Che cosa è la catena di trasporto dell'elettrone?

La catena di trasporto dell'elettrone è compresa una serie di reazioni enzimatiche all'interno della membrana interna dei mitocondri, che sono organelli delle cellule che rilasciano e memorizzano l'energia per tutti i bisogni fisiologici.

Mentre gli elettroni sono passati attraverso la catena da una serie di reazioni dell'ossidazione/riduzione, l'energia è rilasciata, creante un gradiente degli idrogenioni, o dei protoni, attraverso la membrana. Il gradiente del protone fornisce l'energia per fare il trifosfato di adenosina, che è utilizzato nella fosforilazione ossidativa.

Rappresentazione schematica della catena del trasferimento di elettroni via le reazioni chemiosmotic. Credito di immagine: Ellepigrafica/Shutterstock
Rappresentazione schematica della catena del trasferimento di elettroni via le reazioni chemiosmotic. Credito di immagine: Ellepigrafica/Shutterstock

Le reazioni della catena di trasporto dell'elettrone sono effettuate da una serie di proteine della membrana e di molecole organiche. Sono sistemate in quattro complessi. In eucarioti, la catena di trasporto dell'elettrone è situata nella membrana mitocondriale interna. In prokaryotes, è situata all'interno della membrana di plasma.

Gli elettroni si muovono attraverso la catena di trasporto dell'elettrone da un più alto verso lo stato di energia più bassa. La versione di energia muove i protoni attraverso i canali nelle proteine della membrana, entrante li nello spazio interno della membrana. Ciò piombo positivamente ad un'accumulazione - dei protoni fatti pagare, che crea un potenziale elettrico attraverso la membrana.

Le reazioni della catena di trasporto dell'elettrone comprendono parecchi grandi complessi della proteina della membrana all'interno della membrana mitocondriale interna. Alcuni sono descritti qui sotto.

Il complesso della deidrogenasi del NADH

Il complesso della deidrogenasi del NADH (complesso I) contiene più di 40 polipeptidi. Trasferisce gli elettroni dal NADH al coenzima Q10. La reazione comincia quando il NADH lega al complesso I, trasferendo due elettroni al gruppo prostetico (FMN) del mononucleotide di flavin, con conseguente formazione di FMNH2. Gli elettroni poi sono trasferiti attraverso i cluster dello ferro-zolfo al coenzima Q10. Il cambiamento nello stato redox della proteina induce un cambiamento conformazionale, inducente i quattro idrogenioni ad essere pompato nello spazio interno della membrana. Quattro protoni sono trasportati così attraverso la membrana nella reazione.

Deidrogenasi del succinato (complesso II)

La deidrogenasi del succinato, anche conosciuta come la riduttasi del succinato-CoQ, riceve gli elettroni nel raggruppamento del chinone da succinato e li trasferisce a Q. Complex II ha quattro sottounità. Il complesso II gestisce la parallela al I. complesso. Tuttavia, nessun protone è trasportato nello spazio del intermembrane. Questo enzima egualmente partecipa al ciclo dell'acido tricarbossilico (acido citrico) pure.

Il complesso del citocromo b-c1

Il complesso del citocromo b-c1 (complesso III), ha 11 catene del polipeptide e funzione come dimero ed egualmente è conosciuto come coenzima Q: c-ossidoriduttasi del citocromo o riduttasi del citocromo c. Tre gruppi del heme sono trovati all'interno di ogni monomero, del limite ai citocromi e di una proteina dello ferro-zolfo. La funzione del complesso b-c1 è via un meccanismo del Q-ciclo. Catalizza la riduzione del citocromo c dall'ossidazione di coenzima Q mentre pompa 4 protoni dalla matrice mitocondriale allo spazio del intermembrane. Le mutazioni del complesso III sono associate con intolleranza di esercizio ed alcuni disordini di sistema multiplo.

Ossidasi del citocromo c

L'ossidasi del citocromo c è l'ultimo punto nella catena di trasporto dell'elettrone. Funziona come dimero di s, con ogni monomero che contiene 13 catene differenti del polipeptide, compreso due citocromi e due atomi di rame. Accetta due elettroni da due molecole del citocromo c e passa loro quattro per volta ad ossigeno. Le mutazioni dell'ossidasi del citocromo c possono piombo ai disordini metabolici severi. Gli usi di reazione dell'ossidasi del citocromo circa 90 per cento dell'ossigeno preso dalla maggior parte delle celle.

Ossidasi del citocromo c, sottounità Vb, un sottounità del complesso mitocondriale dell
Ossidasi del citocromo c, sottounità Vb, un sottounità del complesso mitocondriale dell'ossidasi del citocromo c, un complesso enzimatico oligomerico che è una componente del complesso a catena respiratorio. rappresentazione 3d. Credito di immagine: ibreakstock/Shutterstock

Disgiungere

Il trasporto dell'elettrone può essere disgiunto dalla sintesi del trifosfato di adenosina con l'uso degli agenti sicuri o di alcuni trattamenti naturali. Alcune celle grasse specializzate, conosciute come grasso marrone, disgiungono la catena di trasporto dell'elettrone per dissipare l'energia come calore. Ciò fa attraverso una proteina di trasporto che muove i protoni giù il gradiente elettrochimico, oltrepassante la sintasi del trifosfato di adenosina. Le celle ossidano rapido le loro memorie grasse, producendo il calore. Ibernando gli animali ed i bambini umani neonati hanno grasso marrone.

Sorgenti

  1. Biologia molecolare della cella, quarta edizione, https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK26904/
  2. La deidrogenasi della respiratorio-catena NADH (complesso I) dei mitocondri, https://onlinelibrary.wiley.com/doi/pdf/10.1111/j.1432-1033.1991.tb15945.x
  3. Il complesso del citocromo bc-1: funzione nel contesto della struttura, https://www.annualreviews.org/doi/full/10.1146/annurev.physiol.66.032102.150251?url_ver=Z39.88-2003&rfr_id=ori%3Arid%3Acrossref.org&rfr_dat=cr_pub%3Dpubmed&
  4. http://www.life.illinois.edu/crofts/bioph354/succ_dh.html

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Last Updated: Feb 26, 2019

Dr. Catherine Shaffer

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Dr. Catherine Shaffer

Catherine Shaffer is a freelance science and health writer from Michigan. She has written for a wide variety of trade and consumer publications on life sciences topics, particularly in the area of drug discovery and development. She holds a Ph.D. in Biological Chemistry and began her career as a laboratory researcher before transitioning to science writing. She also writes and publishes fiction, and in her free time enjoys yoga, biking, and taking care of her pets.

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