Les cristaux peuvent aider à révolutionner la découverte de médicaments

Une technique d'inauguration développée à l'université de Manchester, qui emploie des cristaux pour tracer pièces invisibles de ` les' de molécules, est réglée pour révolutionner la découverte de médicaments.

La technique, qui concerne envoyer des faisceaux des neutrons par des cristaux aux températures de congélation, juste quelques degrés au-dessus « de zéro absolu", permettra pour la première fois à des scientifiques de voir les structures complètes des molécules de protéine, jusqu'au dernier atome.

Le problème considéré par des scientifiques employant des méthodes actuelles est le fait qu'il n'est pas possible de trouver chaque atome en structure moléculaire d'une protéine, et les structures sont pour cette raison inachevées - effectuant le médicament pour concevoir plus difficile.

Professeur John R. Helliwell, le professeur de la chimie structurelle, qui a abouti la recherche, a dit : « Ceci a soulevé les investissementx dans le monde de la découverte de médicaments. Cette méthodologie rendra la recherche dans le domaine plus puissante, plus efficace et plus décisive. »

La découverte permet aux structures moléculaires des protéines, les catalyseurs chimiques dans le fuselage, d'être étudiées dans le petit groupe complet. En fait, les expériences à l'université ont prouvé que le nombre d'atomes visibles dans une molécule doublée quand l'emploi de la technique, comparée aux techniques a employé aujourd'hui.

La cristallographie de protéine est un outil important utilisé pour déterminer les structures en trois dimensions des protéines. Une fois qu'une société pharmaceutique a cette information, il peut concevoir en fonction des médicaments les protéines spécifiques d'objectif, par exemple nuisant le fonctionnement de telles protéines dans les agents infectieux comme la tuberculose - activation de la production des médicaments plus efficaces.

La cristallographie de protéine de neutron d'Ultra-Rhume de `' s'améliore sur des méthodes actuelles en sondant des structures des protéines avec des neutrons aux températures de 15K (- 258 degrés de C), augmentant considérablement le nombre d'atomes visibles. Le procédé indique particulièrement les atomes d'hydrogène, qui retiennent la clavette sur beaucoup de réactions chimiques, et à cause de leur faible masse, sont rarement indiqués par des méthodes actuelles comme la cristallographie de rayon X même si effectué aux températures de congélation.

Professeur Helliwell a ajouté : « Ainsi que les avantages ci-dessus ceci rend d'autres types des expériences sur des protéines faisables. En particulier, la comparaison des structures des protéines au l'ultra-rhume contre la température ambiante permet aux détails des vibrations atomiques d'être séparés des troubles structurels. »

Un « autre avantage à rechercher qui devient maintenant possible est que les réactions chimiques peuvent être fonctionnement réglé directement dans le cristal et alors gel-enfermé afin de sonder les protéines à temps avec le faisceau neutron tandis que la protéine est réellement dans son état fonctionnel. »

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