I cristalli possono contribuire a rivoluzionare la scoperta della droga

Una tecnica approfondita sviluppata all'università di Manchester, che usa i cristalli per mappare le parti invisibili del `' delle molecole, è fissata per rivoluzionare la scoperta della droga.

La tecnica, che comprende inviare i raggi dei neutroni attraverso i cristalli alle temperature di congelamento, appena alcuni gradi sopra “zero" assoluto, per la prima volta permetterà che gli scienziati vedano le strutture complete delle molecole di proteina, fino all'ultimo atomo.

Il problema considerato dagli scienziati che usando i metodi correnti è il fatto che non è possibile individuare ogni atomo in struttura molecolare di una proteina e le strutture quindi sono incomplete - facendo la droga progettare più difficile.

Il professor John R. Helliwell, professore di chimica strutturale, che piombo la ricerca, ha detto: “Questo ha sollevato i pali nel mondo della scoperta della droga. Questa metodologia renderà la ricerca nel campo più potente, più efficace e più efficiente.„

L'innovazione permette che le strutture molecolari delle proteine, i catalizzatori chimici nell'organismo, siano studiate in dettaglio completo. Infatti, gli esperimenti all'università hanno indicato che il numero degli atomi visibili in una molecola raddoppiata quando usando la tecnica, confrontata alle tecniche ha usato oggi.

La cristallografia della proteina è uno strumento importante utilizzato per determinare le strutture tridimensionali delle proteine. Una volta che una ditta farmaceutica ha questi informazioni, può da adeguare alle droghe le proteine specifiche dell'obiettivo, per esempio interferendo con la funzione di tali proteine negli agenti infettante come la tubercolosi - permettere alla produzione di medicine più efficaci.

La cristallografia Ultra-Fredda della proteina del neutrone del `' migliora sui metodi correnti sondando le strutture della proteina con i neutroni alle temperature di 15K (- 258 gradi di C), aumentante drammaticamente il numero degli atomi visibili. Il trattamento rivela particolarmente gli atomi di idrogeno, che tengono il tasto a molte reazioni chimiche ed a causa della loro messa bassa, raramente è rivelato con i metodi correnti come cristallografia a raggi x anche se effettuato alle temperature di congelamento.

Il professor Helliwell ha aggiunto: “Come pure i vantaggi di cui sopra questo rende altre classi degli esperimenti sulle proteine fattibili. In particolare, il confronto delle strutture della proteina aultra-freddo contro la temperatura ambiente permette che i dettagli delle vibrazioni atomiche siano separati dai disordini strutturali.„

“Un altro vantaggio da ricercare che ora diventa possibile è che le reazioni chimiche possono essere funzionamento fissato direttamente nel cristallo ed allora gelata-intrappolato in modo da sondare le proteine a tempo con il raggio di neutrone mentre la proteina è realmente nel suo stato funzionale.„

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