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Quel est un cofacteur d'enzymes ?

En effectuant les réactions de la durée allez plus rapidement

Aux organismes vivants, il y a beaucoup de réactions chimiques ayant lieu. Ces réactions ont beaucoup de différents fonctionnements, y compris décomposer la nourriture nous mangeons et obtenir l'énergie de la nourriture décomposée. Pour faciliter ceci, il y a un groupe de protéines connues sous le nom d'enzymes.

Les enzymes accélèrent (ou catalysez) ces réactions chimiques, fonctionnant avec seulement un substrat pour catalyser une réaction. Beaucoup d'enzymes viennent ensemble pour former des voies, menant à un grand choix de fonctionnements, tels que la contraction musculaire.

Fonctionnement d
Fonctionnement d'enzymes. Crédit d'image : Designua/Shutterstock

Facteurs complémentaires

Quelques enzymes exigent de l'ajout d'une autre molécule sans protéines de fonctionner comme enzyme. Celles-ci sont connues comme cofacteurs, et sans ces enzymes restez dans les formes inactives de « apoenzyme ». Une fois que le cofacteur est ajouté, l'enzyme devient le « holoenzyme » actif.

Les cofacteurs peuvent être des ions, tels que des ions de zinc et de fer, ou des molécules organiques, telles que des vitamines ou des molécules vitamine-dérivées. Plusieurs de ces cofacteurs fixeront près de l'accepteur de substrat pour faciliter le grippement du substrat à l'enzyme. Des cofacteurs peuvent être classés en tant que des « groupements prosthétiques » ou « coenzymes » selon la façon dont fortement ils sont liés à l'enzyme ; les coenzymes grippent plus desserré à l'enzyme, et sont ainsi modifiés pendant la réaction enzymatique, alors que des groupements prosthétiques plus fortement sont liés à l'enzyme et ne sont pas modifiés.

Groupements prosthétiques

Ceux-ci peuvent être des ions, tels que des ions de Zn2+ utilisés en enzymes de déshydrogénase ou ions de Fe2+ utilisés en phosphatases alcalines. Les molécules telles que le tryptophylquinone de tryptophane (TTQ) agissent en tant que groupement prosthétique dans les réactions catalysées par la déshydrogénase de méthylamine. Une autre molécule, dinucléotide d'adénine de flavin (FAD), peut être refaite pendant la réaction enzymatique, et peut pour cette raison être considérée un groupement prosthétique car sa concentration générale ne change pas.

Molécules de transfert en employant des coenzymes

Quelques coenzymes transféreront une molécule pendant la réaction enzymatique. Par exemple, le coenzyme A transfère des groupes d'acyle. Le pyrophosphate de thiamine est un autre coenzyme, qui transfère des aldéhydes. Le phosphate de pyridoxal transfère des groupes aminés, la biotine transfère le dioxyde de carbone (CO2) et les coenzymes de carbamide transfèrent les groupes alcoyle. D'autres coenzymes, tels que le dinucléotide d'adénine de nicotine (NAD), le coenzyme Q et la MANIE transfèrent des électrons ou des atomes d'hydrogène.

Des vitamines aux cofacteurs

Les cofacteurs basés par vitamine sont essentiels pour des procédés tels que la visibilité, les caillots sanguins et la production de hormones.

  • Rétinienne, la version d'aldéhyde de la vitamine A, sont des cofacteurs pour les opsins qui sont présents dans l'oeil. Opsins sont des apoprotéines qui sont responsables de la visibilité ; la rhodopsine est nécessaire pour la visibilité de l'obscur-lumière, et l'iodopsin est nécessaire pour la lumineux-lumière et la vision des couleurs.
  • Le pyrophosphate de thiamine, mentionné ci-dessus, est un coenzyme dérivé de la thiamine, ou de la vitamine B1. Le pyrophosphate de thiamine est un cofacteur en enzymes qui catalysent des réactions oxydantes de décarboxylation et de transketolase.
  • La riboflavine, ou le B2 de vitamine, est le précurseur non seulement pour la MANIE mais également la mononucléotide de flavin (FMN). Comme mentionné ci-dessus, la MANIE transfère des électrons, et c'est également le point de droit pour FMN. Ces coenzymes transportent également des atomes d'hydrogène pour des réactions d'oxydation dans le cycle d'acide citrique et le réseau de transport d'électron.
  • La vitamine B6 provoque le phosphate de pyridoxal de coenzymes et le phosphate de pyridoxamine. Autant d'en tant que 120 enzymes exigez un de ces coenzymes comme cofacteurs ; ceux-ci comprennent des décarboxylases, des dehydratases, des desulfydrases, des racemases, des synthases, et des transaminases. Le phosphate de pyridoxal et le phosphate de pyridoxamine sont également impliqués dans la dégradation des acides aminés, les synthons de protéines.
  • La vitamine B12, ou la cobalamine, sont modifiées pour devenir le methylcobalamin et le deoxyadenosylcobalamin de coenzymes. Ces coenzymes sont exigés dans les enzymes qui changent l'homocystéine en méthionine, un acide aminé, et dans l'oxydation des acides aminés et des acides gras. Aussi bien que ceci, ces coenzymes aident le démontage d'un groupe méthylique du folate méthylique, qui est nécessaire pour régénérer le tetrahydrofolate, un autre coenzyme.
  • L'acide ascorbique, ou la vitamine C, est employé comme cofacteur dans les hydroxylases. Une hydroxylase qui a besoin de vitamine C est l'enzyme qui catalysent l'hydroxylation de la proline et de la lysine, deux acides aminés. Ceci produit des réticulations en collagène, effectuant sa niche de structure. La formation des acides biliaires du cholestérol exige également la présence de la vitamine C comme cofacteur.
  • les Gamma-carboxylases peuvent exiger la vitamine K comme cofacteur. Ceci transfère le CO2, et laisse un groupe d'acide carboxylique qui peut gripper le calcium. les Gamma-carboxylases catalysent la formation de l'osteocalcin, qui est une protéine responsable du remodelage osseux, ainsi que la formation de la prothrombine, qui est nécessaire pour que le sang coagule.

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Last Updated: Aug 23, 2018

Dr. Maho Yokoyama

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Dr. Maho Yokoyama

Dr. Maho Yokoyama is a researcher and science writer. She was awarded her Ph.D. from the University of Bath, UK, following a thesis in the field of Microbiology, where she applied functional genomics to Staphylococcus aureus . During her doctoral studies, Maho collaborated with other academics on several papers and even published some of her own work in peer-reviewed scientific journals. She also presented her work at academic conferences around the world.

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