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Processo biológico natural por que as pilhas de fermento desmontam fibras do amyloid

As fibras do Amyloid, aqueles grupos chapa-como de proteínas que obstruem acima os cérebros dos pacientes de Alzheimer, deixaram perplexo cientistas com suas estruturas robustas. Em experiências do laboratório, podem suportar o calor extremo e os detergentes frios e poderosos que aleijam a maioria outras de proteínas. As fibras são de facto tão resistentes que os pesquisadores agora estão explorando maneiras que podem ser usados em aplicações industriais do nanoscale. Quando não forem necessariamente a causa de Alzheimer, estão associados com ela e com muitas outras circunstâncias neurológicas, e os pesquisadores não têm ainda uma maneira de assaltar estas moléculas resilientes.

Um estudo publicado esta semana na publicação em linha avançada da ciência do jornal sugere que o fermento possa suceder onde os cientistas não têm. A pesquisa por uma equipe no Whitehead Institute para a pesquisa biomedicável relata em um processo biológico natural por que as pilhas de fermento desmontam fibras do amyloid.

“Estas proteínas são notàvel estáveis,” diz Susan Lindquist, director de Whitehead e pesquisador do chumbo no projecto. “Isto é a primeira vez que qualquer um encontrou qualquer coisa que pode catalìtica desmontar uma fibra do amyloid.”

Encontrar segue anos de estudo que focalizou em uma proteína do fermento chamada Sup35, uma proteína que ajude pilhas a traduzir a informação genética em cordas dos ácidos aminados - os blocos de apartamentos de moléculas de proteína. Às vezes Sup35 forma de repente as fibras do amyloid similares àquelas encontradas nos pacientes de Alzheimer. No fermento, contudo, isto não mata a pilha. Um pouco, é parte da biologia normal da pilha, mudando os tipos de proteínas que a pilha faz - as mudanças que podem às vezes ser benéficas.

A pesquisa precedente no laboratório de Lindquist descrito como uma proteína chamou Hsp104 pareceu afectar a capacidade de Sup35 para formar fibras do amyloid. Quando uma pilha de fermento conteve quantidades altas de Hsp104 ou nem um, as fibras do amyloid nunca formaram. Mas quando os níveis Hsp104 eram pequenos, as fibras floresceram.

Quando estes tipos de relacionamentos entre produtos químicos não forem inauditos de, “era contador-intuitivo. Ambos os níveis elevados de Hsp104 e a ausência de Hsp104 causaram o mesmo efeito. Isso fez-nos certamente querer figurar para fora o que estava indo sobre,” diz Lindquist, que é igualmente um professor da biologia no MIT. “Era duro vir acima com uma experiência definitiva em uma pilha viva que explicasse esta meio coisa.”

Nestes estudo novo, Lindquist e pesquisador pos-doctoral James Sup35 e Hsp104 isolados mais curtos. Aqui viram que as pequenas quantidades de Hsp104 catalisaram a formação de fibras do amyloid, mas os grandes níveis da proteína fizeram com realmente que as fibras dissolvessem-se.

“Dado sua estrutura resiliente, o facto de que uma proteína pode desmontar estes amyloids é notável,” diz Lindquist. “Tem implicações enormes para nossa compreensão do processo da dobradura de proteína em circunstâncias amyloid-relacionadas.”

Esta pesquisa igualmente pode contribuir aos cientistas a compreensão da evolução. Os prião, aquelas proteínas infecciosas implicadas nas condições tais como a doença das vacas loucas, são uma subclasse dos amyloids. Em pilhas de fermento, Sup35 é tècnica um prião, embora não seja tóxico à pilha. Muitos pesquisadores suspeitam que porque os prião foram conservados tão bem no fermento para centenas de milhares de anos, devem servir alguma meio finalidade evolucionária - e aquele é o lugar aonde Hsp104 entra.

Hsp104 pertence a uma classe de proteínas que são influenciadas às vezes por factores ambientais. É concebível, mais curto explica, que uma pilha de fermento em um tipo de ambiente pode experimentar uma abundância de Hsp104, que manteria então Sup35 de formar fibras do amyloid nessa pilha. Mas posto que a pilha em um ambiente diferente e no resultado pode ser mais nível moderado de Hsp104 que, por sua vez, criaria fibras do amyloid em Sup35, mudando como essa proteína funciona e finalmente alterando a biologia de pilha. E porque estas mudanças poderiam então ser passadas sobre às gerações subseqüentes de pilhas, este, a nota dos cientistas, seria um exemplo do ambiente que guia o processo evolucionário.

“Esta é a especulação que não foi demonstrada ainda,” diz mais curto. “Por razões óbvias é duro provar todo o argumento evolucionário. Mas este papel é uma indicação que este pôde ser o caso.”