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Uma técnica nova para projetar cristais da proteína está ajudando cientistas figura para fora as estruturas tridimensionais de algumas moléculas biológicas importantes

Uma técnica nova para projetar cristais da proteína está ajudando cientistas figura para fora as estruturas tridimensionais de algumas moléculas biológicas importantes, incluindo uma proteína chave do praga cuja a estrutura iluda pesquisadores até aqui. A técnica, desenvolvida com apoio do Instituto Nacional das Ciências Médicas Gerais (NIGMS) dos Institutos de Saúde Nacionais (NIH), promessas de ajudar companhias farmacéuticas a desenvolver umas drogas mais eficazes para tratar várias doenças por moléculas defactura “coube” a forma de uma proteína.

Caracterizado no artigo de tampa da introdução De abril de 2004 da Estrutura, a Universidade do pesquisador Zygmunt Derewenda da Faculdade de Medicina de Virgínia, Ph.D., descreve como seu grupo podia persuadir determinadas proteínas para se cristalizar com cuidado alterando suas superfícies usando “mutagêneses visadas.” De facto, a técnica substitui um ácido aminado pequeno com certeza os grandes. Isto encolhe eficazmente grupos volumosos de átomos nas superfícies da proteína que puderam de outra maneira impedir que as proteínas se cristalizem.

“A fim determinar uma estrutura de alta resolução de uma proteína, nós precisamos de estudá-la em seu formulário de cristal,” Derewenda explicamos. “Contudo muitas proteínas não se cristalizam facilmente, ou mesmo de todo, com técnicas de laboratório actuais. Usando nossa aproximação, nós podemos agora fazer algum destas proteínas mais favorável à cristalização sem seriamente afetar sua estrutura ou função total.”

Já, a técnica de cristal da engenharia ajudou a resolver as estruturas de algumas proteínas particularmente teimosos, incluindo o antígeno assim chamado de V de pestis de Yersinia, a bactéria que causa o praga. Apesar das tentativas numerosas, os pesquisadores tinham sido mal sucedidos em destravar os segredos desta proteína, que joga um papel chave na capacidade da bactéria para causar o praga. Trabalhando com grupo de Derewenda, David S. Waugh, Ph.D., do Instituto Nacional para o Cancro do NIH em Frederick, DM., podia cristalizar a proteína e determinar então sua estrutura pela difracção de Raio X. (Os resultados foram publicados na introdução De fevereiro de 2004 da Estrutura.)

Outras grandes moléculas biológicas cujas as estruturas eram recentemente agradecimentos resolvidos à técnica nova incluem um ubiquitin de contenção complexo da proteína importante, que seja envolvido em uma vasta gama de processos celulares (descobertos por uma equipa de investigação conduzida por James H. Hurley, Ph.D., do Instituto Nacional do NIH do Diabetes e Digestivo e das Doenças Renais). A técnica foi usada igualmente por uma equipe em Laboratórios de Investigação de Merck para render uma estrutura muito mais exacta de um alvo anticanceroso potencial da droga chamado insulina-como o receptor do crescimento factor-1.

A Revelação da técnica foi tornada possível financiando da Iniciativa da Estrutura da Proteína de NIGMS (PSI)--um projecto ambicioso de 10 anos, lançado em 2000, visado dramàtica reduzir a época e o custo de resolver estruturas da proteína. Os pesquisadores da LIBRA POR POLEGADA QUADRADA em todo o mundo estão trabalhando agora para determinar experimental as estruturas dos milhares de proteínas, usando sistemas altamente automatizados, e para produzir ferramentas por computador para finalmente modelar a estrutura de toda a proteína de sua soletração genética, ou de seqüência.

“Este método da cristalização tem o potencial transformar-se uma nova ferramenta poderosa para a biologia estrutural e é um grande exemplo do tipo da inovação que a Iniciativa da Estrutura da Proteína é pretendida promover,” disse o director Jeremy M. Icebergue de NIGMS, o Ph.D. “Tecnologias tais como este é crucial a realizar a promessa da biologia estrutural e a acelerar a revelação de umas medicinas mais eficazes para tratar doenças novas e reemirjindo.”