiróide, proteoglycans, e collagens, que são provavelmente portadores do limite dos hidratos de carbono com o O-glycosylation.

Como as proteínas se tornam glycosylated?

Estas alterações glycan são realizadas por enzimas específicas, e até agora, as enzimas que formam 16 ou assim que relações da glycosyl-proteína foram identificados. Tipicamente, isto ocorre pela formação de uma ligação entre um açúcar ativado ou uma unidade ativada do açúcar-fosfato e o ácido aminado do alvo. Inicialmente, isto envolve somente uma unidade do açúcar, mas outro pode ser adicionada subseqüentemente para criar glycans do oligosaccharide.

Como o glycosylation se relaciona à doença?

Os estudos recentes mostraram que os problemas que ocorrem durante o glycosylation podem conduzir à doença. Às vezes, estas podem ser congenitais e na maior parte revelação neurológica da influência. A deficiência rara II da adesão da leucócito da desordem foi ligada igualmente a um defeito no glycosylation da proteína; neste caso, a falta da formação GDP-Fuc.

O hemoglobinuria nocturno paroxístico é uma outra doença associada com um defeito no glycosylation, neste caso, a adição de GlcNAc ao resíduo do inositol do phosphatidylinositol.

Glycosylation e virulência bacteriana

As bactérias do género clostridium produzem toxinas e estas actuam no ró mamífero GTPases. As proteínas do ró são os interruptores moleculars que controlam processos celulares, tais como a organização dos filamentos do actínio do cytoskeleton. Quando GTP é limitado, as proteínas do ró são activas, mas a conversão do GTP ao GDP faz as proteínas do ró inactivas.

A alteração pela adição de um GlcNac ou pelo Glc a um resíduo da treonina por toxinas do clostridium inibe a actividade do ró GTPases, assim que significa que as proteínas permanecem activas. Isto, por sua vez, causa estados patológicos tais como o botulismo, a gangrena do gás, e a colite pseudomembranous.

Um estudo recente pelo veículo com rodas e pelo co. mostrado que quando os pseudomonas da bactéria - o aeruginosa é expor a mucoso, que contem glycans do mucin, a expressão de genes da virulência para baixo-é regulado, e que seu biofilm se torna dividido.

Mais, os autores encontraram que a exposição aos mucins igualmente promoveu o crescimento “planktonic” ao contrário do crescimento do biofilm. Isto talvez é chave a explicar como a camada mucoso actua como a primeira barreira contra infecções.

Fontes

neb.com o que é Glycobiology? https://www.neb.com/applications/glycobiology-and-proteomics/glycobiology

FAQ de neb.com: Que são as melhores técnicas para analisar glycans do n e do o? https://www.neb.com/faqs/2015/04/10/what-are-the-best-techniques-to-analyze-n-and-o-glycans

Spiro, glycosylation da proteína do R.G. (2002): a natureza, a distribuição, a formação enzimático, e as implicações da doença do glycopeptide ligam-se. Glycobiology https://academic.oup.com/glycob/article/12/4/43R/590954

Veículo com rodas, K.M e co. (2019) Os glycans do Mucin atenuam a virulência dos pseudomonas - aeruginosa na infecção. Microbiologia https://www.nature.com/articles/s41564-019-0581-8 da natureza

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Last Updated: Nov 19, 2019

Dr. Maho Yokoyama

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Dr. Maho Yokoyama

Dr. Maho Yokoyama is a researcher and science writer. She was awarded her Ph.D. from the University of Bath, UK, following a thesis in the field of Microbiology, where she applied functional genomics to Staphylococcus aureus . During her doctoral studies, Maho collaborated with other academics on several papers and even published some of her own work in peer-reviewed scientific journals. She also presented her work at academic conferences around the world.

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