¿Cuál es Glycobiology?

Estudiar los azúcares

El Glycobiology es el estudio de hidratos de carbono, también conocido como glycans. Estos glycans son frecuentes en toda la vida, de bacterias a los eucariotas complejos, y tienen estructuras muy diversas.

azúcarHaber de imagen: Igor Petrushenko/Shutterstock.com

En células eucarióticas, la mayoría de las proteínas se modifican después de la traslación de maneras tales como la adición de glycans. Estas modificaciones pueden ser esenciales para la viabilidad y función de la célula, tal como diferenciación de célula, gen y regla metabólica, actividad de la proteína, así como reconocimiento el patógeno, cáncer, y las reacciones autoinmunes. Debido a esto, ahora hay un interés creciente al usar glycans como objetivos para los diagnósticos, la terapéutica, y las vacunas.

¿Qué técnicas son las mejores estudiar glycans?

Las moléculas de los azúcares no se cargan y no absorben la luz UV ni emiten fluorescencia.

Las técnicas tales como cromatografía del intercambio de aniones del alto rendimiento con la detección amperimétrica pulsada (HPAEC-PAD) se pueden utilizar para analizar glycans, o si se modifican para ser grupos fluorescentes o metílicos entonces la espectrometría líquida de la cromatografía-masa (LC/MS) pueden ser utilizadas. Si el glycan es abundante, después la cromatografía de capa delgada puede ser utilizada, aunque la resolución de este método sea pobre.

En el estudio por el rodador y el co., que serán explorados más adelante, los autores utilizaron la electroforesis y la espectrometría de masa capilares de MALDI-ToF para determinar los azúcares que fueron contenidos dentro de las proteínas glycosylated.

¿Qué clase de modificaciones con los glycans ocurren?

El Glycosylation puede ocurrir como resultado de cinco tipos de ligazones glucosídicas; N-glycosyl, O-glycosyl, C-glycosyl, P-glycosyl, y glypiation. Las ligazones de la n y O-glycosyl son las mas comunes.

Las ligazones N-glycosyl son formadas por el azúcar de GlcNAc a la asparragina del aminoácido, y ésta es la ligazón más común de la proteína-carbohidrato. Esto fue descrita inicialmente en la ovalbumina de la proteína, y esta ligazón determinada se ha reconocido después de eso en otras proteínas, incluyendo las proteínas del plasma, las hormonas, las enzimas, los receptores de la célula, las inmunoglobulinas, y los lectins superficiales.

O- el glycosylation ocurre donde la unidad del hidrato de carbono está limitada a un aminoácido que tenga un grupo de oxhidrilo, tal como serina, treonina, tirosina, hidroxiprolina, e hidroxilisina. los atados del O-glycosylation sujetaron a la serina o la treonina se ha pensado en como componente de mucinas.

Sin embargo, esto se ha mostrado en otras proteínas tales como fetuin, gonadotropinas humanas, glycophorins, e incluso en proteínas dentro del asesino del thermoaerophilus de Aneurinibacillus del archaebacterium.

Las combinaciones n y de glycans O-glycosylated se han encontrado en proteínas tales como fetuin, glycophorin, inmunoglobulina de IgG, las glicoproteínas y las mucinas de la superficie de la célula del receptor de la insulina y de la tiroides, los proteoglycans, y los collagens, que son probablemente ondas portadoras del salto de los hidratos de carbono con el O-glycosylation.

¿Cómo las proteínas llegan a ser glycosylated?

Estas modificaciones glycan son realizadas por las enzimas específicas, y hasta ahora, las enzimas que forman 16 o así que eslabones de la glycosyl-proteína se han determinado. Típicamente, esto ocurre por la formación de una ligazón entre un azúcar activado o una unidad activada del azúcar-fosfato y el aminoácido del objetivo. Inicialmente, esto implica solamente una unidad del azúcar, pero otras se pueden agregar posteriormente para crear glycans del oligosacárido.

¿Cómo el glycosylation se relaciona con la enfermedad?

Los estudios recientes han mostrado que los problemas que ocurren durante el glycosylation pueden llevar a la enfermedad. A veces, éstos pueden ser congénitos y sobre todo revelado neurológico de la influencia. La deficiencia rara II de la adherencia del leucocito del desorden también se ha conectado a un defecto en el glycosylation de la proteína; en este caso, la falta de la formación GDP-Fuc.

El hemoglobinuria nocturno paroxismal es otra enfermedad asociada a un defecto en el glycosylation, en este caso, la adición de GlcNAc al residuo del inositol del fosfatidilinositol.

Glycosylation y virulencia bacteriana

Las bacterias del género clostridium producen las toxinas y éstas actúan en rho mamífero GTPases. Las proteínas de rho son los interruptores moleculares que controlan procesos celulares, tales como la organización de los filamentos de la actinia del citoesqueleto. Cuando GTP está limitado, las proteínas de rho son activas, pero la conversión del GTP al GDP hace las proteínas de rho inactivas.

La modificación por la adición de un GlcNac o la CGL a un residuo de la treonina por las toxinas del clostridium inhibe la actividad del rho GTPases, así que significa que las proteínas siguen siendo activas. Esto, a su vez, causa estados patológicos tales como botulismo, gangrena del gas, y colitis pseudomembranous.

Un estudio reciente por el rodador y el co. mostrado que cuando la Pseudomonas aeruginosa de la bacteria se expone a mucoso, que contiene glycans de la mucina, la expresión de los genes de la virulencia hacia abajo-está regulada, y que su biofilm se analiza.

Además, los autores encontraron que la exposición a las mucinas también ascendió incremento “planctónico” en comparación con incremento del biofilm. Esto quizás es dominante a explicar cómo la capa mucosa actúa como la primera barrera contra infecciones.

Fuentes

¿neb.com cuál es Glycobiology? https://www.neb.com/applications/glycobiology-and-proteomics/glycobiology

FAQ de neb.com: ¿Cuáles son las mejores técnicas para analizar glycans de la n y del o? https://www.neb.com/faqs/2015/04/10/what-are-the-best-techniques-to-analyze-n-and-o-glycans

Spiro, 2002) glycosylation de la proteína del R.G. (: la naturaleza, la distribución, la formación enzimática, y las implicaciones de la enfermedad del glicopéptido pega. Glycobiology https://academic.oup.com/glycob/article/12/4/43R/590954

Rodador, K.M y co. (2019) Los glycans de la mucina atenúan la virulencia de la Pseudomonas aeruginosa en la infección. Microbiología https://www.nature.com/articles/s41564-019-0581-8 de la naturaleza

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Last Updated: Nov 19, 2019

Dr. Maho Yokoyama

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Dr. Maho Yokoyama

Dr. Maho Yokoyama is a researcher and science writer. She was awarded her Ph.D. from the University of Bath, UK, following a thesis in the field of Microbiology, where she applied functional genomics to Staphylococcus aureus . During her doctoral studies, Maho collaborated with other academics on several papers and even published some of her own work in peer-reviewed scientific journals. She also presented her work at academic conferences around the world.

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