Faixa clara a:
O cristalografia do raio X e a espectroscopia da ressonância magnética (NMR) nuclear são duas técnicas usadas para estudar estruturas atômicas.
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Equipamento científico do cristalografia do raio X usado para resolver a estrutura tridimensional de moléculas biológicas tais como proteínas e ADN - crédito de imagem: Gregory A. Pozhvanov/Shutterstock
A diferença principal entre estas ferramentas é que o cristalografia do raio X usa raios X para determinar a estrutura tridimensional de um cristal, visto que a espectroscopia NMR usa campo magnèticos locais fortes para analisar o alinhamento dos núcleos em um átomo.
Mostruário automático do espectrómetro NMR carregado com as amostras para a análise. Crédito de imagem: Smereka/Shutterstock
Embora o cristalografia diferente, do raio X e a espectroscopia NMR são considerados técnicas complementares. O grau a que se complementam, contudo, tem sido debatido por muito tempo na comunidade científica. Por exemplo, o cristalografia fornece a melhor definição estrutural do que a espectroscopia? As proteínas que são favoráveis à análise NMR de sua estrutura cristalizam-se bem?
Cada técnica prima onde a outro não faz, significando que são extremamente complementares porque métodos espectroscópicas da análise de alta resolução da estrutura e da função da proteína.
Estão abaixo uma breve comparação das duas técnicas, e seus pontos fortes e fracos.
Vantagens do cristalografia do raio X contra a espectroscopia NMR
As vantagens do cristalografia do raio X incluem:
- O cristalografia do raio X fornece uma vista bidimensional que dê uma indicação da estrutura tridimensional de um material
- Relativamente barato e simples
- Útil para grandes estruturas: Não limitado pelo tamanho ou pelo peso atômico.
- Pode render a definição atômica alta.
As vantagens da espectroscopia NMR incluem:
- Técnica dinâmica
- Não-destrutivo e não invasor
- As estruturas tridimensionais em seu estado natural podem ser medidas directamente na solução
- Pode fornecer introspecções originais na dinâmica e em interacções intramolecular.
- A definição tridimensional macromolecular da estrutura pode ser tão baixa quanto o nanômetro secundário.
Desvantagens do cristalografia do raio X e da espectroscopia NMR
As desvantagens do cristalografia do raio X incluem:
- A amostra deve ser cristalizável
- Os tipos de amostra que podem ser analisados são limitados. Em particular, as proteínas da membrana e as grandes moléculas são difíceis de cristalizar-se, devido a seus grande peso molecular e solubilidade relativamente deficiente
- Um único cristal organizado deve ser obtido para produzir a difracção desejada
- método Não-dinâmico devido à preparação das amostras e da cristalização. Somente uma análise tridimensional estática é produzida
- O cristalografia do raio X limitou pedidos para estudos das amostras biológicas devido às edições acima mencionadas.
As desvantagens da espectroscopia NMR incluem:
- A aplicação de NMR na grande análise da biomolécula é limitada pela complicação e pela dificuldade da interpretação das biomoléculas com grande peso molecular
- As grandes quantidades de amostras puras são necessários conseguir um sinal aceitável ao nível de ruído
- Altamente sensível ao movimento. Isto pode conduzir para sinalizar distorções nos produtos manufacturados
- O campo alto-magnético pode causar problemas com o outro equipamento em um laboratório. Conseqüentemente, as precauções extra podem precisar de ser tomado, especialmente se o espaço de funcionamento é limitado.
Para a análise atômica e da proteína, o cristalografia do raio X e a espectroscopia NMR representam dois dos melhores métodos disponíveis. Este artigo foi uma breve introdução às vantagens e às desvantagens destes métodos complementares.
Fontes
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