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¿Cuál es un cofactor de la enzima?

Haciendo las reacciones de la vida vaya más rápidamente

En organismos vivos, hay muchas reacciones químicas que ocurren. Estas reacciones tienen muchas diversas funciones, incluyendo la subdivisión de la comida comemos y conseguir energía de la comida analizada. Para facilitar esto, hay un grupo de proteínas conocidas como enzimas.

Las enzimas aceleran (o catalice) estas reacciones químicas, trabajando con solamente un substrato para catalizar una reacción. Muchas enzimas vienen juntas formar los caminos, llevando a una variedad de funciones, tales como contracción del músculo.

Función de la enzima. Haber de imagen: Designua/Shutterstock
Función de la enzima. Haber de imagen: Designua/Shutterstock

Factores adicionales

Algunas enzimas requieren la adición de otra molécula sin proteínas funcionar como una enzima. Éstos se conocen como cofactores, y sin estas enzimas permanezca dentro de las formas inactivas del “apoenzyme”. Una vez que se agrega el cofactor, la enzima se convierte en el “holoenzyme activo”.

Los cofactores pueden ser iones, tales como iones del cinc y del hierro, o moléculas orgánicas, tales como vitaminas o moléculas vitamina-derivadas. Muchos de estos cofactores sujetarán cerca del punto de enlace del substrato para facilitar el atascamiento del substrato a la enzima. Los cofactores se pueden clasificar como “grupos prostéticos” o “coenzimas” dependiendo de cómo están limitados apretado a la enzima; las coenzimas atan más flojo a la enzima, y se modifican así durante la reacción enzimática, mientras que los grupos prostéticos están limitados más apretado a la enzima y no modificados.

Grupos prostéticos

Éstos pueden ser iones, tales como iones de Zn2+ usados en las enzimas de la deshidrogenasa o los iones de Fe2+ usados en fosfatasas alcalinas. Las moléculas tales como tryptophylquinone del triptófano (TTQ) actúan como grupo prostético en las reacciones catalizadas por la deshidrogenasa de la metilamina. Otra molécula, dinucleótido de la adenina del flavin (FAD), se puede rehacer durante la reacción enzimática, y por lo tanto se puede considerar para ser un grupo prostético pues su concentración total no cambia.

Moléculas de traslación por el uso de coenzimas

Algunas coenzimas transferirán una molécula durante la reacción enzimática. Por ejemplo, la coenzima A transfiere grupos del acil. El pirofosfato de la tiamina es otra coenzima, que transfiere los aldehidos. El fosfato del piridoxal transfiere los grupos aminados, la biotina transfiere el dióxido de carbono (CO2) y las coenzimas de la carbamida transfieren a grupos alkílicos. Otras coenzimas, tales como dinucleótido de la adenina de la nicotina (NAD), la coenzima Q y NOVEDAD transfieren electrones o los átomos de hidrógeno.

De las vitaminas a los cofactores

Los cofactores basados vitamina son esenciales para los procesos tales como producción de la visión, de la coagulación de la sangre y de la hormona.

  • Retiniana, la versión del aldehido de la vitamina A, es cofactores para los opsins que están presentes en el aro. Opsins es las apoproteínas que son responsables de la visión; el rhodopsin es necesario para la visión de la oscuro-luz, y el iodopsin es necesario para la visión de la brillante-luz y de color.
  • El pirofosfato de la tiamina, mencionado anteriormente, es una coenzima derivada de la tiamina, o de la vitamina B1. El pirofosfato de la tiamina es un cofactor en las enzimas que catalizan reacciones oxidativas de la descarboxilación y del transketolase.
  • La riboflavina, o la vitamina B2, es el precursor no sólo para la NOVEDAD pero también el mononucleótido del flavin (FMN). Como se mencionó anteriormente, la NOVEDAD transfiere electrones, y éste es también el caso para FMN. Estas coenzimas también llevan los átomos de hidrógeno para las reacciones de la oxidación en el ciclo de ácido cítrico y la cadena de transporte del electrón.
  • La vitamina B6 da lugar al fosfato del piridoxal de las coenzimas y al fosfato de la piridoxamina. Tanto como 120 enzimas requiera una de estas coenzimas como cofactores; éstos incluyen decarboxilasas, dehidratasas, desulfydrases, racemases, synthases, y las aminotransferasas. El fosfato del piridoxal y el fosfato de la piridoxamina también están implicados en la avería de los aminoácidos, los bloques huecos de proteínas.
  • La vitamina B12, o la cobalamina, se modifica para convertirse en el methylcobalamin y el deoxyadenosylcobalamin de las coenzimas. Estas coenzimas se requieren en las enzimas que cambian la homocisteina a la metionina, un aminoácido, y en la oxidación de aminoácidos y de ácidos grasos. Así como esto, estas coenzimas ayudan al retiro de un grupo metílico del folato metílico, que es necesario regenerar el tetrahydrofolate, otra coenzima.
  • El ácido ascórbico, o la vitamina C, se utiliza como cofactor en hydroxylases. Una hidroxilasa que necesita vitamina C es la enzima que catalizan la hidroxilación de la prolina y de la lisina, dos aminoácidos. Esto crea interconexiones en el colágeno, haciendo su establo de la estructura. La formación de ácidos de bilis del colesterol también requiere la presencia de vitamina C como cofactor.
  • las Gamma-carboxilasas pueden requerir la vitamina K como cofactor. Esto transfiere el CO2, y deja un grupo del ácido carboxílico que pueda atar el calcio. las Gamma-carboxilasas catalizan la formación de osteocalcin, que es una proteína responsable del hueso que remodela, así como la formación de protrombina, que es necesaria para que coagule la sangre.

Fuentes

Further Reading

Last Updated: Aug 23, 2018

Dr. Maho Yokoyama

Written by

Dr. Maho Yokoyama

Dr. Maho Yokoyama is a researcher and science writer. She was awarded her Ph.D. from the University of Bath, UK, following a thesis in the field of Microbiology, where she applied functional genomics to Staphylococcus aureus . During her doctoral studies, Maho collaborated with other academics on several papers and even published some of her own work in peer-reviewed scientific journals. She also presented her work at academic conferences around the world.

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