Avertissement : Cette page est une traduction automatique de cette page à l'origine en anglais. Veuillez noter puisque les traductions sont générées par des machines, pas tous les traduction sera parfaite. Ce site Web et ses pages Web sont destinés à être lus en anglais. Toute traduction de ce site et de ses pages Web peut être imprécis et inexacte, en tout ou en partie. Cette traduction est fournie dans une pratique.

Procédé biologique naturel par lequel les cellules de levure démontent les fibres amyloïdes

Les fibres amyloïdes, ces blocs des protéines plaque plaque qui encrassent les cerveaux des patients d'Alzheimer, ont confondu des scientifiques avec leurs structures robustes. Dans des expériences de laboratoire, elles peuvent supporter la chaleur extrême et les détergents froids et puissants qui estropient la plupart des autres protéines. Les fibres sont en fait si dures que les chercheurs maintenant explorent des voies qu'ils peuvent être employés dans des applications d'industriel de nanoscale. Tandis qu'elles ne sont pas forcément la cause d'Alzheimer, elles sont associées à elle et dans beaucoup d'autres conditions neurologiques, et les chercheurs n'ont pas encore une voie d'envahir ces molécules résilientes.

Cette semaine publiée d'étude dans la publication en ligne anticipée de la Science de tourillon propose que la levure puisse suivre où les scientifiques n'ont pas. La recherche par une équipe au Whitehead Institute pour la recherche biomédicale rend compte d'un procédé biologique naturel par lequel les cellules de levure démontent les fibres amyloïdes.

« Ces protéines sont remarquablement stables, » dit Susan Lindquist, directeur de bouton blanc et chercheur de fil sur le projet. « C'est la première fois que n'importe qui a trouvé tout ce qui peut catalytiquement démonter une fibre amyloïde. »

La conclusion suit des années d'étude qui s'est concentrée sur une protéine Sup35 appelé de levure, une protéine qui aide des cellules à traduire l'information génétique en chaînes de caractères des acides aminés - les synthons de molécules de protéine. Parfois Sup35 forme soudainement les fibres amyloïdes assimilées à ceux trouvées dans les patients d'Alzheimer. En levure, cependant, ceci ne détruit pas la cellule. En revanche, ce fait partie de la biologie normale des cellules, changeant les types de protéines que la cellule effectue - les modifications qui peuvent parfois être avantageuses.

Recherche précédente dans le laboratoire de Lindquist décrit comment une protéine Hsp104 appelé a semblé affecter la capacité de Sup35 de former les fibres amyloïdes. Quand une cellule de levure n'a contenu des montants élevés de Hsp104 ou aucun, les fibres amyloïdes non jamais formées. Mais quand les niveaux Hsp104 étaient petits, les fibres se sont épanouies.

Tandis que ces types de relations entre les produits chimiques ne sont pas inconnus, « il était riposte-intuitif. Les deux hauts niveaux de Hsp104 et l'absence de Hsp104 ont entraîné le même effet. Cela nous a certainement incités à vouloir figurer à l'extérieur ce qui continuait, » dit Lindquist, qui est également un professeur de biologie au MIT. « Il était difficile de proposer une expérience définitive dans une cellule vivante qui expliquerait ce tri de chose. »

Dans ces étude neuve, Lindquist et chercheur post-doctoral James un Sup35 et un Hsp104 d'isolement plus courts. Les voici qui ont vu que les petites quantités de Hsp104 ont catalysé la formation des fibres amyloïdes, mais les grands niveaux de la protéine ont fait réellement dissoudre les fibres.

« Donné leur structure résiliente, le fait qu'une protéine peut démonter ces amyloïdes est remarquable, » dit Lindquist. « Il a des implications énormes pour notre compréhension du procédé de repliement des protéines dans des conditions liées à l'amyloïde. »

Cette recherche peut également contribuer aux scientifiques la compréhension de l'évolution. Les prions, ces protéines infectieuses impliquées en conditions telles que la maladie de la vache folle, sont une sous-classe des amyloïdes. En cellules de levure, Sup35 est techniquement un prion, bien qu'il ne soit pas toxique à la cellule. Beaucoup de chercheurs soupçonnent que parce que des prions ont été tellement bien économisés en levure pour des centaines de milliers d'années, ils doivent servir un certain tri de but évolutionnaire - et c'est où Hsp104 entre.

Hsp104 appartient à une classe des protéines qui parfois sont influencées par des facteurs environnementaux. Il est concevable, plus court explique, qu'une cellule de levure dans un type d'environnement peut remarquer une abondance de Hsp104, qui maintiendrait alors Sup35 de former les fibres amyloïdes dans cette cellule. Mais mis que la cellule dans un environnement différent et le résultat peut être plus de niveau modéré de Hsp104 qui, à leur tour, produirait les fibres amyloïdes dans Sup35, changeant comment cette protéine fonctionne et éventuel modifiant la biologie des cellules. Et parce que ces modifications pourraient alors être transmises aux rétablissements suivants des cellules, ce, la note de scientifiques, serait un exemple d'environnement guidant le processus évolutif.

« C'est une spéculation qui n'a pas été expliquée encore, » dit plus court. « Pour des raisons évidentes il est difficile de prouver n'importe quel argument évolutionnaire. Mais cet article est un signe que ceci pourrait être le cas. »