Os cristais podem ajudar a revolucionar a descoberta da droga

Uma técnica inovador desenvolvida na universidade de Manchester, que usa cristais para traçar as peças invisíveis do `' das moléculas, é ajustada para revolucionar a descoberta da droga.

A técnica, que envolve enviar feixes dos nêutrons através dos cristais em temperaturas de congelação, apenas alguns graus acima “de zero" absoluto, permitirá pela primeira vez que os cientistas considerem estruturas completas de moléculas de proteína, até ao último átomo.

O problema enfrentado pelos cientistas que usam métodos actuais é o facto de que não é possível detectar cada átomo na estrutura molecular de uma proteína, e as estruturas estão conseqüentemente incompletas - fazendo a droga projectar mais difícil.

O professor John R. Helliwell, o professor da química estrutural, que conduziu a pesquisa, disse: “Isto aumentou as estacas no mundo da descoberta da droga. Esta metodologia fará a pesquisa no campo mais poderosa, mais eficaz e mais eficiente.”

A descoberta permite que as estruturas moleculars das proteínas, os catalizadores químicos no corpo, sejam estudadas no detalhe completo. De facto, as experiências na universidade mostraram que o número de átomos visíveis em uma molécula dobrada quando usar a técnica, comparada às técnicas se usou hoje.

O cristalografia da proteína é uma ferramenta importante usada para determinar as estruturas tridimensionais das proteínas. Uma vez que uma companhia farmacéutica tem esta informação, pode costurar drogas às proteínas específicas do alvo, por exemplo interferindo com a função de tais proteínas em agentes infecciosos como a tuberculose - permitir a produção de umas medicinas mais eficazes.

O cristalografia Ultra-Frio da proteína do nêutron do `' melhora em métodos actuais sondando estruturas da proteína com os nêutrons em temperaturas de 15K (- 258 graus de C), aumentando dramàtica o número de átomos visíveis. O processo revela especialmente os átomos de hidrogênio, que guardaram a chave a muitas reacções químicas, e devido a sua baixa massa, é revelado raramente por métodos actuais como o cristalografia do raio X mesmo se realizado em temperaturas de congelação.

O professor Helliwell adicionou: “Assim como as vantagens acima isto fazem outras classes das experiências em proteínas praticáveis. Em particular, a comparação de estruturas da proteína em ultra-frio contra a temperatura ambiente permite que os detalhes de vibrações atômicas sejam separados das desordens estruturais.”

Um “outro benefício a pesquisar que se torne agora possível é que as reacções químicas podem ser corredor ajustado directamente no cristal e gelo-prendido então para sondar a tempo as proteínas com o feixe de nêutron enquanto a proteína está realmente em seu estado funcional.”

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