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Una nueva técnica para dirigir cristales de la proteína está ayudando a científicos imagina las estructuras tridimensionales de algunas moléculas biológicas importantes

Una nueva técnica para dirigir cristales de la proteína está ayudando a científicos imagina las estructuras tridimensionales de algunas moléculas biológicas importantes, incluyendo una proteína dominante de la plaga cuya estructura ha eludido a investigadores hasta ahora. La técnica, desarrollada con el soporte del Instituto Nacional de las Ciencias Médicas Generales (NIGMS) de los Institutos de la Salud Nacionales (NIH), las promesas de ayudar a las compañías farmacéuticas a desarrollar drogas más efectivas para tratar diversas enfermedades por las moléculas de personalización-fabricación “ajustó” la dimensión de una variable de una proteína.

Ofrecido en el artículo de tapa de la aplicación De abril de 2004 la Estructura, la Universidad del investigador Zygmunt Derewenda, Ph.D. de la Facultad de Medicina de Virginia, describe cómo su grupo podía engatusar ciertas proteínas para cristalizar cuidadosamente alterando sus superficies usando “mutagénesis apuntada.” En efecto, la técnica substituye un pequeño aminoácido con certeza los grandes. Esto encoge efectivo grupos abultados de átomos en las superficies de la proteína que pudieron evitar de otra manera que las proteínas cristalicen.

“Para determinar una estructura de alta resolución de una proteína, necesitamos estudiarla en su formulario cristalino,” Derewenda explicamos. “Con Todo muchas proteínas no cristalizan fácilmente, o aún en absoluto, con técnicas de laboratorio actuales. Usando nuestra aproximación, podemos ahora hacer alguno de estas proteínas más favorable a la cristalización sin seriamente afectar a su estructura o función total.”

Ya, la técnica cristalina de la ingeniería ha ayudado a resolver las estructuras de algunas proteínas determinado obstinadas, incluyendo el supuesto antígeno de V de los pestis de Yersinia, la bacteria que causa la plaga. A Pesar De tentativas numerosas, los investigadores habían sido fracasados en abrir los secretos de esta proteína, que desempeña un papel dominante en la capacidad de la bacteria de causar la plaga. Trabajando con el grupo de Derewenda, David S. Waugh, Ph.D., del Instituto Nacional del Cáncer del NIH en Frederick, Md., podía cristalizar la proteína y después determinar su estructura por la difracción de Radiografía. (Los resultados fueron publicados en la aplicación De febrero de 2004 la Estructura.)

Otras moléculas biológicas grandes cuyas estructuras eran recientemente gracias resueltos a la nueva técnica incluyen un ubiquitin que contiene complejo de la proteína importante, que está implicado en una amplia gama de procesos celulares (descubiertos por un equipo de investigación llevado por James H. Hurley, Ph.D., del Instituto Nacional del NIH de la Diabetes y de las Enfermedades Digestivas y de Riñón). La técnica también fue utilizada por personas en los Laboratorios de Investigación de Merck para rendir una estructura mucho más exacta de una meta anticáncer potencial de la droga llamada insulina-como el receptor del incremento factor-1.

El Revelado de la técnica fue hecho posible financiando de la Iniciativa de la Estructura de la Proteína de NIGMS (PSI)--un proyecto de diez años ambicioso, puesto en marcha en 2000, dirigido dramáticamente a reducir la época y el costo de resolver las estructuras de la proteína. Los investigadores de la PSI en todo el mundo ahora están trabajando para determinar las estructuras de millares de proteínas experimental, usando sistemas altamente automatizados, y para producir las herramientas computarizadas para final modelar la estructura de cualquier proteína de su deletreo genético, o de serie.

“Este método de la cristalización tiene el potencial de convertirse en una nueva herramienta potente para la biología estructural y es un gran ejemplo de la clase de innovación que la Iniciativa de la Estructura de la Proteína se piensa para fomentar,” dijo a director Jeremy M. Berg de NIGMS, el Ph.D. “Tecnologías tales como esto es crucial a realizar la promesa de la biología estructural y a acelerar el revelado de un remedio más efectivo para tratar nuevas y que reaparecen enfermedades.”