Facendo le reazioni della vita vada più velocemente
Negli organismi viventi, ci sono molte reazioni chimiche che hanno luogo. Queste reazioni hanno molte funzioni differenti, compreso la suddivisione dell'alimento mangiamo ed ottenere l'energia proveniente dall'alimento ripartito. per facilitare questo, c'è un gruppo di proteine conosciute come gli enzimi.
Gli enzimi accelerano (o catalizzi) queste reazioni chimiche, lavoranti con soltanto un substrato per catalizzare l'una reazione. Molti enzimi vengono insieme a formare le vie, piombo a varie funzioni, quale la contrazione del muscolo.
Funzione degli enzimi. Credito di immagine: Designua/Shutterstock
Fattori supplementari
Alcuni enzimi richiedono l'aggiunta di un'altra molecola senza proteine di funzionare come enzima. Questi sono conosciuti come cofattori e senza questi enzimi rimanga all'interno dei moduli inattivi “di apoenzyme„. Una volta che il cofattore si aggiunge, l'enzima si trasforma in “nel holoenzyme„ attivo.
I cofattori possono essere ioni, quali gli ioni del ferro e dello zinco, o molecole organiche, quali le vitamine o le molecole vitamina-derivate. Molti di questi cofattori fisseranno vicino alla sede del legame del substrato per facilitare l'associazione del substrato all'enzima. I cofattori possono essere classificati come “i gruppi prostetici„ o “coenzimi„ secondo quanto sono limitati strettamente all'enzima; i coenzimi legano più senza bloccare all'enzima e così sono modificati durante la reazione enzimatica, mentre i gruppi prostetici sono limitati più strettamente all'enzima e non sono modificati.
Gruppi prostetici
Questi possono essere ioni, quali gli ioni di Zn2+ utilizzati negli enzimi della deidrogenasi o negli ioni di Fe2+ utilizzati in fosfatasi alcaline. Le molecole quale il tryptophylquinone del triptofano (TTQ) fungono da gruppo prostetico nelle reazioni catalizzate dalla deidrogenasi della metilammina. Un'altra molecola, dinucleotide dell'adenina di flavin (FAD), può essere rifatta durante la reazione enzimatica e quindi può essere considerata come un gruppo prostetico poichè la sua concentrazione globale non cambia.
Molecole di trasferimento mediante l'uso dei coenzimi
Alcuni coenzimi trasferiranno una molecola durante la reazione enzimatica. Per esempio, il coenzima A trasferisce i gruppi dell'acile. Il pirofosfato della tiamina è un altro coenzima, che trasferisce le aldeidi. Il fosfato del piradossale trasferisce i gruppi amminici, la biotina trasferisce l'anidride carbonica (CO2) ed i coenzimi della carbammide trasferiscono i gruppo alchile. Altri coenzimi, quale il dinucleotide dell'adenina del nicotina (NAD), coenzima Q e MODA trasferiscono gli elettroni o gli atomi di idrogeno.
Dalle vitamine ai cofattori
I cofattori basati vitamina sono essenziali per i trattamenti quali la visione, la coagulazione di sangue e la produzione dell'ormone.
- Retinica, la versione dell'aldeide di vitamina A, è cofattori per i opsins che sono presenti nell'occhio. Opsins è apoproteine che sono responsabili della visione; il rhodopsin è necessario per la visione dell'tenue-indicatore luminoso e lo iodopsin è necessario per luce intensa e la percezione del colore.
- Il pirofosfato della tiamina, detto precedentemente, è un coenzima derivato da tiamina, o dalla vitamina B1. Il pirofosfato della tiamina è un cofattore in enzimi che catalizzano le reazioni ossidative di transketolase e della decarbossilazione.
- La riboflavina, o la vitamina B2, è il precursore non solo per la MODA ma anche il mononucleotide di flavin (FMN). Come detto precedentemente, la MODA trasferisce gli elettroni e questo è egualmente l'argomento per FMN. Questi coenzimi egualmente portano gli atomi di idrogeno per le reazioni dell'ossidazione nel ciclo di Krebs e nella catena di trasporto dell'elettrone.
- La vitamina b6 provoca il fosfato del piradossale dei coenzimi ed il fosfato della piridossamina. Altrettanto come 120 enzimi richieda uno di questi coenzimi come cofattori; questi includono le decarbossilasi, le deidratasi, i desulfydrases, i racemases, le sintasi e le transaminasi. Il fosfato del piradossale ed il fosfato della piridossamina egualmente sono compresi nella ripartizione degli amminoacidi, le particelle elementari delle proteine.
- Il vitamina b12, o la cobalamina, è modificata per trasformarsi nel methylcobalamin e nel deoxyadenosylcobalamin dei coenzimi. Questi coenzimi sono richiesti negli enzimi che cambiano l'omocisteina a metionina, un amminoacido e nell'ossidazione di amminoacidi e di acidi grassi. Così come questo, questi coenzimi assistono la rimozione di un gruppo metilico da folato metilico, che è necessario rigenerare il tetrahydrofolate, un altro coenzima.
- L'acido ascorbico, o la vitamina C, è utilizzato come cofattore in hydroxylases. Un'idrossilasi che ha bisogno della vitamina C è l'enzima che catalizzano l'idrossilazione della prolina e della lisina, due amminoacidi. Ciò crea i legami incrociati in collageno, facente la sua stalla della struttura. La formazione di acidi biliari da colesterolo egualmente richiede la presenza di vitamina C come cofattore.
- le Gamma-carbossilasi possono richiedere la vitamina K come cofattore. Ciò trasferisce la CO2 e lascia un gruppo dell'acido carbossilico che può legare il calcio. le Gamma-carbossilasi catalizzano la formazione di osteocalcin, che è una proteina responsabile dell'osso che ricostruisce come pure la formazione di protrombina, che è necessaria affinchè il sangue si coaguli.
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