Quel est le réseau de transport d'électron ?

Le réseau de transport d'électron est composé d'une suite de réactions enzymatiques dans la membrane intérieure des mitochondries, qui sont des organelles de cellules qui relâchent et enregistrent l'énergie pour tous les besoins physiologiques.

Pendant que des électrons sont réussis par le réseau par une suite de réactions d'oxydation/réduction, de l'énergie est relâchée, produisant un gradient des ions d'hydrogène, ou des protons, en travers de la membrane. Le gradient de proton fournit l'énergie pour effectuer l'ATP, qui est employé dans la phosphorylation oxydante.

Représentation schématique du réseau de transfert d
Représentation schématique du réseau de transfert d'électron par l'intermédiaire des réactions chemiosmotic. Crédit d'image : Ellepigrafica/Shutterstock

Les réactions du réseau de transport d'électron sont effectuées par une suite de protéines de membrane et de molécules organiques. Elles sont arrangées dans quatre composés. Dans les eucaryotes, le réseau de transport d'électron est situé dans la membrane mitochondriale intérieure. Dans les prokaryotes, il est situé dans la membrane de plasma.

Les électrons déménagent par le réseau de transport d'électron d'un plus élevé à la condition d'énergie inférieure. Le desserrage d'énergie déménage des protons par des glissières dans les protéines de membrane, les entrant dans l'espace intérieur de membrane. Ceci mène à un habillage franchement - des protons chargés, qui produit un potentiel électrique en travers de la membrane.

Les réactions du réseau de transport d'électron concernent plusieurs grands composés de protéine de membrane dans la membrane mitochondriale intérieure. Certains sont décrits ci-dessous.

Le composé de déshydrogénase de nadh

Le composé de déshydrogénase de nadh (le composé I) contient plus de 40 polypeptides. Il transfère des électrons à partir du nadh au coenzyme Q10. La réaction commence quand le nadh grippe au composé I, virant deux électrons sur le groupement prosthétique de mononucléotide (FMN) de flavin, ayant pour résultat la formation de FMNH2. Les électrons sont alors transférés par des boîtiers de fer-soufre au coenzyme Q10. Le changement de la condition redox de la protéine induit une modification conformationnelle, causant les quatre ions d'hydrogène d'être pompés dans l'espace intérieur de membrane. Quatre protons sont ainsi transportés en travers de la membrane dans la réaction.

Déshydrogénase de succinate (composé II)

La déshydrogénase de succinate, également connue sous le nom de réductase de succinate-CoQ, reçoit des électrons dans le gisement de quinone du succinate et les vire sur à Q. Complex II a quatre sous-unités. Le composé II fait fonctionner le parallèle à l'I. complexe. Cependant, aucun proton n'est transporté dans l'espace d'intermembrane. Cette enzyme participe également au cycle d'acide tricarboxylique (acide citrique) aussi bien.

Le composé du cytochrome b-c1

Le composé du cytochrome b-c1 (le composé III), a 11 réseaux de polypeptide et fonctionnements comme dimère, et est également connu comme coenzyme Q : c-oxydoréductase de cytochrome ou réductase du cytochrome c. Trois groupes de heme sont trouvés dans chaque monomère, limite aux cytochromes et une protéine de fer-soufre. Le fonctionnement du composé b-c1 est par l'intermédiaire d'un mécanisme de Q-cycle. Il catalyse la réduction du cytochrome c par l'oxydation du coenzyme Q tout en pompant 4 protons de la modification mitochondriale à l'espace d'intermembrane. Des mutations du composé III sont associées à l'intolérance d'exercice et à quelques troubles de multisystème.

Cytochrome C oxydase

Le cytochrome C oxydase est la dernière opération dans le réseau de transport d'électron. Il fonctionne comme dimère de s, avec du chaque monomère contenant 13 réseaux différents de polypeptide, y compris deux cytochromes et deux atomes de cuivre. Il reçoit deux électrons de deux molécules du cytochrome c et leur réussit quatre à la fois à l'oxygène. Les mutations du cytochrome C oxydase peuvent mener aux troubles métaboliques sévères. Les utilisations de réaction d'oxydase de cytochrome environ 90 pour cent de l'oxygène repris par la plupart des cellules.

Cytochrome C oxydase, sous-unité Vb, une sous-unité de composé mitochondrial de cytochrome C oxydase, un composé enzymatique oligomère qui est une composante du composé de chaîne respiratoire. rendu 3d. Crédit d
Cytochrome C oxydase, sous-unité Vb, une sous-unité de composé mitochondrial de cytochrome C oxydase, un composé enzymatique oligomère qui est une composante du composé de chaîne respiratoire. rendu 3d. Crédit d'image : ibreakstock/Shutterstock

Désaccoupler

Le transport d'électron peut être désaccouplé de la synthèse d'ATP par l'utilisation de certains agents ou de quelques procédés naturels. Quelques cellules graisseuses spécialisées, connues sous le nom de graisse brune, désaccouplent le réseau de transport d'électron afin de dissiper l'énergie comme chaleur. Ce fait par une protéine de transport qui déménage des protons en bas du gradient électrochimique, dérivant la synthase d'ATP. Les cellules oxydent leurs grosses mémoires rapidement, produisant la chaleur. Hibernant des animaux et des bébés humains nouveau-nés ont la graisse brune.

Sources

  1. Biologie moléculaire de la cellule, 4ème édition, https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK26904/
  2. La déshydrogénase de la chaîne respiratoire nadh (composé I) des mitochondries, onlinelibrary.wiley.com/doi/pdf/10.1111/j.1432-1033.1991.tb15945.x
  3. Le composé du cytochrome bc-1 : fonctionnement dans le cadre de structure, www.annualreviews.org/.../annurev.physiol.66.032102.150251
  4. http://www.life.illinois.edu/crofts/bioph354/succ_dh.html

[Davantage de relevé : Mitochondries]

Last Updated: Feb 26, 2019

Dr. Catherine Shaffer

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Dr. Catherine Shaffer

Catherine Shaffer is a freelance science and health writer from Michigan. She has written for a wide variety of trade and consumer publications on life sciences topics, particularly in the area of drug discovery and development. She holds a Ph.D. in Biological Chemistry and began her career as a laboratory researcher before transitioning to science writing. She also writes and publishes fiction, and in her free time enjoys yoga, biking, and taking care of her pets.

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