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Le contact de Nanoscale a pu servir de détecteur, outil médical

S'améliorant de manière significative sur un premier prototype, les chercheurs d'Université John Hopkins ont trouvé une voie neuve de joindre deux protéines indépendantes pour produire une commutation moléculaire, un nanoscale « dispositif » dans lesquels l'associé biochimique règle l'activité de l'autre.

Les expériences de laboratoire ont expliqué que le contact neuf exécute 10 fois plus effectivement que le modèle tôt et que son effet « marche-arrêt » est reproductible.

La technique neuve pour produire la commutation moléculaire et les résultats expérimentaux associés sont rapportés dans la question de novembre de la chimie et de la biologie de tourillon. Les constructions de papier sur la première recherche, aboutie par Marc Ostermeier, qui a expliqué qu'il était possible de produire une protéine protégée par fusible dans lesquels constitutif envoie à des directives à l'autre. Le deuxième effectue alors la tâche.

« L'année dernière, nous rapportés que nous avions l'habitude des techniques de bureau d'études de protéine pour effectuer à une commutation moléculaire, remontant deux protéines qui n'ont normalement eu rien à faire entre eux, mais les propriétés de commutation de cette version étaient insuffisantes pour beaucoup d'applications, » a dit Ostermeier, un professeur adjoint dans le service de chimique et de biomoléculaire bureau d'études chez Johns Hopkins. « Avec la technique neuve, nous avons produit une commutation moléculaire qui est plus de 10 fois plus efficace. Quand nous introduisons ce contact dans des bactéries, il les transforme en détecteur fonctionnant. »

Comme dans leurs expériences plus tôt, l'équipe d'Ostermeier a effectué une commutation moléculaire en joignant deux protéines qui type n'agissent pas l'un sur l'autre : les bêta-lactamase et la protéine obligatoire de maltose ont trouvé sous une forme inoffensive des bactéries d'Escherichia coli. Chacune de ces protéines a une activité distincte qui le rend facile à surveiller. Le Bêta-lactamase est une enzyme qui peut désactiver et dégrader les antibiotiques comme une pénicilline. La protéine obligatoire de maltose grippe à un type de maltose appelé de sucre que les cellules d'Escherichia coli peuvent employer comme nourriture.

Dans les expériences précédentes, les chercheurs avaient l'habitude un procédé de découpage et déplacement pour insérer la protéine de bêta-lactamase dans un grand choix d'emplacement sur la protéine obligatoire de maltose, les deux protéines étant de longs réseaux des acides aminés qui peuvent être considérés en tant que longues bandes. Dans le procédé neuf, l'équipe a joint les deux extrémités naturelles du réseau de bêta-lactamase pour produire une boucle moléculaire continue. Puis, ils ont coupé cette « bande » se dirige au hasard avant d'insérer les bêta-lactamase dans l'emplacement fait au hasard dans la protéine obligatoire de maltose. Cette technique, permutation circulaire faite au hasard appelée, augmente la probabilité que les deux protéines seront protégées par fusible en quelque sorte dans ce qu'elles peuvent communiquer les uns avec les autres, Ostermeier a dit. Comme résultat, il est plus susceptible qu'un signe fort sera communiqué d'un associé à l'autre dans certaines des protéines combinées.

En leur papier neuf, l'équipe de Johns Hopkins rapportée que cette technique a fournie à approximativement 27.000 variations des protéines protégées par fusible. Parmi ces derniers, elles ont isolé une commutation moléculaire, en laquelle la présence du maltose, trouvée par un associé, a fait augmenter l'autre associé sa crise sur un antibiotique 25 fois. Elles ont également prouvé que le contact pourrait être arrêté : Quand le maltose déclenchant l'agent a été éliminé, la dégradation de l'antibiotique a immédiatement ralenti à son rythme originel.

Ostermeier croit que la même technologie de commutation moléculaire pourrait être employée pour produire les matériaux, les matériels médicaux qui peuvent trouver des cellules cancéreuses et relâcher des médicaments, et les détecteurs « intelligents » qui pourraient déclencher une alarme en présence du produit chimique ou des agents biologiques. Son équipe recherche maintenant à produire une commutation moléculaire qui s'allume fluorescent seulement en présence de certaine activité cellulaire. « Nous avons que nous pouvons effectuer les commutations moléculaires efficaces, » il avons dit. « Maintenant, nous voulons employer cette idée de produire des dispositifs plus intéressants et plus utiles. »

Gurkan Guntas, un étudiant au doctorat dans le laboratoire d'Ostermeier, était auteur important sur le papier neuf de chimie et de biologie. Les co-auteurs étaient Ostermeier et Sarah F. Mitchell, un étudiant au doctorat dans le programme en biophysique moléculaire chez Johns Hopkins. La recherche a été supportée par une concession des instituts de la santé nationaux. L'Université John Hopkins s'est appliquée pour un brevet couvrant la commutation moléculaire et les méthodes de la produire.