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Plus près de comprendre le fonctionnement d'une protéine liée à une forme héritée de la dystonie de trouble des mouvements

Une équipe aboutie par des chercheurs à l'École de Médecine d'université de Washington à St Louis est une opération plus près de comprendre le fonctionnement d'une protéine liée à une forme héritée de la dystonie de trouble des mouvements.

La protéine, torsinA, est défectueuse dans les patients présentant DYT1 la dystonie, un état hérité qui entraîne les mouvements incontrôlables dans les membres et le torse. Apprendre quel torsinA fait pourrait être une étape importante vers développer une demande de règlement pour le trouble.

« L'espoir est cela qui comprend autant de formes de dystonie comme nous pouvons vouloir donnons nous que de l'aperçu de la façon dont nous pourrions traiter des troubles des mouvements généralement, » dit Phyllis I. Hanson, M.D., Ph.D., professeur adjoint de biologie cellulaire et de physiologie et chercheur de sénior pour l'étude. « Toutes les analyses neuves pourraient également être utiles pour comprendre des dystonies secondaires. Ce sont des conditions en lesquelles la dystonie est une complication d'un autre trouble, tel que la maladie de Parkinson. »

L'étude est procurable dans l'édition en ligne tôt des démarches de l'académie nationale des sciences et apparaîtra dans l'édition imprimée du 18 mai du tourillon.

Selon la fondation de recherches de dystonie, approximativement 300.000 Américains ont une certaine forme de dystonie primaire. La dystonie est un trouble des mouvements neurologique caractérisé par les contractions musculaires involontaires qui forcent certaines parties du fuselage dans anormal, parfois douloureux, des mouvements ou des positions. La dystonie peut affecter n'importe quelle partie du fuselage comprenant les armes et les pattes, liaison, col, paupières, face ou cordes vocales. Affects de la dystonie DYT1 environ 10.000 Américains.

Le co-auteur Xandra Breakefield, Ph.D., professeur de la neurologie à l'Université de Harvard, a abouti l'équipe qui a recensé le gène pour la dystonie DYT1 en 1997. Les chercheurs plus tard ont trouvé que le gène effectue le torsinA. L'étude de la structure des torsinA a proposé qu'elle appartienne à une famille des protéines connues sous le nom de protéines d'atpase d'AAA+. Cette famille de protéines aide type des cellules à réutiliser des moyens en décomposant des ensembles d'autres protéines et molécules dans leurs composantes, comme désassembler un véhicule pour la réutilisation de ses pièces.

Hanson, qui étudie le comportement des membranes cellulaires, torsinA précédemment trouvé dans le réticulum endoplasmique, un grand compartiment qui a les succursales qui traversent des régions variées de la cellule.

Pour l'étude neuve, il a conçu les copies défectueuses du gène de torsinA et les a insérées dans les cellules mammifères cultivées. Hanson a conçu un des gènes défectueux pour effectuer une forme du torsinA qui collerait de manière permanente à l'adénosine triphosphate (ATP), une utilisation composée de cellules de déménager l'énergie autour. La décomposition de l'ATP fournit normalement au torsinA beaucoup d'énergie, lui permettant probablement d'effectuer sa fonction principale. Hanson a espéré qu'effectuant le bâton de torsinA à l'ATP l'enfermerait à son site normal d'action, indiquant où dans la cellule la protéine fonctionne habituellement.

Le TorsinA qui a été coincé à l'ATP est entré dans l'enveloppe nucléaire, la partie du réticulum endoplasmique qui entoure le noyau, le compartiment central de la cellule où l'ADN est maintenu.

« A basé sur ce qui est connu au sujet d'autres protéines comme le torsinA, nous figurons ceci signifie que le torsinA démonte probablement quelque chose dans l'enveloppe nucléaire, » Hanson dit. « Les questions sont : Qu'est-ce que c'est démontant et comment est celui important pour la structure normale et le fonctionnement de l'enveloppe nucléaire ? Et comment est que l'activité perturbée par la mutation génétique responsable de la dystonie DYT1 ? »

Des défectuosités en d'autres protéines trouvées dans l'enveloppe nucléaire récent ont été liées à plusieurs maladies, y compris un type de dystrophie musculaire et une neuropathie.

« Comme n'importe quelle autre recherche, ceci la conclusion a ses oppositions, » Hanson dit. « Mais nous pensons qu'il y est susceptible d'être un certain rôle important que le torsinA remplit dans l'enveloppe nucléaire. »

Hanson planification d'autres études pour déterminer le fonctionnement des torsinA.