¿Cuál es la cadena de transporte del electrón?

La cadena de transporte del electrón se comprende de una serie de reacciones enzimáticas dentro de la membrana interna de las mitocondrias, que son los organelos de la célula que liberan y salvan la energía para todas las necesidades fisiológicas.

Mientras que los electrones son pasados a través de la cadena por una serie de reacciones de la oxidación-reducción, la energía se libera, creando un gradiente de iones hidrogenados, o de protones, a través de la membrana. El gradiente del protón ofrece energía para hacer el ATP, que se utiliza en la fosforilación oxidativa.

Representación esquemática de la cadena de la transferencia del electrón vía reacciones chemiosmotic. Haber de imagen: Ellepigrafica/Shutterstock
Representación esquemática de la cadena de la transferencia del electrón vía reacciones chemiosmotic. Haber de imagen: Ellepigrafica/Shutterstock

Las reacciones de la cadena de transporte del electrón son realizadas por una serie de proteínas de la membrana y de moléculas orgánicas. Se arreglan en cuatro complejos. En eucariotas, la cadena de transporte del electrón está situada en la membrana mitocondrial interna. En prokaryotes, está situada dentro de la membrana de plasma.

Los electrones se mueven a través de la cadena de transporte del electrón desde un más alto al estado de una energía más inferior. La baja de la energía mueve los protones a través de los canales en las proteínas de la membrana, trasladándose las al espacio interno de la membrana. Esto lleva a una acumulación positivo - de protones cargados, que crea un potencial eléctrico a través de la membrana.

Las reacciones de la cadena de transporte del electrón implican varios complejos grandes de la proteína de la membrana dentro de la membrana mitocondrial interna. Algunos son descritos más abajo.

El complejo de la deshidrogenasa del NADH

El complejo de la deshidrogenasa del NADH (complejo I) contiene más de 40 polipéptidos. Transfiere electrones del NADH a la coenzima Q10. La reacción comienza cuando el NADH ata al complejo I, transfiriendo dos electrones al grupo prostético (FMN) del mononucleótido del flavin, dando por resultado la formación de FMNH2. Los electrones entonces se transfieren a través de atados del hierro-azufre a la coenzima Q10. El cambio en el estado redox de la proteína induce un cambio conformacional, haciendo los cuatro iones hidrogenados ser bombeado en el espacio interno de la membrana. Cuatro protones se transportan así a través de la membrana en la reacción.

Deshidrogenasa del succcinato (complejo II)

La deshidrogenasa del succcinato, también conocida como reductasa del succcinato-CoQ, recibe electrones en el centro común de la quinona del succcinato y los transfiere a Q. Complex II tiene cuatro subunidades. El complejo II opera paralelo al I. complejo. Sin embargo, no se transporta ningunos protones en el espacio del intermembrane. Esta enzima también participa en el ciclo del ácido tricarboxílico (ácido cítrico) también.

El complejo del citocromo b-c1

El complejo del citocromo b-c1 (el complejo III), tiene 11 cadenas del polipéptido y funciones como dimero, y también se conoce como coenzima Q: c-óxidorreductasa del citocromo o reductasa del citocromo c. Tres grupos del heme se encuentran dentro de cada monómero, del salto a los citocromos y de una proteína del hierro-azufre. La función del complejo b-c1 está vía un mecanismo del Q-ciclo. Cataliza la reducción del citocromo c por la oxidación de la coenzima Q mientras que bombea 4 protones de la matriz mitocondrial al espacio del intermembrane. Las mutaciones del complejo III se asocian a intolerancia del ejercicio y a algunos desordenes del multisistema.

Oxidasis del citocromo c

La oxidasis del citocromo c es el paso pasado en la cadena de transporte del electrón. Funciona como el dimero de s, con cada monómero conteniendo 13 diversas cadenas del polipéptido, incluyendo dos citocromos y dos átomos de cobre. Valida dos electrones a partir de dos moléculas del citocromo c y les pasa cuatro al mismo tiempo al oxígeno. Las mutaciones de la oxidasis del citocromo c pueden llevar a los desordenes metabólicos severos. Las aplicaciones de la reacción de la oxidasis del citocromo el cerca de 90 por ciento del oxígeno tomado por la mayoría de las células.

Oxidasis del citocromo c, subunidad Vb, una subunidad del complejo mitocondrial de la oxidasis del citocromo c, un complejo enzimático oligomérico que es un componente del complejo de cadena respiratorio. representación 3d. Haber de imagen: ibreakstock/Shutterstock
Oxidasis del citocromo c, subunidad Vb, una subunidad del complejo mitocondrial de la oxidasis del citocromo c, un complejo enzimático oligomérico que es un componente del complejo de cadena respiratorio. representación 3d. Haber de imagen: ibreakstock/Shutterstock

El desacoplar

El transporte del electrón se puede desacoplar de síntesis del ATP con el uso de ciertos agentes o de algunos procesos naturales. Algunas células gordas especializadas, conocidas como grasa marrón, desacoplan la cadena de transporte del electrón para disipar la energía como calor. Esto es realizado a través de una proteína de transporte que mueva los protones abajo del gradiente electroquímico, sobrepasando synthase del ATP. Las células oxidan sus almacenes gordos rápidamente, produciendo calor. Hibernando animales y los bebés humanos recién nacidos tienen grasa marrón.

Fuentes

  1. Biología molecular de la célula, 4ta edición, https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK26904/
  2. La deshidrogenasa del NADH de la respiratorio-cadena (complejo I) de las mitocondrias, https://onlinelibrary.wiley.com/doi/pdf/10.1111/j.1432-1033.1991.tb15945.x
  3. El complejo del citocromo bc-1: función en el contexto de la estructura, https://www.annualreviews.org/doi/full/10.1146/annurev.physiol.66.032102.150251?url_ver=Z39.88-2003&rfr_id=ori%3Arid%3Acrossref.org&rfr_dat=cr_pub%3Dpubmed&
  4. http://www.life.illinois.edu/crofts/bioph354/succ_dh.html

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Last Updated: Feb 26, 2019

Dr. Catherine Shaffer

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Dr. Catherine Shaffer

Catherine Shaffer is a freelance science and health writer from Michigan. She has written for a wide variety of trade and consumer publications on life sciences topics, particularly in the area of drug discovery and development. She holds a Ph.D. in Biological Chemistry and began her career as a laboratory researcher before transitioning to science writing. She also writes and publishes fiction, and in her free time enjoys yoga, biking, and taking care of her pets.

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