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Les scientifiques ont produit une protéine de prion qui peut déclencher le développement d'un trouble neurologique assimilé à la maladie « de vache folle »

Les scientifiques ont produit une protéine de prion qui peut déclencher le développement d'un trouble neurologique chez les souris qui est assimilé à la maladie « de vache folle », selon une étude neuve supportée par l'institut national sur le vieillissement, une partie des instituts de la santé nationaux.

Les découvertes expliquent que les prions, une classe exceptionnelle des protéines infectieuses, peuvent tirer des copies d'eux-mêmes sans présence d'ADN viral ou d'ARN, endommager le tissu cérébral, et entraîner les maladies neurologiques.

Le travail à côté du Prix Nobel Stanley B. Prusiner, M.D., et collègues l'Université de Californie, à San Francisco, et Heinrich Heine Universitat en Allemagne, apparaît pendant le 30 juillet 2004, édition de la Science. Pour l'étude, M. Prusiner et ses collègues ont produit des éclats de protéine de prion dans les bactéries, pliés leur dans les fibrilles amyloïdes appelées de plus grandes structures des protéines, et alors injectés leur dans les cerveaux des souris susceptibles. Les souris ont commencé à montrer des sympt40mes de la maladie dans leurs systèmes nerveux centraux entre 380 et 660 jours après qu'elles étaient données les protéines synthétiques de prion. La forme amyloïde de la protéine de prion, qui est pensée pour entraîner la maladie de prion, a été également trouvée dans les cerveaux des souris malades. Les chercheurs ont alors administré des extraits de cerveau de ces animaux à un autre groupe de souris, qui par la suite ont développé les sympt40mes assimilés pendant 90 à 150 jours plus tard. Le trouble semble être distinct de cela provoqué par d'autres tensions connues des prions, proposant que le prion synthétique n'ait pas simplement activé un prion préexistant chez ces souris et qu'il est suffisante rendre la protéine synthétisée de prion elle-même les prions infectieux et de pathogène.

Prusiner a reçu le prix 1997 Nobel en physiologie ou médicament pour sa découverte des prions. À la différence des virus, les bactéries, les champignons et les parasites, prions ne contiennent aucun ADN ou ARN. Au lieu de cela, elles sont un type de protéine normalement trouvé dans des cellules chez l'homme et d'autres organismes. Dans certains cas, la structure des prions peut changer en pathogène une forme. Ces protéines anormales semblent convertir autre, prions normaux à la forme anormale. Beaucoup de scientifiques croient maintenant que ce procédé de conversion mène à plusieurs maladies dementing chez l'homme, y compris la maladie de Creutzfeldt-Jakob. Les maladies assimilées chez les animaux comprennent la maladie de la vache folle (la maladie « de vache folle ») dans les bétail et la tremblante ovine chez les moutons.

Les protéines anormales et misfolded contribuent à d'autres maladies neurologiques relatives à l'âge telles qu'Alzheimer et des maladies de Parkinson, et ainsi ces découvertes neuves peuvent fournir des analyses dans la cause et la prévention possible d'autres troubles cérébraux.