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Quatre éléments indispensables de la machine renforcement de protéine des cellules ne font pas quels scientifiques avaient longtemps supposé

Écrivant dans la question du 28 mai de la Cellule, les chercheurs de Johns Hopkins enregistrent que quatre éléments indispensables de la machine renforcement de protéine des cellules ne font pas quels scientifiques avaient longtemps supposé.

La machine, appelée le ribosome, est une bille de l'ARN (le cousin de l'ADN) entouré par des protéines. Dans l'ARN centrez, des directives génétiques sont affichées, le bon synthon de protéine est ajouté sur un élevage à chaînes, et le réseau est coupé et au moment opportun relâché d'un coup de ciseaux.

Mais tandis que les chercheurs ont longtemps su que le ribosome établit des protéines, peu est compris au sujet d'exact comment il ajoute aux protéines croissantes et comment il relâche le produit fini.

Dans la chasse pour ces petits groupes, les scientifiques se sont concentrés sur quatre synthons d'ARN, ou nucléotides, profonds dans la machine qui sont identiques dans chaque substance, des bactéries aux êtres humains. Puisqu'ils se reposent où le réseau de protéine est établi réellement, ceux-ci les nucléotides « universellement économisés » dans le ribosome ont été pensés pour aider ce procédé.

Inopinément, les chercheurs de Johns Hopkins ont découvert que ces quatre nucléotides ne sont pas importants pour établir la protéine, mais aident au lieu à relâcher le produit fini. Dans des expériences de laboratoire, les chercheurs ont constaté que les ribosomes avec ces endroits principaux changés pourraient remonter des protéines ainsi que des ribosomes normaux, mais ont laissé aller du produit fini beaucoup plus lentement.

« La Plupart Des scientifiques ont dit que ces quatre nucléotides doivent être critiques pour la synthèse de la protéine croissante à cause de leur emplacement, et nous avons entièrement compté que nos études s'avéreraient c'être vrai, » dit le Vert de Rachel, le Ph.D., le professeur agrégé de la biologie moléculaire et la génétique et un chercheur d'associé de Howard Hughes Medical Institute. « On nous a choqué Qu'ils semblent jouer très peu si n'importe quel rôle en protéines de bâtiment, et accélèrent au lieu normalement la release de la protéine au bon moment.

« Notre conclusion souligne l'idée que si vous établissez un système bien défini pour étudier une question biologique, vous obtiendrez des réponses que vous ne vous êtes pas attendues, » ajoute le Vert.

Au lieu de valider des idées existantes au sujet du rôle joué par ces nucléotides économisés, le travail des chercheurs suggère un modèle tout neuf, dit le Vert. Le ribosome a réellement un autre ensemble de nucléotides evolutionarily inchangés, légèrement plus loin de ses « fins commerciales. » Le Vert et ses collègues croient que ces nucléotides sont réellement responsables de catalyser la construction de la protéine, simplement en installant correctement le synthon neuf et le réseau, une idée qu'ils testent maintenant.

Pour l'étude actuelle, l'étudiant de troisième cycle Elaine Youngman a produit la première fois 12 ribosomes de mutant -- les 12 solutions de rechange unique changées au ribosome naturel. (Quatre synthons de nucléotide sont utilisés pour préparer l'ARN. Chaque mutant a eu un des quatre nucléotides économisés remplacés par une de ses trois solutions de rechange.)

Alors Youngman a testé la capacité de chacun des ribosomes épurés de mutant d'ajouter un puromycin appelé de molécule sur un réseau croissant de protéine. Puromycin ressemble et agit à un synthon normal de protéine, ou l'acide aminé, préparent pour la synthèse des protéines. Cependant, chaque acide aminé normalement employé par le ribosome a l'ARN de recensement « dont balise, » le puromycin manque presque entièrement.

« Nous avions espéré voir un des mutants réellement rester à l'extérieur comme étant incapable de faire cette réaction, » dit le Vert. « Mais au lieu, aucun des mutants ne pourrait le faire efficacement, qui nous a laissés rayant nos têtes. »

Ainsi les chercheurs ont testé la capacité des ribosomes d'utiliser leurs produits de départ normaux : acides aminés réels fixés à leur balise correcte d'ARN. Beaucoup à la surprise des chercheurs, les ribosomes de mutant exécutés parfaitement.

« La différence principale entre le puromycin et les acides aminés réels utilisés dans cette réaction est que le puromycin manque de la balise d'ARN, » dit le Vert. Les « Chercheurs emploient le puromycin tout le temps pour étudier le fonctionnement de ribosome, pour beaucoup de bonnes raisons. Mais maintenant nous savons que les ribosomes ne traitent pas toujours cette molécule comme ils les acides aminés réels. »

En conséquence, il dit, les scientifiques devraient soigneusement évaluer si l'utilisation du puromycin pourrait avoir biaisé la traduction de leurs expériences.

Les balises de l'ARN des Acides aminés, ARN de transfert appelé ou ARNt, aident le ribosome pour recenser l'acide aminé droit pour ajouter à la protéine, puisqu'elle s'apparie aux directives génétiques (ARN messager) que le ribosome indique. Mais l'ARNt agit également en tant que traitement pour le petit acide aminé : Des parties Particulières de l'ARNt « sont retenues » par d'autres nucléotides evolutionarily inchangés dans le ribosome pendant que l'acide aminé est ajouté sur la protéine. Le Vert précise que position tout à fait susceptible de ces nucléotides l'acide aminé correctement pour catalyser ce qui est déjà une réaction assez facile.

Les scientifiques ont été financés par l'Institut National des Sciences Médicales Générales et du Howard Hughes Medical Institute. Les Auteurs sur le papier sont étudiant de troisième cycle Youngman de Biochimies et de Biologie Moléculaire, Vert, technicien de laboratoire Julie Brunelle et étudiant de premier cycle Anna Kochaniak, tout le Johns Hopkins.

Sur le Web :
http://www.cell.com

http://www.jhu.edu/